| 碳酸酐酶（真核生物） | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| 标识符 | |||||||||
| 符号 | Carb_anhydrase | ||||||||
| 蛋白质家族数据库（Pfam） | PF00194 | ||||||||
| 蛋白质互联数据库（InterPro）（英语：InterPro） | IPR001148 | ||||||||
| 蛋白质站点（PROSITE）（英语：PROSITE） | PDOC00146 | ||||||||
| 蛋白质结构分类数据库2（SCOP2）（英语：Structural Classification of Proteins） | 1can /SCOPe /SUPFAM | ||||||||
| 膜组（英语：Membranome database） | 333 | ||||||||
| |||||||||
碳酸酐酶（英語：carbonic anhydrases，EC 4.2.1.1）又稱碳酸脫水酶（英語：carbonate dehydratases），化学式为：C1324H2018O383N356S2Zn[1]為催化二氧化碳/水與碳酸間轉換的酵素[2]，可維繫血液中的酸鹼平衡（英语：Acid–base homeostasis）與二氧化碳的運輸[3]。此類酵素的活性位點通常有一個鋅離子，因而屬於金屬蛋白，在被研究最多的α型碳酸酐酶中，鋅離子與三個組氨酸的咪唑螯合[4]。
碳酸酐酶可催化以下反應：
碳酸酐酶有α、β、γ、δ與ζ等五大類，不同類別碳酸酐酶的氨基酸序列無顯著相似，應是趨同演化的結果。人類的碳酸酐酶屬α型。
近年又有η型與ι型的碳酸酐酶被發現。
脊椎動物、部分藻類與細菌具有α型的碳酸酐酶。
| 碳酸酐酶 | 基因 | 分子式 | 分子量[5] (kDa) | 分布位置 | 人類酵素的效率[a][6] (s−1) | 對磺酰胺的抑制係數（KI (nM)）[6] | ||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| 細胞 | 組織[5] | |||||||
| 碳酸酐酶I（英语：Carbonic anhydrase I） | CA1 | C1285H1961N353O393S3Zn[7] | 29 | 細胞質 | 红血球與消化道 | 2.0 × 105 | 250 | |
| 碳酸酐酶II（英语：Carbonic anhydrase II） | CA2 | C1324H2018O383N356S2Zn[8] | 29 | 細胞質 | 廣泛分布 | 1.4 × 106 | 12 | |
| 碳酸酐酶III（英语：Carbonic anhydrase III） | CA3 | C1327H2007O381N365S8Zn[9] | 29 | 細胞質 | 一型骨骼肌（8%可溶性蛋白均為碳酸酐酶III） | 1.3 × 104 | 240000 | |
| 碳酸酐酶IV（英语：Carbonic anhydrase IV） | CA4 | C1418H2230O436N396S11P2Zn[10] | 35 | 胞外（與糖磷脂酰肌醇相連） | 消化道、腎 | 1.1 × 106 | 74 | |
| 碳酸酐酶VA（英语：Carbonic anhydrase VA） | CA5A | C1369H2066O393N368S7Zn[11] | 34.7（估計） | 線粒體 | 肝臟 | 2.9 × 105 | 63 | |
| 碳酸酐酶VB（英语：Carbonic anhydrase VB） | CA5B | C1473H2239O425N395S9Zn[12] | 36.4（估計） | 線粒體 | 廣泛分布 | 9.5 × 105 | 54 | |
| 碳酸酐酶VI（英语：Carbonic anhydrase VI） | CA6 | C1569H2374O495N424S8Zn[13] | 39–42 | 分泌至胞外 | 唾液與母乳 | 3.4 × 105 | 11 | |
| 碳酸酐酶VII（英语：Carbonic anhydrase VII） | CA7 | C1328H2011O387N369S10Zn[14] | 29 | 細胞質 | 廣泛分布 | 9.5 × 105 | 2.5 | |
| 碳酸酐酶IX（英语：Carbonic anhydrase IX） | CA9 | (C2032H3157O649N571S8Zn)n[15][16] | 54, 58 | 细胞膜 | 消化道（數種腫瘤組織亦有分布） | 16 | ||
| 碳酸酐酶XII（英语：Carbonic anhydrase XII） | CA12 | C1761H2716O563N450S10Zn[17] | 44 | 活性位点位於胞外 | 腎（數種腫瘤組織亦有分布） | 4.2 × 105 | 5.7 | |
| 碳酸酐酶XIII（英语：Carbonic anhydrase XIII）[18] | CA13 | C1332H2038O391N362S2Zn[19] | 29 | 細胞質 | 廣泛分布 | 1.5 × 105 | 16 | |
| 碳酸酐酶XIV（英语：Carbonic anhydrase XIV） | CA14 | C1643H2533O508N443S7Zn[20] | 54 | 活性位点位於胞外 | 腎、心臟、骨骼肌、脑 | 3.1 × 105 | 41 | |
| CA-XV[21] | CA15 | C1586H2471O513N425S12Zn[22] | 34–36 | 胞外（與糖磷脂酰肌醇相連） | 腎（不存在於人類組織） | 4.7 × 105 | 72 | |
甲烷菌具有γ型碳酸酐酶。
ɛ型碳酸酐酶見於部分化學自營細菌與藍菌的羧酶体[24]，其結構與β型有相似之處，可能為同源，但氨基酸序列已徹底分化[23]。
ζ型碳酸酐酶僅見於矽藻等部分藻類[25]。威氏海链藻（英语：Thalassiosira weissflogii）（一種矽藻）的ζ型碳酸酐酶可使用鎘（而非鋅）為輔酶[26]。
η型碳酸酐酶見於瘧原蟲，過去被認為屬於α型，後來發現其金屬離子螯合模式等特徵與其不同[27]。
ι型碳酸酐酶為截至現在最晚發現的碳酸酐酶，自假微型海链藻（英语：Thalassiosira Pseudonana）（一種矽藻）中發現，也存在其他海生浮游藻類。相較於其他碳酸酐酶使用鋅離子催化，ι型碳酸酐酶使用錳離子催化[28]。一些細菌可能也具此類碳酸酐酶[29]。
.PMID 18335973.doi:10.1021/cr050262p. . . .PMID 16083424.doi:10.1042/BJ20051102. . .PMID 14729686.doi:10.1128/JB.186.3.623-630.2004. .PMID 34194668.doi:10.1016/j.csbj.2021.05.057. . . .PMID 31024153.doi:10.1038/s41396-019-0426-8. .PMID 32314608.doi:10.1080/14756366.2020.1755852. 