TFRC

Материал из Википедии — свободной энциклопедии
Перейти к навигацииПерейти к поиску
Рецептор трансферрина 1
1CX81CX8
Доступные структуры
PDBПоиск ортологов:PDBe,RCSB
Список идентификаторов PDB
Идентификаторы
СимволTFRC ; CD71; T9; TFR; TFR1; TR; TRFR; p90
Внешние IDOMIM: 190010MGI: 98822HomoloGene: 2429GeneCards:Ген TFRC
Функция•double-stranded RNA binding

•transferrin receptor activity
•protein binding
•peptidase activity
•identical protein binding

•poly(A) RNA binding
Компонент клетки•extracellular region

•extracellular space
•endosome
•plasma membrane
•integral component of plasma membrane
•coated pit
•external side of plasma membrane
•cell surface
•membrane
•cytoplasmic membrane-bounded vesicle
•melanosome
•intracellular membrane-bounded organelle
•perinuclear region of cytoplasm
•extracellular vesicular exosome

•blood microparticle
Биологический процесс•regulation of cell growth

•proteolysis
•cellular iron ion homeostasis
•receptor-mediated endocytosis
•viral process
•osteoclast differentiation
•transferrin transport
•regulation of cell proliferation
•positive regulation of bone resorption
•transmembrane transport

•iron ion import
Источники:Amigo /QuickGO
Профиль экспрессии РНК
Больше информации
Ортологи
ВидЧеловекМышь
Entrez703722042
EnsemblENSG00000072274ENSMUSG00000022797
UniProtP02786Q62351
RefSeq (мРНК)NM_001128148NM_011638
RefSeq (белок)NP_001121620NP_035768
Локус (UCSC)Chr 3:
196.03 – 196.08 Mb		Chr 16:
32.61 – 32.63 Mb
Поиск вPubMedИскатьИскать

Рецептор трансферрина 1 (TfR1, CD71) —мембранный белок. Продукт гена человекаTFRC.[1][2] Необходим для доставки железа оттрансферрина в клетку.[3][4]

Содержание

Структура

[править |править код]
Комплекс Fe-Tf-TfR.

Рецептор трансферрина 1 является трансмембранным гликопротеином, состоит из двух мономеров, соединённыхдисульфидной связью. Каждый мономер связывает одну молекулу голотрансферина, образуя комплекс Fe-Tf-TfR. Мономерный белок состоит из 760 аминокислот, молекулярная масса 84,87 кДа. Растворимый рецептор трансферина образуется при отщеплении N-концевого фрагмента (100 аминокислот), содержащего трансмембранный домен.

Функции

[править |править код]

При связывании рецептора с трансферрином лиганд-рецепторный комплекс подвергаетсярецептор-опосредованному эндоцитозу[5] и попадает в специализированныеэндосомы. Эндосомальное закисление приводит к высвобождению железа из комплекса Fe-Tf-TfR, а комплекс рецептора с апотрансферрином Tf-TfR возвращается на клеточную поверхность, где pH вновь становится нейтральной, что, в свою очередь, приводит к потере афинности и диссоциации апотрансферина от рецептора. Рецептор трансферрина играет ключевую роль в формировании эритроцитов и развитии нервной системы. Кроме трансферрина вторым лигандом рецептора трансферрина является т. н. белок наследственного гемохроматоза HFE, который конкурирует за связывание с рецептором.

Экспрессия регулируется уровнем железа в клетке, что опосредовано регуляторными белками IRP1 и IRP2.

Взаимодействия

[править |править код]

TFRC взаимодействует с белкамиGABARAP[6] иHFE.[7][8]

См. также

[править |править код]

Примечания

[править |править код]
  1. ↑Sutherland R., Delia D., Schneider C., Newman R., Kemshead J., Greaves M. Ubiquitous cell-surface glycoprotein on tumor cells is proliferation-associated receptor for transferrin (англ.) //Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America : journal. — 1981. — July (vol. 78,no. 7). —P. 4515—4519. —doi:10.1073/pnas.78.7.4515. —PMID6270680. —PMC 319822.
  2. ↑Rabin M., McClelland A., Kühn L., Ruddle F.H. Regional localization of the human transferrin receptor gene to 3q26.2----qter (англ.) //Am. J. Hum. Genet.[англ.] : journal. — 1985. — November (vol. 37,no. 6). —P. 1112—1116. —PMID3002171. —PMC 1684729.
  3. ↑Aisen P. Transferrin receptor 1 (англ.) //Int. J. Biochem. Cell Biol.[англ.] : journal. — 2004. — November (vol. 36,no. 11). —P. 2137—2143. —doi:10.1016/j.biocel.2004.02.007. —PMID15313461.
  4. ↑Moos T. Brain iron homeostasis (англ.) //Danish Medical Bulletin[англ.] : journal. — 2002. — November (vol. 49,no. 4). —P. 279—301. —PMID12553165.
  5. ↑Speeckaert, Marijn M.; Speeckaert, Reinhart; Delanghe, Joris R. Biological and clinical aspects of soluble transferrin receptor (англ.) //Critical Reviews in Clinical Laboratory Sciences[англ.] : journal. — 2010. — December (vol. 47,no. 5—6). —P. 213—228. —doi:10.3109/10408363.2010.550461. —PMID21391831.
  6. ↑Green F., O'Hare T., Blackwell A., Enns C.A. Association of human transferrin receptor with GABARAP (англ.) //FEBS Lett.[англ.] : journal. — 2002. — May (vol. 518,no. 1—3). —P. 101—106. —doi:10.1016/S0014-5793(02)02655-8. —PMID11997026.
  7. ↑Feder J.N., Penny D.M., Irrinki A., Lee V.K., Lebrón J.A., Watson N., Tsuchihashi Z., Sigal E., Bjorkman P.J., Schatzman R.C. The hemochromatosis gene product complexes with the transferrin receptor and lowers its affinity for ligand binding (англ.) //Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America : journal. — 1998. — February (vol. 95,no. 4). —P. 1472—1477. —doi:10.1073/pnas.95.4.1472. —PMID9465039. —PMC 19050.
  8. ↑West A.P., Bennett M.J., Sellers V.M., Andrews N.C., Enns C.A., Bjorkman P.J. Comparison of the interactions of transferrin receptor and transferrin receptor 2 with transferrin and the hereditary hemochromatosis protein HFE (англ.) //J. Biol. Chem. : journal. — 2000. — December (vol. 275,no. 49). —P. 38135—38138. —doi:10.1074/jbc.C000664200. —PMID11027676.

Ссылки

[править |править код]
Перейти к шаблону «Кластеры дифференцировки»
1-50
51-100
101-150
151-200
201-250
251-300
301-350
351-400
Источник —https://ru.wikipedia.org/w/index.php?title=TFRC&oldid=151172568
Категории:
Скрытая категория: