Movatterモバイル変換


[0]ホーム

URL:


Пређи на садржај
Википедија
Претрага

Alfa ravan

С Википедије, слободне енциклопедије
Dijagram paternavodoničnog vezivanja strukture alfa ravni. Atomikiseonika su prikazani crveno a aazota plava; vodonične veze su označene tačkastim linijam. R grupe predstavljanjaminokiselinskebočne lance.
Peptidni lanac u konformaciji alpha ravni.

Alfa ravan (alfa naborana ravan ilipolarna naborana ravan) je hipotetičkasekundarna strukturaproteina, koji su predložiliLajnus Poling iRobert Kori1951.[1][2][3] Paternvodoničnog vezivanja u alfa ravni je sličan sa paternombeta ravni, ali je orijentacijakarbonilnih iamino grupa upeptidnim jedinicama osobena; sve karbonilne grupe se orijentisane u istom smeru, i sve amino grupe u suprotnom smeru ravni. Stoga alfa ravan poseduje inherentno razdvajanjeelektrostatičkog naelektrisanja, pri čemu jedna ivica ravni izlaže negativno naelektrisane karbonilne grupe, a suprotna ivica pozitivno naelektrisane amino grupe. Za razliku odalfa heliksa ibeta ravni, za konfiguraciju alfa ravni nije neophodno da sviaminokiselinski ostaci leže unutar istog regionadiedralnih uglova; umesto toga, alfa ravan sadrži ostatke sa naizmeničnim diedralnim uglovima tradicionalnih desnorukih (αR) i levorukih (αL) heliksinih regionaRamačandranovog prostora.

Mada se alfa ravan veoma retko sreće u prirodnimproteinskim strukturama, postoje spekulacije po kojima ona učestvuje u amiloidnoj bolesti.[4] Primenommolekulsko dinamičkih simulacija je utvrđeno da je alfa ravan jedna od stabilnih formiamiloidogenih proteina.[5] Ona je takođe nađena međukristalografskim strukturama dezajniranih peptida.[4]

Reference

[уреди |уреди извор]
  1. ^L, PAULING; COREY, R. B. (1951).„The pleated sheet, a new layer configuration of polypeptide chains”.Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America.37 (5): 251—256.Bibcode:1951PNAS...37..251P.PMC 1063350Слободан приступ.PMID 14834147.doi:10.1073/pnas.37.5.251Слободан приступ. 
  2. ^Pauling, Linus; Corey, Robert B. (1951).„The Structure of Feather Rachis Keratin”.Proceedings of the National Academy of Sciences.37 (5): 256—261.Bibcode:1951PNAS...37..256P.PMC 1063351Слободан приступ.PMID 14834148.doi:10.1073/pnas.37.5.256Слободан приступ. 
  3. ^Pauling, L.; Corey, R. B. (1951).„Configurations of Polypeptide Chains with Favored Orientations Around Single Bonds: Two New Pleated Sheets”.Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America.37 (11): 729—740.Bibcode:1951PNAS...37..729P.PMC 1063460Слободан приступ.PMID 16578412.doi:10.1073/pnas.37.11.729Слободан приступ. 
  4. ^абDaggett, Valerie (2006). „α-Sheet: The Toxic Conformer in Amyloid Diseases?”.Accounts of Chemical Research.39 (9): 594—602.PMID 16981675.doi:10.1021/ar0500719. 
  5. ^Armen, Roger S.; Demarco, Mari L.; Alonso, Darwin O. V.; Daggett, Valerie (2004).„Pauling and Corey's α-pleated sheet structure may define the prefibrillar amyloidogenic intermediate in amyloid disease”.Proceedings of the National Academy of Sciences.101 (32): 11622—11627.Bibcode:2004PNAS..10111622A.PMC 511030Слободан приступ.PMID 15280548.doi:10.1073/pnas.0401781101Слободан приступ. 
Sekundarna struktura proteina
Aminokiseline
Favorizuju heliks:Metionin • Alanin • Leucin • Glutaminska kiselina • Glutamin • Lizin

Favorizuju izdužene strukture:Treonin • Izoleucin • Valin • Fenilalanin • Tirozin • Triptofan

Favorizuju neuređene strukture:Glicin • Serin • Prolin • Asparagin • Asparaginska kiselina

Bez preferencije:Cistein • Histidin • Arginin
Преузето из „https://sr.wikipedia.org/w/index.php?title=Alfa_ravan&oldid=29113582
Категорија:

[8]ページ先頭

©2009-2025 Movatter.jp