Movatterモバイル変換


[0]ホーム

URL:


Пређи на садржај
Википедија
Претрага

Peptid

С Википедије, слободне енциклопедије
Tetrapeptid sa zeleno obeleženim amino-krajem (L-valin) i plavo označenim karboksilnim krajem (L-Alanin)

Peptidi (odgrč.πεπτός - "svaren", odgrč.πέσσειν "variti") su kratkipolimeriaminokiselina vezanihpeptidnim vezama.[1] Oni imaju istu hemijsku strukturu kao iproteini, ali su manje dužine.

Konvencije

[уреди |уреди извор]

Peptidni lanci koji su dovoljno kratki da se mogu sintetički napraviti su se tradicionalno nazivali peptidi, umestoproteini. Međutim, sa razvojem sintetičkih metoda, peptidi sa više stotina aminokiselina se mogu napraviti, što obuhvata proteine poputubikvitina.Prirodna hemijska ligacija omogućava formiranje još dužih proteina, tako da je ova konvencija u znatnoj meri zastarela.

Jedna druga konvencija stavlja stavlja neformalnu liniju podele na dužinu od približno 50 aminokiselina. Ta definicija je u nekoj meri arbitrarna. Dugački peptidi, poputamiloidnog beta peptida vezanog zaAlchajmerovu bolest, se smatraju proteinima; i mali proteini, kao što jeinsulin, mogu se smatrati peptidima.

Peptidne klase

[уреди |уреди извор]

Glavne klase peptida na osnovu njihovog načina nastanka su:

Mlečni peptidi
Mlečni peptidi se formiraju iz mlečnih proteina enzimatskim razlaganjem enzimima varenja, ili proteinazama formiranim od stranelaktobacila tokom fermentacije mleka. Za nekoliko mlečnih peptida je bilo pokazano da imaju antihipertenzivne efekte kod životinja i u kliničkim studijama (vidi jošLaktotripeptidaze).
Hidroliza proteina na polipeptide i aminokiseline
Ribozomalni peptidi
Ribozomalni peptidi nastajutranslacijomiRNK. Oni često podležuproteolizi u procesu stvaranja završnog oblika peptida. Oni funkcionišu, tipično u višim organizmima, kaohormoni i signalni molekuli. Neki organizmi stvaraju peptide kaoantibiotike, kao što sumikrocini.[2] Pošto su oni translirani, njihoviaminokiselinski ostaci su ograničeni na one koje koristiribozom. Međutim, ti peptidi su frekventno objekatposttranslacionih modifikacija, kao što sufosforilacija,hidroksilacija,sulfonacija,palmitilacija,glikozilacija idisulfid formacija. Generalno, oni su linearni, mada su strukture oblikalasa bile primećene.[3] Egzotičnije manipulacije mogu da jave, kao što je racemizacija L-aminokiselina u D-aminokiseline uvenomukljunaša.[4]
Ne-ribozomalni peptidi
Ovi peptidi se formirajuenzimima koji su specifični za svaki peptid, umesto putem ribozoma. Naj rasprostranjeniji ne-ribozomalni peptid jeglutation, koji je komponentaantioksidantske odbrane mnogih aerobnih organizama.[5] Drugi ne-ribozomalni peptidi koji su uobičajeni uunicelularnim organizmima,biljke, igljive su sintetizovanimodularnim enzimskim kompleksima koji se nazivajune-ribozomalni peptidne sintetaze.[6] Ti kompleksi imaju sličnu strukturu, i oni mogu da sadrže mnoge različite module kojima izvršavaju raznovrsne hemijske manipulacije na produktima tokom njihove gradnje.[7] Ti peptidi su čestociklični i mogu da imaju visokokompleksne ciklične strukture, mada su linearni ne-ribozomalni peptidi takođe uobičajeni. Pošto je ovaj sistem blisko srodan sa mašinerijom za građenjemasnih kiselina ipoliketida, hibridna jedinjenja se često nalaze. Prisustvooksazola ilitiazola često indicira da jedinjenje bilo sintetizovano na ovaj način.[8]
Peptoni
Peptoni nastaju iz životinjskog mleka ili mesa varenjem proteolitičkim digestijom. Sem malih peptida, rezultujući materijal sadrži masti, metale, soli, vitamine i mnoga druga jedinjenja. Pepton se koristi u hranljivim medijumima za gajenje bakterija i gljiva.[9]
Peptidni fragmenti
Peptidni fragmenti su delovi proteina koji se koriste za identifikaciju ili kvantifikaciju izvornog proteina.[10] Oni su često produkti enzimatske degradacije izvedene u laboratoriji na kontrolisanom uzorku, ali takođe mogu da budu forenzički ili paleontološki uzorci koji su se degradirali prirodnim putem.[11][12]

Reference

[уреди |уреди извор]
  1. ^Donald Voet; Judith G. Voet (2005).Biochemistry (3 изд.). Wiley.ISBN 9780471193500. 
  2. ^Duquesne S, Destoumieux-Garzón D, Peduzzi J, Rebuffat S (2007). „Microcins, gene-encoded antibacterial peptides from enterobacteria”.Natural Product Reports.24 (4): 708—34.PMID 17653356.doi:10.1039/b516237h. 
  3. ^Pons M, Feliz M, Antònia Molins M, Giralt E (1991).„Conformational analysis of bacitracin A, a naturally occurring lariat”.Biopolymers.31 (6): 605—12.PMID 1932561.doi:10.1002/bip.360310604. 
  4. ^Torres AM; Menz I; Alewood PF; et al. (2002). „D-Amino acid residue in the C-type natriuretic peptide from the venom of the mammal, Ornithorhynchus anatinus, the Australian platypus”.FEBS Letters.524 (1-3): 172—6.PMID 12135762.doi:10.1016/S0014-5793(02)03050-8. 
  5. ^Meister A, Anderson ME (1983).„Glutathione”.Annual Review of Biochemistry.52: 711—60.PMID 6137189.doi:10.1146/annurev.bi.52.070183.003431. 
  6. ^Hahn M, Stachelhaus T (2004).„Selective interaction between nonribosomal peptide synthetases is facilitated by short communication-mediating domains”.Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America.101 (44): 15585—90.PMC 524835Слободан приступ.PMID 15498872.doi:10.1073/pnas.0404932101. 
  7. ^Finking R, Marahiel MA (2004).„Biosynthesis of nonribosomal peptides1”.Annual Review of Microbiology.58: 453—88.PMID 15487945.doi:10.1146/annurev.micro.58.030603.123615. 
  8. ^Du L, Shen B (2001). „Biosynthesis of hybrid peptide-polyketide natural products”.Current Opinion in Drug Discovery & Development.4 (2): 215—28.PMID 11378961. 
  9. ^Payne JW (1976). „Peptides and micro-organisms”.Advances in Microbial Physiology.13: 55—113.PMID 775944.doi:10.1016/S0065-2911(08)60038-7. 
  10. ^Hummel J; Niemann M; Wienkoop S; et al. (2007).„ProMEX: a mass spectral reference database for proteins and protein phosphorylation sites”.BMC Bioinformatics.8: 216.PMC 1920535Слободан приступ.PMID 17587460.doi:10.1186/1471-2105-8-216. 
  11. ^Webster J, Oxley D (2005). „Peptide mass fingerprinting: protein identification using MALDI-TOF mass spectrometry”.Methods in Molecular Biology.310: 227—40.PMID 16350956.doi:10.1007/978-1-59259-948-6_16. 
  12. ^Marquet P, Lachâtre G (1999). „Liquid chromatography-mass spectrometry: potential in forensic and clinical toxicology”.Journal of Chromatography. B, Biomedical Sciences and Applications.733 (1-2): 93—118.PMID 10572976.doi:10.1016/S0378-4347(99)00147-4. 
Endokrine
žlezde
Hipotalamusno-
hipofizni
Hipotalamus
Posteriorno hipofizni
Anteriorno hipfizni
Nadbubrežna osovina
Tiroidna osovina
Gonadalna osovina
Druge endokrine
žlezde
Neendokrine
žlezde
Hormoni
Opioidni peptidi
Dinorfin
Endorfin
Enkefalin
Drugi
Drugi neuropeptidi
Normativna kontrola: DržavneУреди на Википодацима
Peptid nasrodnim projektima Vikipedije:
Mediji na Ostavi
Podaci na Vikipodacima
Преузето из „https://sr.wikipedia.org/w/index.php?title=Peptid&oldid=29229562
Категорија:
Сакривене категорије:

[8]ページ先頭

©2009-2026 Movatter.jp