Trypsin (EC 3.4.21.4) là mộtprotease serine từ họ siêu họ proteinPA clan, được tìm thấy tronghệ tiêu hóa của nhiều loài động vật có xương sống, nơi cácenzyme này giúpthủy phânprotein. [2] [3] Trypsin được tạo thành trongruột non trong khi dạng tiền-enzyme của nó,trypsinogen-được tiết ra bởi tuyến tụy, được hoạt hóa. Trypsin phân tách chuỗipeptide chủ yếu ở đầu carboxyl của các amino acidlysine hoặcarginine, ngoại trừ khi chúng được theo sau bởiproline. Trypsin được sử dụng cho nhiều quá trìnhcông nghệ sinh học. Quá trình này thường được gọi làphân giải protein bởi trypsin hoặc trypsin hóa, và các protein đã được tiêu hóa/xử lý với trypsin thì được gọi là "đã được trypsin hóa". [4] Trypsin được phát hiện vào năm 1876 bởi nhà khoa họcWilhelm Kühne. [5]
Trong tá tràng, trypsin giúp xúc tác quá trìnhthủy phânliên kết peptide, phân giải cácprotein thành cácpeptide nhỏ hơn. Các sản phẩm peptide sau đó tiếp tục được thủy phân thành cácamino acid thông qua cácprotease khác, nhờ đó chúng có thể hấp thụ vào dòng máu. Tiêu hóa bởi trypsin là một bước cần thiết trong sự hấp thụprotein, vì protein thường quá lớn để hấp thụ vào máu qua lớp niêm mạcruột non.
Trypsin được sản xuất dưới dạng trypinogen zymogen bất hoạt trongtuyến tụy. Khi tuyến tụy được kích thích bởicholecystokinin, tripsinogen sẽ được tiết vào vào phần đầu củaruột non (tá tràng) qua ống tụy. Khi ở trong ruột non,enzymeenterokinase hoạt hóa trypsinogen thành trypsin bằng phân tách protein. Quá trình tự xúc tác hay hoạt hóa không xảy ra với trypsin, vì trypsinogen là một cơ chất kém, do đó thiệt hại đến tuyến tụy doenzyme này được tránh khỏi.
- ^PDB:1UTN;Leiros HK, Brandsdal BO, Andersen OA, Os V, Leiros I, Helland R, Otlewski J, Willassen NP, Smalås AO (tháng 4 năm 2004).“Trypsin specificity as elucidated by LIE calculations, X-ray structures, and association constant measurements”.Protein Science.13 (4): 1056–70.doi:10.1110/ps.03498604.PMC 2280040.PMID 15044735.
