Movatterモバイル変換

[0]ホーム
URL:

Пређи на садржај
Википедија
Претрага

Lipaza

С Википедије, слободне енциклопедије
Prikazpankreasne lipaze (PLRP2)morskog praseta.PDB:1GPL​.

Lipaza jeenzim kojikatalizuje formiranje ili raskidanje (hidrolizu) masti (lipida).[1] Lipaze u potklasaesteraza.

Lipaze imaju esencijalne uloge uvarenju, transportu i preradi dijetarnih lipida (npr.triglicerida,masti,ulja) u većini, ako ne i u svim, živimorganizmima.Geni koji kodiraju lipaze su čak prisutni i u pojedinimvirusima.[2][3]

Funkcija

[уреди |уреди извор]

Većina lipaza deluje na specifičnoj poziciji naglicerolnoj osnovi lipidnog supstrata (A1, A2 ili A3) (tanka creva). Na primer,lipaza ljudskog pankreasa (HPL),[4] koja je glavni enzim za razlaganje dijetarnemasti uljudskomdigestivnom sistemu, konvertujetrigliceridne supstrate ulja umonogliceride imasne kiseline.

Nekoliko drugih tipova lipaza se javlja u prirodi, poputfosfolipaza[5] isfingomijelinaza,[6] međutim one se obično razmatraju zasebno od "konvencionih" lipaza.

Neke lipaze izražavaju i izlučujupatogeni organizmi tokominfekcije.Candida albicans ima posebno veliki broj različitih lipaza, sa širokim spektrom lipidnog dejstva. To doprinosi istrajnosti i virulencijiC. albicans u ljudskom tkivu.[7]

Struktura i katalitički mehanizam

[уреди |уреди извор]

Raznovrstan nizgenetički jedinstvenih lipaza je nađen u prirodi. One predstavljaju nekoliko tipovasavijanja proteina i katalitičkih mehanizama. Većina lipaza ima strukturualfa/beta hidrolaznog savijanja[4][8][9][10] i koristi hidrolazni mehanizam sličan mehanizmuhimotripsina u kome učestvujeserinskinukleofil,kiseliostatak (običnoaspartična kiselina), ihistidin.[11][12]

Reference

[уреди |уреди извор]
  1. ^Svendsen A (2000). „Lipase protein engineering”.Biochim Biophys Acta.1543 (2): 223—228.PMID 11150608.doi:10.1016/S0167-4838(00)00239-9. 
  2. ^Afonso C, Tulman E, Lu Z, Oma E, Kutish G, Rock D (1999).„The Genome of Melanoplus sanguinipes Entomopoxvirus”.J Virol.73 (1): 533—52.PMC 103860 Слободан приступ.PMID 9847359. 
  3. ^Girod A, Wobus C, Zádori Z, Ried M, Leike K, Tijssen P, Kleinschmidt J, Hallek M (2002). „The VP1 capsid protein of adeno-associated virus type 2 is carrying a phospholipase A2 domain required for virus infectivity”.J Gen Virol.83 (Pt 5): 973—8.PMID 11961250. 
  4. ^абWinkler FK; D'Arcy A & W Hunziker (1990).„Structure of human pancreatic lipase”.Nature.343 (6260): 771—774.PMID 2106079.doi:10.1038/343771a0. 
  5. ^Diaz, B.L. & J. P. Arm. (2003). „Phospholipase A(2)”.Prostaglandins Leukot Essent Fatty Acids.2—3 (2–3): 87—97.PMID 12895591.doi:10.1016/S0952-3278(03)00069-3. 
  6. ^Goñi F, Alonso A (2002). „Sphingomyelinases: enzymology and membrane activity”.FEBS Lett.531 (1): 38—46.PMID 12401200.doi:10.1016/S0014-5793(02)03482-8. 
  7. ^Hube B, Stehr F, Bossenz M, Mazur A, Kretschmar M, Schafer W (2000). „Secreted lipases of Candida albicans: cloning, characterisation and expression analysis of a new gene family with at least ten members”.Arch. Microbiol.174 (5): 362—374.PMID 11131027.doi:10.1007/s002030000218. 
  8. ^Schrag J, Cygler M (1997). „Lipases and alpha/beta hydrolase fold”.Methods Enzymol. Methods in Enzymology.284: 85—107.ISBN 9780121821852.PMID 9379946.doi:10.1016/S0076-6879(97)84006-2. 
  9. ^Egmond, M. R. & C. J. van Bemmel (1997). „Impact of Structural Information on Understanding of Lipolytic Function”.Methods Enzymol. Methods in Enzymology.284: 119—129.ISBN 9780121821852.PMID 9379930.doi:10.1016/S0076-6879(97)84008-6. 
  10. ^Withers-Martinez C; Carriere F; Verger R; Bourgeois D & C Cambillau (1996). „A pancreatic lipase with a phospholipase A1 activity: crystal structure of a chimeric pancreatic lipase-related protein 2 from guinea pig”.Structure.4 (11): 1363—74.PMID 8939760.doi:10.1016/S0969-2126(96)00143-8. 
  11. ^Brady, L., A. M. Brzozowski, Z. S. Derewenda, E. Dodson, G. Dodson, S. Tolley, J. P. Turkenburg, L. Christiansen, B. Huge-Jensen, L. Norskov, and; et al. (1990).„A serine protease triad forms the catalytic centre of a triacylglycerol lipase”.Nature.343 (6260): 767—70.PMID 2304552.doi:10.1038/343767a0. CS1 одржавање: Експлицитна употреба et al. (веза)CS1 одржавање: Вишеструка имена: списак аутора (веза)
  12. ^Lowe ME (1992).„The catalytic site residues and interfacial binding of human pancreatic lipase”.J Biol Chem.267 (24): 17069—73.PMID 1512245. 

Literatura

[уреди |уреди извор]

Vidi još

[уреди |уреди извор]

Spoljašnje veze

[уреди |уреди извор]
3.1.1: Hidrolazekarboksilnih estara
3.1.2:Tioesteraza
3.1.3:Fosfataza
3.1.4:Fosfodiesteraza
3.1.6:Sulfataza
Nukleaza (obuhvata
deoksiribonukleazu i
ribonukleazu)
3.1.11-16:Eksonukleaza
Eksodeoksiribonukleaza
Eksoribonukleaza
3.1.21-31:Endonukleaza
Endodeoksiribonukleaza
Endoribonukleaza
bilo dezoksi- ili ribo-
Teme
Tipovi
Normativna kontrola: DržavneУреди на Википодацима
Portali:
Lipaza nasrodnim projektima Vikipedije:
Mediji na Ostavi
Podaci na Vikipodacima
Преузето из „https://sr.wikipedia.org/w/index.php?title=Lipaza&oldid=30647000”
Категорије:
Сакривене категорије:
[8]ページ先頭
©2009-2026 Movatter.jp