| |||
Идентификација | |||
---|---|---|---|
| |||
3Д модел (Jmol) | |||
ChemSpider |
| ||
ECHA InfoCard | 100.000.270 | ||
КЕГГ[1] |
| ||
УНИИ | |||
| |||
Својства | |||
C6H12N2O4S2 | |||
Моларна маса | 240,29 g·mol−1 | ||
Уколико није другачије напоменуто, подаци се односе настандардно стање материјала (на 25 °C [77 °F], 100 kPa). | |||
![]() ![]() ![]() | |||
Референце инфокутије | |||
Цистин једимернааминокиселина формирана оксидацијом два остаткацистеина која су ковалентно везанадисулфидном везом. Овоорганосумпорно једињење имаформулу (SCH2CH(NH2)CO2H)2. Цистин је бели прах, који се топи на 247-249 °C. Открио га је1810 Вилијам Хид Воластон. Тек је1899. било показано да се цистин може добити изпротеина. Те године је био изолован изговеђихрогова.[2] Путем формирањадисулфидних веза унутар и између молекула протеина, цистин је значајан детерминанттерцијарне структуре већине протеина. На пример, дисулфидно везивање, заједно саводоничним везама и хидрофобним интеракцијама, је парцијално одговорно за формирање глутенске основе хлеба. Људска коса садржи приближно 5% цистина по маси.[3]
Дисулфидна веза се лако редукује и даје кореспондирајући тиолцистеин. Ова реакција је типично остварује са тиолима као што сумеркаптоетанол илидитиотреитол.
Iz tog razloga, nutriciona korist i izvori cistina su identični sa cisteinom.Disulfidne veze se otvaraju brže na višim temperaturama.[4].