Movatterモバイル変換

[0]ホーム
URL:

Пређи на садржај
Википедија
Претрага

SH2 domen

С Википедије, слободне енциклопедије
Kristalografska struktura SH2 domena. Struktura se od velikebeta ravni (zeleno) oivičene sa dvaalfa-heliksa (narandžasto i plavo).[1]
Identifikatori
SimbolSH2
PfamPF00017
InterProIPR000980
SMARTSH2
PROSITEPDOC50001
SCOP1sha
SUPERFAMILY1sha
OPM protein1xa6
CDDcd00173
Dostupne proteinske strukture:
Pfamstructures
PDBRCSB PDB;PDBe;PDBj
PDBsumstructure summary

SH2 domen (SrcHomolog 2) je strukturno konzerviraniproteinski domen sadržan unutarSrconkoproteina[2] i mnogih drugihintracelularnih proteina zaprenos signala.[3] Njegovo prisustvo u proteinu mu pomaže da pronađe druge proteine putem prepoznavanjafosforilisanogtirozina na drugom proteinu.

Uloga

[уреди |уреди извор]

Protein-protein interakcije imaju važnu ulogu u ćelijskom rastu i razvoju. Modularnidomeni, koji su podjedinice proteina, posreduju proteinske interakcije putem identifikacije kratkih peptidnih sekvenci.[4] Te peptidne sekvence određuju partnere za vezivanje svakog proteina. Jedan od prominentnijih domena je SH2 domen.

SH2 domeni imaju vitalnu ulogu ućelijskoj komunikaciji. Njegova dužina je približno 100 aminokiselina, i on je nađen unutar 115 humanih proteina. Njegova struktura se sastoji od dvaalfa heliksa i jednebeta ravni. Istraživanja su pokazala da on ima visok afinitet za ostatkefosforilisanogtirozina, i poznato je da prepoznaje sekvencu sa 3-6 aminokiselina unutar peptidnog motiva.

Vezivanje i fosforilacija

[уреди |уреди извор]

SH2 domeni tipično vezujufosfrilisani ostatak tirozina u kontekstu dužeg peptidnog motiva unutar ciljnog proteina. SH2 domeni predstavljaju najveću klasu poznatih domena za pTyr prepoznavanje.[5][6]

Dofosforilacije ostataka tirozina u proteinu dolazi tokom prenosa signala i izvršavaju jetirozinske kinaze. Fosforilacijasupstrata tirozinskim kinazama deluje kao prekidač koji inicira vezivanje za protein koji sadrži SH2 domen. Intimnost odnos između tirozinskih kinaza i SH2 domena takođe podržava njihova koordinirana pojava u toku evolucijeeukariota.

Raznovrsnost

[уреди |уреди извор]

SH2 domeni nisu prisutni kodkvasaca i izgleda da je granica izmeđuprotozoa iživotinja u organizmima poput amebeDictyostelium discoideum.[7]

Detaljnabioinformatička analiza SH2 domena kodčoveka imiševa je pokazala da postoji 120 SH2 domena unutar 115 proteina kodiranih ljudskim genomom,[8] što odslikava brzu evolucionu ekspanziju SH2 domena.

Veliki broj struktura SH2 domena je bio rešen, inokaut miševi mnogih SH2 proteina su bili napravljeni.[9]

Primeri

[уреди |уреди извор]

Humani proteini koji sadrže ovaj domen su:

Reference

[уреди |уреди извор]
  1. ^PDB:1lkk​;Tong L, Warren TC, King J, Betageri R, Rose J, Jakes S (1996). „Crystal structures of the human p56lck SH2 domain in complex with two short phosphotyrosyl peptides at 1.0 A and 1.8 A resolution”.J. Mol. Biol.256 (3): 601—10.PMID 8604142.doi:10.1006/jmbi.1996.0112. 
  2. ^Sadowski I, Stone JC, Pawson T (1986).„A noncatalytic domain conserved among cytoplasmic protein-tyrosine kinases modifies the kinase function and transforming activity of Fujinami sarcoma virus P130gag-fps”.Mol. Cell. Biol.6 (12): 4396—408.PMC 367222 Слободан приступ.PMID 3025655. 
  3. ^Russell RB, Breed J, Barton GJ (1992).„Conservation analysis and structure prediction of the SH2 family of phosphotyrosine binding domains”.FEBS Lett.304 (1): 15—20.PMID 1377638.doi:10.1016/0014-5793(92)80579-6. 
  4. ^Donald Voet; Judith G. Voet (2005).Biochemistry (3 изд.). Wiley.ISBN 9780471193500. 
  5. ^Pawson T, Gish GD, Nash P (2001). [h „SH2 domains, interaction modules and cellular wiring”] Проверите вредност параметра|url= (помоћ).Trends in Cell Biology.11 (12): 504—11.PMID 11719057.doi:10.1016/S0962-8924(01)02154-7. 
  6. ^Huang H, Li L, Wu C, Schibli D, Colwill K, Ma S, Li C, Roy P, Ho K, Songyang Z, Pawson T, Gao Y, Li SS (2008). „Defining the specificity space of the human SRC homology 2 domain”.Molecular & Cellular Proteomics : MCP.7 (4): 768—84.PMID 17956856.doi:10.1074/mcp.M700312-MCP200. 
  7. ^L, Eichinger; JA, Pachebat; G, Glöckner; et al. (2005).„The genome of the social amoeba Dictyostelium discoideum”.Nature.435 (7038): 43—57.PMC 1352341 Слободан приступ.PMID 15875012.doi:10.1038/nature03481. CS1 одржавање: Експлицитна употреба et al. (веза)
  8. ^Liu BA, Jablonowski K, Raina M, Arcé M, Pawson T, Nash PD (2006). „The human and mouse complement of SH2 domain proteins-establishing the boundaries of phosphotyrosine signaling”.Molecular Cell.22 (6): 851—68.PMID 16793553.doi:10.1016/j.molcel.2006.06.001. 
  9. ^Nash P, Pawson T, Jablonowski K.„the SH2 domain”. The University of Chicago. Архивирано изоригинала 02. 04. 2015. г. Приступљено8. 11. 2008. 

Literatura

[уреди |уреди извор]

Dodatna literatura

[уреди |уреди извор]
  • Li S (2007).„SMALI site”. University of Western Ontario. Архивирано изоригинала 10. 03. 2009. г. Приступљено8. 1. 2009. 
  • Huang H, Jiao Y, Xu R, Gao Y (2004). „Construction of a non-redundant human SH2 domain database”.Genomics, Proteomics & Bioinformatics / Beijing Genomics Institute.2 (2): 119—22.PMID 15629051. |access-date= захтева|url= (помоћ)
  • The Nash Lab (2005).„the SH2 domain”. The University of Chicago. Архивирано изоригинала 02. 04. 2015. г. Приступљено8. 1. 2009. 
  • Lab, The Pawson.„SH2 Domain”. Mount Sinai Hospital, Ontario, Canada. Архивирано изоригинала 16. 10. 2014. г. Приступљено8. 1. 2009. 
  • Rose T, Waksman G (29. 2. 2000).„SH2 domains: Introduction and Overview”. Washington University School of Medicine. Архивирано изоригинала 21. 08. 2008. г. Приступљено8. 1. 2009. 
BAR • BIR • BZIP • CARD • C1 • C2 • DED • ENTH • FYVE • HEAT • Kringl • LIM • LRR • NACHT • PAS • PDZ • Pirin • PH • PX • SH2 • SH3 • SUN • TRIO • WD40 • Cinkov prst
Generalni
Sve-α sklop:
Sve-β sklop:
α/β sklop:
α+β sklop:
Neregularni sklopovi:
Преузето из „https://sr.wikipedia.org/w/index.php?title=SH2_domen&oldid=27679853”
Категорије:
Сакривене категорије:
[8]ページ先頭
©2009-2025 Movatter.jp