Alanine (ký hiệu làAla hoặcA)[3] là một axit α-amin được sử dụng trong quá trìnhsinh tổng hợp protein. Alanine chứa một nhómα-amino (ở dạngproton, −NH3 +, trong điều kiện sinh học), một nhóm axit α-carboxylic (ở dạng giảm proton, −COO−, trong điều kiện sinh học), và một chuỗi bên nhómmethyl, làm choamino acid này trở thành một amino acidkhông phân cực, mạch hở. Đây làamino acidkhông thiết yếu của con người vì: cơ thể có thể tự tổng hợp nó, nó không cần nhất thiết phải có mặt trong chế độ ăn uống. amino acid này được mã hóa bởi tất cả cáccodon bắt đầu bằng GC (tức GCU, GCC, GCA và GCG).
Đồng phân L của alanine (tứcđồng phân "tay trái") là hợp chất giúp tạo nên protein. L-Alanine chỉ đứng sauleucine với tỷ lệ xuất hiện, với 7,8% trong cấu trúc bậc một trong 1.150 mẫu protein được khảo sát.[4] Dạng "tay phải", D-Alanine chỉ xuất hiện ởpolypeptide trong một số tế bàovi khuẩn[5]tr. 131và một số kháng sinhpeptide, và cũng có xuất hiện trong các mô của nhiềuđộng vật giáp xác vàđộng vật thân mềm như một chấtthẩm thấu.[6]
Alanine là một amino acid mạch thẳng, bởi vì chuỗi bên kết nối với nguyên tử α-carbon chỉ là mộtnhóm methyl (-CH3) làm cho nó trở thành axit α-amino đơn giản bậc nhất chỉ sauglycin. Nhómmethyl của alanine là không hoạt động và do đó hầu như không bao giờ trực tiếp tham gia vào chức năng protein.[7]
Bởi vì chuỗi bên alanine không thể bịphosphoryl hóa (chỉ các hợp chất như3-Phosphino-L-alanine[8] và3-Hydroxyphosphinylalanine[9] được biết cho tới nay), nó rất hữu ích trong việc thực hiện cáckỹ thuật di truyền liên quan đếnphosphoryl hóa. Một số kỹ thuật liên quan đến việc tạo ra mộtthư viện gen, mỗi gen cóđột biến điểm tại một vị trí khác nhau trong khu vực gen mà ta quan tâm, thậm chí đôi khi là với toànbộ gen: được gọi là "gây đột biến quét (scanning)". Phương pháp đơn giản nhất và cũng là phương pháp đầu tiên đã được sử dụng, được gọi là "quét alanine", ở đó mỗi vị trí lần lượt bị đột biến cho biến thành alanine.[10]
^Doolittle, R. F. (1989), “Redundancies in protein sequences”, trong Fasman, G. D. (biên tập),Prediction of Protein Structures and the Principles of Protein Conformation, New York: Plenum, tr. 599–623,ISBN0-306-43131-9.
^Mathews, Christopher K. (2000).Biochemistry. Van Holde, K. E., Ahern, Kevin G. (ấn bản thứ 3). San Francisco, Calif.: Benjamin Cummings.ISBN0805330666.OCLC42290721.
