| |||
| Identifikacija | |||
|---|---|---|---|
| |||
3D model (Jmol) | |||
| ChemSpider |
| ||
| ECHA InfoCard | 100.000.270 | ||
| KEGG[1] |
| ||
| UNII | |||
| |||
| Svojstva | |||
| C6H12N2O4S2 | |||
| Molarna masa | 240,29 g·mol−1 | ||
Ukoliko nije drugačije napomenuto, podaci se odnose nastandardno stanje materijala (na 25 °C [77 °F], 100 kPa). | |||
 Y verifikuj (šta je  Y Н ?) | |||
| Reference infokutije | |||
Cistin jedimernaaminokiselina formirana oksidacijom dva ostatkacisteina koja su kovalentno vezanadisulfidnom vezom. Ovoorganosumporno jedinjenje imaformulu (SCH2CH(NH2)CO2H)2. Cistin je beli prah, koji se topi na 247-249 °C. Otkrio ga je1810 Vilijam Hid Volaston. Tek je1899. bilo pokazano da se cistin može dobiti izproteina. Te godine je bio izolovan izgoveđihrogova.[2] Putem formiranjadisulfidnih veza unutar i između molekula proteina, cistin je značajan determinanttercijarne strukture većine proteina. Na primer, disulfidno vezivanje, zajedno savodoničnim vezama i hidrofobnim interakcijama, je parcijalno odgovorno za formiranje glutenske osnove hleba. Ljudska kosa sadrži približno 5% cistina po masi.[3]
Disulfidna veza se lako redukuje i daje korespondirajući tiolcistein. Ova reakcija je tipično ostvaruje sa tiolima kao što sumerkaptoetanol iliditiotreitol.
Iz tog razloga, nutriciona korist i izvori cistina su identični sa cisteinom.Disulfidne veze se otvaraju brže na višim temperaturama.[4].
