Aminokiselina sadržiamino () grupu. Keto kiselina sadržiketo () group. Utransaminaciji, grupa sa jednog molekula se zamenjuje sa grupom drugog molekula. Aminokiselina postaje ketokiselina, i ketokiselina postaje aminokiselina.[7][8][9]
Za dejstvo transaminaza je neophodan koenzimpiridoksal-fosfat, koji se konvertuje upiridoksamin u prvoj fazi reakcije, kad se aminokiselina konvertuje u ketokiselinu.Piridoksamin vezan za enzime reaguje sapiruvatom,oksaloacetatom, ilialfa-ketoglutaratom, pri čemu se formiraalanin,aspartična kiselina, iliglutaminska kiselina, respektivno. Mnoge reakcije transaminacije se odvijaju u tkivima posredstvom transaminaze specifične za dati amino/ketokiselinski par. Reakcije su lako reverzibilne, a smer je određen viškom prisutnog reaktanta. Specifični enzimi su imenovani po jednom od reaktanata para, npr. reakcija između glutaminske kiseline i piruvinske kiseline kojom se formiraalfa-ketoglutarna kiselina i alanin je posredovanaglutaminsko-piruvinskom transaminazom ili GPT skraćeno.
Aktivnosti tkivne transaminaze se mogu ispitati putem inkubacije homogenata sa raznim amino/keto parovima kiselina. Transaminacija je demonstrirana ako se korespondirajuća nova aminokiseline i ketokiselina formiraju, što se može odrediti hromatografijom na papiru. Reverzibilnost se demonstrira koristeći komplementarni par keto/aminokiseline kao početne reakctante.
^Forest, J.C. & Wightman, F. (1973). „Amino acid metabolism in plants. III. Purification and some properties of a multispecific aminotransferase isolated from bushbean seedlings (Phaseolus vulgaris L.)”.Can. J. Biochem.50: 813—829.
^Schreiber, G.; Eckstein, M.; Oeser, A.; Holzer, H. (1964). „The concentration of aspartate aminotransferase from brewers’ yeast”.Biochem. Z.340: 13—20.PMID14317947.
^Shrawder, E. & Martinez-Carrion, M. (1972). „Evidence of phenylalanine transaminase activity in the isoenzymes of aspartate transaminase”.J. Biol. Chem.247: 2486—2492.PMID4623131.
^Banks, B.E.C. & Vernon, C.A. (1961). „Transamination. Part I. The isolation of the apoenzyme of glutamic-aspartic transaminase from pig heart muscle”.J. Chem. Soc. (Lond.): 1698—1705.
Ghany, Marc & Hoofnagle, Jay H. (2005). Approach to the Patient With Liver Disease. In Dennis L. Kasper, Anthony S. Fauci, Dan L. Longo, Eugene Braunwald, Stephen L. Hauser, & J. Larry Jameson (Eds.),Harrison's Principles of Internal Medicine (16th Edition), pp. 1814–1815. New York: McGraw-Hill.
Nelson, David L. & Cox, Michael M. (2000).Lehninger Principles of Biochemistry (3rd ed.), pp. 628–631, 634, 828–830. New York: Worth Publishers.
