PLP deluje kao koenzim u reakcijamatransaminacije, kao i u nekim od reakcijadekarboksilacije ideaminacijeaminokiselina.Aldehidna grupa PLP-a formiraŠifova bazne veze (interne aldimine) sa ε-amino grupom specifičnihlizinskih grupa aminotransferaznih enzima. α-amino grupa aminokiselinskog supstrata zamenjuje ε-amino grupu aktivnog-mesta lizinskog ostatka. Rezultujući spoljni aldimin postaje deprotonisan i služi kao hinoidni intermedijar, koji zatim prima proton u različitoj poziciji da postane ketimin. Resultirajući ketimin je hidrolizovan tako da amino grupa ostaje u kompleksu.[3]
Osim toga, PLP koriste aminotransferaze (ili transaminaze) koje deluju na šećerima poputperosamina idezosamina.[4] U tim reakcijama, PLP reaguje saglutamatom, koji prenosi alfa-amino grup na PLP da formira piridoksamin fosfat (PMP). PMP zatim prenosi svoj azot na šećer, formirajućiamino šećer.
^Evan E. Bolton; Yanli Wang; Paul A. Thiessen; Stephen H. Bryant (2008). „Chapter 12 PubChem: Integrated Platform of Small Molecules and Biological Activities”.Annual Reports in Computational Chemistry.4: 217—241.doi:10.1016/S1574-1400(08)00012-1.
^Toney, M. D. "Reaction specificity in pyridoxal enzymes." Archives of biochemistry and biophysics (2005) 433: 279-287.
^Samuel, G. and Reeves, P. "Biosynthesis of O-antigens: genes and pathways involved in nucleotide sugar precusor synthesis and O-antigen assembly." Carbohydrate research (2003) 338:2503-2519.
Да verifikuj (šta je 
Не ?)
