Movatterモバイル変換


[0]ホーム

URL:


Пређи на садржај
Википедија
Претрага

Kaspaza-3

С Википедије, слободне енциклопедије
(преусмерено саKaspaza 3)
Kaspaza-3
Identifikatori
EC broj3.4.22.56
CAS broj169592-56-7
Baze podataka
IntEnzIntEnz pregled
BRENDABRENDA pristup
ExPASyNiceZyme pregled
KEGGKEGG pristup
MetaCycmetabolički put
PRIAMprofil
StrukturePBPRCSB PDBPDBePDBjPDBsum
Pretraga
PMCčlanci
PubMedčlanci
NCBIproteini

Kaspaza-3 (EC3.4.22.56,CPP32,apopain,jama protein) jeenzim.[1][2][3][4][5][6] Ovaj enzimkatalizuje sledećuhemijsku reakciju

Neophodno je prisustvo Asp ostatka u pozicijama P1 i P4. Preferentno dolazi do razlaganja sekvence Asp-Xaa-Xaa-Asp- sa hidrofobnim aminokiselinskim ostatkom u P2 poziciji i hidrofilnim aminokiselinskim ostatkom u P3, mada Val ili Ala takođe mogu da budu u toj poziciji

Kaspaza-3 je efektor/izvršilac kaspaze, kao što su i kaspaza-6 (EC 3.4.22.59) i kaspaza-7 (EC 3.4.22.60).

Reference

[уреди |уреди извор]
  1. ^Krebs, J.F., Srinivasan, A., Wong, A.M., Tomaselli, K.J., Fritz, L.C. and Wu, J.C. (2000). „Heavy membrane-associated caspase 3: identification, isolation, and characterization”.Biochemistry.39: 16056—16063.PMID 11123933. CS1 одржавање: Вишеструка имена: списак аутора (веза)
  2. ^Li, H., Bergeron, L., Cryns, V., Pasternack, M.S., Zhu, H., Shi, L., Greenberg, A. and Yuan, J. (1997). „Activation of caspase-2 in apoptosis”.J. Biol. Chem.272: 21010—21017.PMID 9261102. CS1 одржавање: Вишеструка имена: списак аутора (веза)
  3. ^Nicholson, D. & Thornberry, N.A. (2004). „Caspase-3 and caspase-7”. Ур.: Barrett, A.J., Rawlings, N.D. and Woessner, J.F.Handbook of Proteolytic Enzymes (2nd изд.). London: Elsevier. стр. 1298—1302. CS1 одржавање: Вишеструка имена: списак уредника (веза)
  4. ^Fang, B., Boross, P.I., Tozser, J. and Weber, I.T. (2006). „Structural and kinetic analysis of caspase-3 reveals role for S5 binding site in substrate recognition”.J. Mol. Biol.360: 654—666.PMID 16781734. CS1 одржавање: Вишеструка имена: списак аутора (веза)
  5. ^Chang, H.Y. & Yang, X. (2000).„Proteases for cell suicide: functions and regulation of caspases”.Microbiol. Mol. Biol. Rev.64: 821—846.PMID 11104820. 
  6. ^Martin, S.J., Amarante-Mendes, G.P., Shi, L., Chuang, T.H., Casiano, C.A., O'Brien, G.A., Fitzgerald, P., Tan, E.M., Bokoch, G.M., Greenberg, A.H. and Green, D.R. (1996). „The cytotoxic cell protease granzyme B initiates apoptosis in a cell-free system by proteolytic processing and activation of the ICE/CED-3 family protease, CPP32, via a novel two-step mechanism”.EMBO J.15: 2407—2416.PMID 8665848. CS1 одржавање: Вишеструка имена: списак аутора (веза)

Literatura

[уреди |уреди извор]
  • Nicholson, D. & Thornberry, N.A. (2004). „Caspase-3 and caspase-7”. Ур.: Barrett, A.J., Rawlings, N.D. and Woessner, J.F.Handbook of Proteolytic Enzymes (2nd изд.). London: Elsevier. стр. 1298—1302. CS1 одржавање: Вишеструка имена: списак уредника (веза)

Spoljašnje veze

[уреди |уреди извор]
  • Caspase-3 наUS National Library of Medicine Medical Subject Headings (MeSH)
Kaspaza
Izvedeni iz voća
Kalpain
Katepsin
Drugi
Teme
Tipovi
Portali:
Преузето из „https://sr.wikipedia.org/w/index.php?title=Kaspaza-3&oldid=26756095
Категорија:
Сакривене категорије:

[8]ページ先頭

©2009-2025 Movatter.jp