IRF1
Материал из Википедии — свободной энциклопедии
Перейти к навигацииПерейти к поиску
Регуляторный фактор интерферон 1 —белок, который у человека кодируетсягеномIRF1.[1][2]
Функция
[править |править код]Регуляторный фактор Интерферон 1 первым из членов семействарегуляторных факторов транскрипции (IRF) интерферона был идентифицирован. Сначала был описан, как фактор транскрипции, способный активировать экспрессиюцитокиновинтерферона бета[англ.],[3] но впоследствии было выявлено, что IRF-1 может функционировать в качестве активатора транскрипции или репрессора различных генов-мишеней. IRF-1 регулирует экспрессию генов-мишеней путём связывания с интерфероном стимулирующих элементов ответа (ISRE) в своихпромоторах . Белок IRF-1 связывается с ISRE через N-терминальныеспираль-поворот-спираль ДНК-связывающие домены,[4], которые высоко консервативны среди всех белков IRF.
Также было выявлено, что помимо своей функции в качестве фактора транскрипции, IRF-1 способен трансактивировать белок-супрессор опухолейр53 посредством его кофактораp300[англ.].[5]
IRF-1, как было выявлено, играет роль виммунных откликах, регулирующихапоптоз,повреждения ДНК иподавление опухолей.[6]
Регуляция
[править |править код]Было выявлено, что экстремальноеС-окончание[англ.] IRF-1 регулирует способность активировать транскрипцию,нанотела[англ.], направленные в эту область (MF1) способны увеличивать активность IRF-1.[7]
Модельные организмы
[править |править код]| Характеристики | фенотип |
|---|---|
| ЖизнеспособностьHomozygote | Норма |
| Плодородие | Норма |
| Вес тела | Норма |
| Тревога | Норма |
| Неврологическое обследование | Норма |
| Сила хватания | Норма |
| Горячая пластина | Норма |
| Дисморфология | Норма |
| Непрямая калориметрия | Норма |
| Тест толерантности к глюкозе | Норма |
| Отклик ствола мозга | Норма |
| ДЭРА | Норма |
| Рентгенография | Норма |
| Температура тела | Норма |
| Морфология глаз | Норма |
| Клиническая химия | Норма |
| Гематология | Норма |
| Лимфоциты периферической крови | Аномальный |
| Тест микроядер | Норма |
| Вес сердца | Норма |
| Tail epidermis wholemount | Аномальный |
| Гистопатология кожи | Normal |
| Гистопатология мозга | Normal |
| Гистопатология глаз | Норма |
| Citrobacter infection | Normal[8] |
| Все тесты и анализы от[9][10] |
Модельные организмы были использованы при исследовании функций IRF1. Условная линиянокаутных мышей, называемаяIrf1tm1a(EUCOMM)Wtsi,[11][12] была создана в рамках международной программыконсорциума Нокаутная мышь[англ.] - большой мутагенезный проект для создания и распространения модельных животных для изучения болезней заинтересованными учёными - винституте Сенгера.[13][14][15]
Самцы и самки животных прошли стандартноефенотипическое обследование[англ.], чтобы определить влияние удаления.[9][16] Двадцать пять испытаний были проведены и двафенотипических параметра оказались аномальными.Гомозиготные[англ.]мутантные животные имели патологиюлимфоцитов периферической крови[англ.], в частности, уменьшение числаCD8-положительныхТ-клеток иNK клеток и увеличениеCD4-положительных Т-клеток. Мыши также имели аномалии фенотипакожного покрова, определённого изучением хвостовогоэпидермиса.[9]
Взаимодействия
[править |править код]IRF1 было показано, взаимодействуют с:
См. также
[править |править код]Примечания
[править |править код]- ↑Maruyama M., Fujita T., Taniguchi T. Sequence of a cDNA coding for human IRF-1 (англ.) //Nucleic Acids Res : journal. — 1989. — June (vol. 17,no. 8). —P. 3292. —doi:10.1093/nar/17.8.3292. —PMID2726461. —PMC 317732.
- ↑Itoh S., Harada H., Nakamura Y., White R., Taniguchi T. Assignment of the human interferon regulatory factor-1 (IRF1) gene to chromosome 5q23-q31 (англ.) //Genomics : journal. —Academic Press, 1991. — November (vol. 10,no. 4). —P. 1097—1099. —doi:10.1016/0888-7543(91)90208-V. —PMID1680796.
- ↑Miyamoto M., Fujita T., Kimura Y., Maruyama M., Harada H., Sudo Y., Miyata T., Taniguchi T. Regulated expression of a gene encoding a nuclear factor, IRF-1, that specifically binds to IFN-beta gene regulatory elements (англ.) //Cell : journal. —Cell Press, 1988. — September (vol. 54,no. 6). —P. 903—913. —doi:10.1016/S0092-8674(88)91307-4. —PMID3409321.
- ↑Escalante C.R., Yie J., Thanos D., Aggarwal A.K. Structure of IRF-1 with bound DNA reveals determinants of interferon regulation (англ.) // Nature : journal. — 1998. — January (vol. 391,no. 6662). —P. 103—106. —doi:10.1038/34224. —PMID9422515.
- ↑Dornan D., Eckert M., Wallace M., Shimizu H., Ramsay E., Hupp T.R., Ball K.L. Interferon regulatory factor 1 binding to p300 stimulates DNA-dependent acetylation of p53 (англ.) //Mol. Cell. Biol. : journal. — 2004. — November (vol. 24,no. 22). —P. 10083—10098. —doi:10.1128/MCB.24.22.10083-10098.2004. —PMID15509808. —PMC 525491.
- ↑Entrez Gene: IRF1 interferon regulatory factor 1 . Архивировано 8 марта 2010 года.
- ↑Möller A., Pion E., Narayan V., Ball K.L. Intracellular activation of interferon regulatory factor-1 by nanobodies to the multifunctional (Mf1) domain (англ.) //J. Biol. Chem. : journal. — 2010. — December (vol. 285,no. 49). —P. 38348—38361. —doi:10.1074/jbc.M110.149476. —PMID20817723. —PMC 2992268.
- ↑Citrobacter infection data for Irf1 . Wellcome Trust Sanger Institute. Дата обращения: 19 марта 2015. Архивировано 3 апреля 2015 года.
- ↑123Gerdin A.K. The Sanger Mouse Genetics Programme: High throughput characterisation of knockout mice (англ.) //Acta Ophthalmologica[англ.] : journal. —Wiley-Liss, 2010. —Vol. 88,no. S248. —doi:10.1111/j.1755-3768.2010.4142.x.
- ↑Mouse Resources PortalАрхивная копия от 24 декабря 2011 наWayback Machine, Wellcome Trust Sanger Institute.
- ↑International Knockout Mouse Consortium . Дата обращения: 19 марта 2015. Архивировано изоригинала 20 марта 2012 года.
- ↑Mouse Genome Informatics . Дата обращения: 19 марта 2015. Архивировано 9 января 2015 года.
- ↑Skarnes W.C., Rosen B., West A.P., Koutsourakis M., Bushell W., Iyer V., Mujica A.O., Thomas M., Harrow J., Cox T., Jackson D., Severin J., Biggs P., Fu J., Nefedov M., de Jong P.J., Stewart A.F., Bradley A. A conditional knockout resource for the genome-wide study of mouse gene function (англ.) // Nature : journal. — 2011. —Vol. 474,no. 7351. —P. 337—342. —doi:10.1038/nature10163. —PMID21677750. —PMC 3572410.
- ↑Dolgin E. Mouse library set to be knockout (англ.) // Nature. — 2011. — June (vol. 474,no. 7351). —P. 262—263. —doi:10.1038/474262a. —PMID21677718.
- ↑Collins F.S., Rossant J., Wurst W. A mouse for all reasons (англ.) //Cell. —Cell Press, 2007. — January (vol. 128,no. 1). —P. 9—13. —doi:10.1016/j.cell.2006.12.018. —PMID17218247.
- ↑van der Weyden L., White J.K., Adams D.J., Logan D.W. The mouse genetics toolkit: revealing function and mechanism. (англ.) //Genome Biol[англ.] : journal. — 2011. —Vol. 12,no. 6. —P. 224. —doi:10.1186/gb-2011-12-6-224. —PMID21722353. —PMC 3218837.
- ↑Narayan V., Pion E., Landré V., Müller P., Ball K.L. Docking dependent ubiquitination of the interferon regulatory factor-1 tumour suppressor protein by the ubiquitin ligase CHIP (англ.) //J Biol Chem. : journal. — 2010. — October (vol. 286,no. 1). —P. 607—619. —doi:10.1074/jbc.M110.153122. —PMID20947504. —PMC 3013021.
- ↑Kular R.K., Yehiely F., Kotlo K.U., Cilensek Z.M., Bedi R., Deiss L.P. GAGE, an antiapoptotic protein binds and modulates the expression of nucleophosmin/B23 and interferon regulatory factor 1 (англ.) // J. Interferon Cytokine Res. : journal. — 2009. — October (vol. 29,no. 10). —P. 645—655. —doi:10.1089/jir.2008.0099. —PMID19642896.
- ↑Narayan V., Eckert M., Zylicz A., Zylicz M., Ball K.L. Cooperative regulation of the interferon regulatory factor-1 tumor suppressor protein by core components of the molecular chaperone machinery (англ.) //J Biol Chem. : journal. — 2009. — September (vol. 284,no. 38). —P. 25889—25899. —doi:10.1074/jbc.M109.019505. —PMID19502235. —PMC 2757990.
- ↑Schaper F., Kirchhoff S., Posern G., Köster M., Oumard A., Sharf R., Levi B.Z., Hauser H. Functional domains of interferon regulatory factor I (IRF-1) (англ.) //Biochem. J.[англ.] : journal. — 1998. — October (vol. 335,no. 1). —P. 147—157. —PMID9742224. —PMC 1219763.
- ↑Sharf R., Azriel A., Lejbkowicz F., Winograd S.S., Ehrlich R., Levi B.Z. Functional domain analysis of interferon consensus sequence binding protein (ICSBP) and its association with interferon regulatory factors (англ.) //J. Biol. Chem. : journal. — 1995. — June (vol. 270,no. 22). —P. 13063—13069. —doi:10.1074/jbc.270.22.13063. —PMID7768900.
- ↑Umegaki N., Tamai K., Nakano H., Moritsugu R., Yamazaki T., Hanada K., Katayama I., Kaneda Y. Differential regulation of karyopherin alpha 2 expression by TGF-beta1 and IFN-gamma in normal human epidermal keratinocytes: evident contribution of KPNA2 for nuclear translocation of IRF-1 (англ.) //J. Invest. Dermatol.[англ.] : journal. — 2007. — June (vol. 127,no. 6). —P. 1456—1464. —doi:10.1038/sj.jid.5700716. —PMID17255955.
- ↑Negishi H., Fujita Y., Yanai H., Sakaguchi S., Ouyang X., Shinohara M., Takayanagi H., Ohba Y., Taniguchi T., Honda K. Evidence for licensing of IFN-gamma-induced IFN regulatory factor 1 transcription factor by MyD88 in Toll-like receptor-dependent gene induction program (англ.) //Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America : journal. — 2006. — October (vol. 103,no. 41). —P. 15136—15141. —doi:10.1073/pnas.0607181103. —PMID17018642. —PMC 1586247.
- ↑Masumi A., Wang I.M., Lefebvre B., Yang X.J., Nakatani Y., Ozato K. The histone acetylase PCAF is a phorbol-ester-inducible coactivator of the IRF family that confers enhanced interferon responsiveness (англ.) //Mol. Cell. Biol. : journal. — 1999. — March (vol. 19,no. 3). —P. 1810—1820. —PMID10022868. —PMC 83974.
- ↑Chatterjee-Kishore M., van Den Akker F., Stark G.R. Adenovirus E1A down-regulates LMP2 transcription by interfering with the binding of stat1 to IRF1 (англ.) //J. Biol. Chem. : journal. — 2000. — July (vol. 275,no. 27). —P. 20406—20411. —doi:10.1074/jbc.M001861200. —PMID10764778.
- ↑Sgarbanti M., Borsetti A., Moscufo N., Bellocchi M.C., Ridolfi B., Nappi F., Marsili G., Marziali G., Coccia E.M., Ensoli B., Battistini A. Modulation of human immunodeficiency virus 1 replication by interferon regulatory factors (англ.) //Journal of Experimental Medicine[англ.] : journal. —Rockefeller University Press[англ.], 2002. — May (vol. 195,no. 10). —P. 1359—1370. —doi:10.1084/jem.20010753. —PMID12021315. —PMC 2193759.
- ↑Lee J.H., Chun T., Park S.Y., Rho S.B. Interferon regulatory factor-1 (IRF-1) regulates VEGF-induced angiogenesis in HUVECs (англ.) //Biochim. Biophys. Acta[англ.] : journal. — 2008. — September (vol. 1783,no. 9). —P. 1654—1662. —doi:10.1016/j.bbamcr.2008.04.006. —PMID18472010.
Литература
[править |править код]- Harada H., Taniguchi T., Tanaka N. The role of interferon regulatory factors in the interferon system and cell growth control (англ.) //Biochimie[англ.] : journal. — 1999. —Vol. 80,no. 8—9. —P. 641—650. —doi:10.1016/S0300-9084(99)80017-0. —PMID9865486.
- Pitha P.M., Au W.C., Lowther W., Juang Y.T., Schafer S.L., Burysek L., Hiscott J., Moore P.A. Role of the interferon regulatory factors (IRFs) in virus-mediated signaling and regulation of cell growth (англ.) //Biochimie[англ.] : journal. — 1999. —Vol. 80,no. 8—9. —P. 651—658. —doi:10.1016/S0300-9084(99)80018-2. —PMID9865487.
- Yu-Lee L. Stimulation of interferon regulatory factor-1 by prolactin (англ.) // Lupus : journal. — 2002. —Vol. 10,no. 10. —P. 691—699. —doi:10.1191/096120301717164921. —PMID11721695.
- Pine R. IRF and tuberculosis // J. Interferon Cytokine Res.. — 2002. —Т. 22,№ 1. —С. 15—25. —doi:10.1089/107999002753452629. —PMID11846972.
- Romeo G., Fiorucci G., Chiantore M.V., Percario Z.A., Vannucchi S., Affabris E. IRF-1 as a negative regulator of cell proliferation // J. Interferon Cytokine Res.. — 2002. —Т. 22,№ 1. —С. 39—47. —doi:10.1089/107999002753452647. —PMID11846974.
- Cha Y., Sims S.H., Romine M.F., Kaufmann M., Deisseroth A.B. Human interferon regulatory factor 1: intron-exon organization (англ.) //DNA Cell Biol.[англ.] : journal. — 1992. —Vol. 11,no. 8. —P. 605—611. —doi:10.1089/dna.1992.11.605. —PMID1382447.
- Harada H., Fujita T., Miyamoto M., Kimura Y., Maruyama M., Furia A., Miyata T., Taniguchi T. Structurally similar but functionally distinct factors, IRF-1 and IRF-2, bind to the same regulatory elements of IFN and IFN-inducible genes (англ.) //Cell : journal. —Cell Press, 1989. —Vol. 58,no. 4. —P. 729—739. —doi:10.1016/0092-8674(89)90107-4. —PMID2475256.
- Miyamoto M., Fujita T., Kimura Y., Maruyama M., Harada H., Sudo Y., Miyata T., Taniguchi T. Regulated expression of a gene encoding a nuclear factor, IRF-1, that specifically binds to IFN-beta gene regulatory elements (англ.) //Cell : journal. —Cell Press, 1988. —Vol. 54,no. 6. —P. 903—913. —doi:10.1016/S0092-8674(88)91307-4. —PMID3409321.
- Harada H., Takahashi E., Itoh S., Harada K., Hori T.A., Taniguchi T. Structure and regulation of the human interferon regulatory factor 1 (IRF-1) and IRF-2 genes: implications for a gene network in the interferon system (англ.) //Mol. Cell. Biol. : journal. — 1994. —Vol. 14,no. 2. —P. 1500—1509. —PMID7507207. —PMC 358505.
- Sharf R., Azriel A., Lejbkowicz F., Winograd S.S., Ehrlich R., Levi B.Z. Functional domain analysis of interferon consensus sequence binding protein (ICSBP) and its association with interferon regulatory factors (англ.) //J. Biol. Chem. : journal. — 1995. —Vol. 270,no. 22. —P. 13063—13069. —doi:10.1074/jbc.270.22.13063. —PMID7768900.
- Willman C.L., Sever C.E., Pallavicini M.G., Harada H., Tanaka N., Slovak M.L., Yamamoto H., Harada K., Meeker T.C., List A.F. Deletion of IRF-1, mapping to chromosome 5q31.1, in human leukemia and preleukemic myelodysplasia (англ.) // Science : journal. — 1993. —Vol. 259,no. 5097. —P. 968—971. —doi:10.1126/science.8438156. —PMID8438156.
- Drew P.D., Franzoso G., Becker K.G., Bours V., Carlson L.M., Siebenlist U., Ozato K. NF kappa B and interferon regulatory factor 1 physically interact and synergistically induce major histocompatibility class I gene expression (англ.) // J. Interferon Cytokine Res. : journal. — 1997. —Vol. 15,no. 12. —P. 1037—1045. —doi:10.1089/jir.1995.15.1037. —PMID8746784.
- Ronco L.V., Karpova A.Y., Vidal M., Howley P.M. Human papillomavirus 16 E6 oncoprotein binds to interferon regulatory factor-3 and inhibits its transcriptional activity (англ.) //Genes Dev. : journal. — 1998. —Vol. 12,no. 13. —P. 2061—2072. —doi:10.1101/gad.12.13.2061. —PMID9649509. —PMC 316980.
- Nozawa H., Oda E., Ueda S., Tamura G., Maesawa C., Muto T., Taniguchi T., Tanaka N. Functionally inactivating point mutation in the tumor-suppressor IRF-1 gene identified in human gastric cancer (англ.) //Int. J. Cancer[англ.] : journal. — 1998. —Vol. 77,no. 4. —P. 522—527. —doi:10.1002/(SICI)1097-0215(19980812)77:4<522::AID-IJC8>3.0.CO;2-W. —PMID9679752.
- Schaper F., Kirchhoff S., Posern G., Köster M., Oumard A., Sharf R., Levi B.Z., Hauser H. Functional domains of interferon regulatory factor I (IRF-1) (англ.) //Biochem. J.[англ.] : journal. — 1998. —Vol. 335,no. 1. —P. 147—157. —PMID9742224. —PMC 1219763.
- Masumi A., Wang I.M., Lefebvre B., Yang X.J., Nakatani Y., Ozato K. The histone acetylase PCAF is a phorbol-ester-inducible coactivator of the IRF family that confers enhanced interferon responsiveness (англ.) //Mol. Cell. Biol. : journal. — 1999. —Vol. 19,no. 3. —P. 1810—1820. —PMID10022868. —PMC 83974.