Pinnmodell av cystein.Strukturformel för en allmän alfa-aminosyra i ojoniserad form (vänster) och zwitterjonform (höger). R betecknar sidokedjan.
Enaminosyra är enkemisk förening som innehåller både en aminogrupp och enkarboxylgrupp. Inombiokemin syftar ordet oftast på de 21 aminosyror somproteiner bildas av hos däggdjur (det totala antalet kända naturliga aminosyror överstiger 300).[1] Proteiner ärpolymerer av alfa-aminosyror, som hålls ihop avpeptidbindningar mellan kolet i en karboxylgrupp och kvävet i aminogruppen på nästa aminosyra.[1] I alfa-aminosyrorna, som även utanför proteiner är de vanligaste aminosyrorna, är amingruppen bunden till den förstakolatomen, alfa-kolet, efterkarboxylgruppen. Alfa-kolet är också bundet till en väteatom och till en sidokedja, som är speciell för respektive aminosyra. Aminosyrorna som bildar proteiner harprimära amingrupper med undantag förprolin, som har en sekundär amingrupp och ibland räknas som eniminosyra.[1]
Aminosyror brukar vanligen delas in i grupper efter sidokedjornas egenskaper:sura,basiska,hydrofila (ellerpolära) ochhydrofoba (elleropolära). Alla aminosyror äramfolyter, då de både kan ta upp och avge protoner. Karboxylgruppen kan avge en proton till amingruppen, då aminosyran bildar enamfojon, även kallatzwitterjon. Zwitterjonen är amfolyt och dipolär. Vid denisoelektriska punkten föreligger alltså nettoladdning noll.
Essentiella aminosyror är aminosyror som kroppen inte kan tillverka genom att bygga om andra aminosyror och som därför måste tillföras via kosten.
Alla aminosyror kan omvandlas tillkarboxylsyror genom att ta bort dessaminogrupp. Detta kan ske genom två olika metoder,transaminering ochdeaminering. Transaminering innebär att aminogruppen förs över från aminosyran till en karboxylsyra enligt formeln:
Vid syntes av de flesta aminosyrorna används detta genom transaminering avglutamat ellerglutamin till karboxylsyror som frigjorts i olika mellansteg avmetabolismen.
Om det istället finns ett överskott av aminosyror så kan dedeamineras, vilket innebär att aminosyran oxideras till en karboxylsyra och ammoniumjoner som är mycket giftiga och omedelbart görs tillurinämne.
Karboxylsyrorna som kommer från de- och transamineringen kan sedan antingen skapas om till aminosyror igen eller brytas ner. Flera kan ingå icitronsyracykeln medan andra får andra nedbrytningsvägar.
Strukturformel för prolin. Prolin har en lite annorlunda molekylstruktur än andra aminosyror. Den är stor, har starka kovalenta bindningar och en fyrkantig struktur som gör den väldigt styv.
Aminosyror delas in fyra eller fem grupper med avseende på sina sidokedjor.De fyra är:
Icke-polära sidokedjor (hydrofob)
Polära sidokedjor (hydrofil)
Sura sidokedjor
Basiska sidokedjor
De sura sidokedjorna (karboxyl-syra) är negativt laddade i neutrala miljöer.
En kemiskt användbar aminosyra ärhistidin som kan fås att byta laddning. Ett exempel på användningsområde är histidin-tagg vidrening av proteiner med hjälp av kolonn. Då kan man först hälla i sitt blandade startmaterial och få analyten att fästa till kolonnen (tex. positiv analyt binder till negativt histidin i kolonnen). Sedan byter man laddning på histidin som då vid sköljning av kolonnen släpper ifrån sig den isolerade substansen.
2 aminosyror bildar en dipeptid, 3 aminosyror bildar en tripeptid och så vidare. Mer än 10 aminosyror bildar en polypeptid, och mer än 50–100 aminosyror bildar ett protein. Aminosyror i en peptid eller ett protein kallas för aminosyrarest.
I oxiderande miljö kan två cysteiner binda kovalent till varandra,disulfidbindning. Denna bindning stabiliserar proteiners tertiärstruktur, till exempel iinsulin.
