Trakasti diagram encimaTIM. TIM jekatalitično popoln encim, kar pomeni, da je njegova hitrost pretvorbe omejena ali skoraj omejena na difuzijsko hitrost substrata.
Encim alifermènt (grško ενζυμον -vkvasu, od tod tudi slovensko imekvasína) jebeljakovina alibeljakovinski kompleks, kikatalizirabiokemične reakcije v živih ali neživihcelicah, kar pomeni, da uravnava hitrost in smer teh reakcij, pri čemer se sam ne porablja in se trajno ne spremeni. Kotkatalizatorji so specifični, kar pomeni, da vsak encim deluje le na nekateresubstrate (včasih na le enega) ali pospešuje samo eno reakcijo. Encime izdelujejo živiorganizmi.
Prve biokemijske raziskave so bile prav raziskave encimske in proteinske kemije. Prve skrbne in načrtovane raziskave naravnih katalitičnih procesov so izvajali ob koncu 18. in v začetku 19. stoletja, ko so opazovali prebavo proteinov iz mesa s pomočjo želodčnega soka.
Z drugimi zgodnjimi raziskavami so ugotovili, da se lahkopolisaharidi, kot ješkrob, s pomočjo izvlečka iz rastlinskih celic in s pomočjo živalske sline pretvorijo vglukozo.Louis Pasteur je sredi 19. stoletja z raziskavami, ki so jih financirali pridelovalcivina, pokazal, da so v celicahglivkvasovk snovi, s pomočjo katerih sesladkor pretvori vetilnialkohol; te snovi je imenoval »fermenti«, proces pafermentacija.
Leta 1897 staEduard inHans Buchner uporabila izvleček iz kvasovk za fermentacijo sladkorja. S temi eksperimenti se je začelo obdobje naprednejših biokemijskih raziskav, saj so pokazali, da naravne katalitične snovi, ki so jih sedaj imenovali encimi, lahko delujejo neodvisno od živih celic.
Leta 1926 jeJames Sumner zUniverze Cornell (ZDA) izoliral in kristaliziral encimureazo izstročniceCanavaria ensiformis in ugotovil, da so bili kristali sestavljeni predvsem iz proteinske (beljakovinske) snovi. Potem ko so odkrili, da je mogoče encime izolirati iz celic, jih očistiti in njihove reakcije raziskovati vepruveti, se je v znanstveni literaturi pojavilo na tisoče poročil o encimih in njihovih lastnostih.
Imena encimov imajo običajno končnico -aza, npr.hidrolaza,reduktaza insintetaza. Encime poimenujemo na osnovi njihove katalitične aktivnosti, pri tem pa so izjema trivialna imena encimov (npr.tripsin,kaspaza,RNaza). Običajno prvi del imena pomenisubstrat, produkt alikofaktor, sledi pa osnovno ime encima, ki razloži njegovo aktivnost. Oba dela imena encima v slovenščini pišemo brezvezaja (alkohol oksidaza, ne priporočata se zapisa: alkoholna oksidaza ali alkohol-oksidaza), razen v primerih, ko se ime encima začne skratico neke molekule (npr.NADH-dehidrogenaza,HMG-CoA-reduktaza, bilirubin UDP-glukuroniltransferaza). Splošno navodilo ne velja za liaze in transferaze; te zapisujemo z eno besedo (aciltransferaza,metiltransferaza;karboksiliaza,diacilglicerolliaza).[1]
V slovenščini jezikovnega pravila, ki bi poenotilo zapise imen encimov, ni, zato se pojavljajo različice zapisov. Zaradi vpliva angleških zapisov se pojavljajo zapisi z vezajem (alkohol-oksidaza), vendar v slovenščini raba vezaja v taki vlogi ni predvidena in se ne priporoča. Raba vezaja tudi pred številkami v imenih encimov (v dolgih in kratičnih zapisih) v slovenščini ni utemeljena (dipeptidil peptidaza 4, DPP4, ne: dipeptidil peptidaza-4, DPP-4).[2]
Razdelimo jih lahko v šest skupin glede na tip reakcije, ki jo katalizirajo. V vsaki od teh skupin so poimenovani po specifičnem tipu reakcij, ki jih katalizirajo (npr. encimi oksireduktaze sodelujejo pri oksidacijsko redukcijskih reakcijah). Nadaljnja specifična imena se določajo na podlagi tega, kako in na kateri substrat encimi delujejo (npr. encimi, ki katalizirajo oddajo vodika oksidaciji, so dehidrogenaze, in če na ta način delujejo nalaktate, so laktatdehidrogenaze). Na podlagi tega imajo vsi encimi svojoklasifikacijsko številko.
Encime torej razdelimo po tipu reakcij, ki jih katalizirajo, na šest skupin:
Klasifikacijsko število
Skupina
Tip kemijske reakcije
Reakcijska shema
Primeri encimov
EC 1
oksidoreduktaze
oksidacija in redukcija
AH + B → A + BH (reduciran) A + O → AO (oksidiran)
Encimi so nasplošno velike globularne beljakovine. Vsak encim ima značilno tridimenzionalno obliko in specifično površinsko obliko in ravno to omogoča encimom, da med vsemi molekulami najdejo pravi substrat.
Večina encimov je zgrajenih iz dveh delov: en del je beljakovinski (apoencim), drugi del pa nebeljakovinski (kofaktor). Celoten encim se imenujeholoencim. Če je kofaktor odstranjen, encim preneha delovati. Nekateri encimi so zgrajeni samo iz beljakovine.
Kofaktor je lahkokovinskiion ali kompleksnaorganska spojina, ki jo imenujemokoencim. Ioni kovin, npr.Ca,Fe inZn pomagajo katalizirati reakcijo tako, da ustvarijo most med encimom in substratom. Koencimi delujejo tako, da sprejemajo atome, ki jih oddaja substrat, ali oddajajo atome, ki jih substrat sprejema. Nekateri koencimi delujejo tudi kot nosilcielektronov: sprejemajo jih iz substrata in oddajajo molekulam v naslednjih reakcijah. Največkrat so koencimi pridobljeni izvitaminov. Takšna sta tudi dva od najpomembnejših koencimov v celičnem metabolizmu: to sta NAD+ (nikotinamid adenin dinukleotid) in NADP+ (nikotinamid adenin dinukleotid fosfat); oba vsebujetavitamin B, natančnejenikotinsko kislino, ki deluje kot nosilec elektronov.
Posebna izjema soencimi RNA aliribocimi, ki jih sestavljaRNA (ribonukleinska kislina) namesto beljakovin. Ribocimi katalizirajo leizrezovanje RNA.
Graf energije v odvisnosti od stopenj kemijske reakcije(za primer encimakarbonska anhidraza). Substrati potrebujejo veliko aktivacijske energije za doseg prehodnega (tranzicijskega) stanja, po katerem nastanejo produkti. Encimi stabilizirajo prehodno stanje in tako znižajo potrebno energijo za nastanek produktov.
V živi celici stalno potekajo kemijske reakcije, pri katerih se kemijske vezi med atomi razcepljajo ali spajajo. Da do tega pride, se morajo atomi ali molekule zaleteti, kar je odvisno od hitrosti in oblike delcev ter količine energije, potreben za sproženje reakcije; to energijo imenujemoaktivacijska energija. Za takšno hitrost sta nujno potrebna:
saj vse kemijske reakcije potekajo hitreje pri teh dveh fizikalnih količinah.
V organizmu sta pa vendarle prenizka, da bi lahko reakcije potekale hitro, ena za drugo. Potrebno bi bilo dvigniti raven le-teh čez določeno raven, kar pa bi privedlo do poškodovanja ali uničenja celic. Za potrebno hitrost kemijskih reakcij skrbijo torej encimi, ki lahko delujejo na 2 načina:
lahko zbližajo molekuli dveh reaktantov in ju pravilno orientirajo, da lahko reagirata;
lahko pa tudi znižajo aktivacijsko energijo na ta način, da omogočijo večjo cepitev molekul, ki imajo veliko notranjo energijo; pri tem se temperatura in pritisk v celici ne spremenita
Način zniževanja aktivacijske energije še ni popolnoma znan. Zato pa je poznano zaporedje dogodkov pri same delovanju encima:
površina substrata pride v stik z določenim delom encimove površine, ki jo imenujemoaktivni center;
nastane začasna zveza med encimom in substratom, ki jo imenujemokompleks encim-substrat;
molekula substrata se spremeni tako, da se razporedijo obstoječi atomi ali se razcepi molekula substrata ali pa nastane kombinacija z molekulo drugega substrata;
spremenjena molekula substrata, ki je končni produkt reakcije, se loči od encima, ker ne odgovarja več aktivnemu centru in načinu;
encim je nespremenjen in prost ter reagira z drugo molekulo substrata
Ni nujno, da na eno molekulo deluje samo en določen encim, pač pa lahko deluje tudi več encimov in pri vsaki reakciji je produkt drugačen. Primer take molekule jeglukoza-6-fosfat, na katero lahko delujejo vsaj štirje različni encimi.
Graf aktivnosti encima v odvisnosti od koncentracije substrata poMichaelis-Mentenu
Z naraščajočo količino (koncentracijo) raste aktivnost encimov, ki doseže maksimum pri tolikšni koncentraciji substrata, pri kateri so zasedeni vsi aktivni centri encima. Če se potem koncentracija substrata še veča, aktivnost encima ne narašča več. V normalnih razmerah do take koncentracije substrata ne pride. Po navadi je nekaj molekul encima zaradi pomanjkanja substrata zato v neaktivnem stanju.
Vsak encim ima temperaturni optimum, maksimum in minimum. Aktivnost encimov narašča z naraščanjem temperature, vendar le do temperaturnega optimuma encima. Ker je del encima beljakovina, ta zaradi delovanja toplotedenaturira oz. spremeni se razporeditev aminokislin v aktivnih centrih. Zaradi tega encim zgubi svojo katalitično sposobnost in aktivnost se zmanjša. Če se denaturacija nadaljuje, potem encimske beljakovine postanejo netopne in koagulirajo (tvorijo strdke).[3] Takrat je proces ireverzibilen in encim za stalno izgubi svoje lastnosti.
Večina encimov ima tudi optimalen pH, pri katerem je njihova aktivnost največja. Vrednosti pH, ki so večje ali manjše od optimuma, zmanjšajo aktivnost encimov. Če se spremeni vrednost medija (prostora), v katerem reakcija poteka, so poškodovane mnoge aminokisline in tridimenzionalna zgradba je spremenjena. Z drugimi besedami, beljakovine koagulirajo.[3]
V celicah in tkivih so tudi prisotne druge kemične snovi, kot so npr. zdravila in toksini (strupi, predvsem so za encime nevarni t.i. beljakovinski strupi) in druge biokemijske spojine. Mnoge od teh snovi encime inhibirajo, jih torej onemogočijo.
