Тирозин
Общие
Систематическое наименование	2-​амино-​3-​​(4-​ гидроксифенил)​ пропановая кислота
Сокращения	Тир, Tyr, Y UAU,UAC
Хим. формула	C9H11NO3
Рац. формула	C9H11NO3
Физические свойства
Молярная масса	181,19 г/моль
Плотность	1,456 г/см³
Термические свойства
Температура
• плавления	343 °C
Химические свойства
Константа диссоциации кислоты${\displaystyle p{K}_a}$	2,24 9,04 10,10
Изоэлектрическая точка	5,66
Классификация
Рег. номер CAS	[60-18-4]
PubChem	6057 и 6942100
Рег. номер EINECS	200—460-4
SMILES	C1=CC(=CC=C1CC(C(=O)O)N)O
InChI	InChI=1S/C9H11NO3/c10-8(9(12)13)5-6-1-3-7(11)4-2-6/h1-4,8,11H,5,10H2,(H,12,13)/t8-/m0/s1 OUYCCCASQSFEME-QMMMGPOBSA-N
ChEBI	17895 и 58315
ChemSpider	5833
Безопасность
NFPA 704	1 1 0
Приведены данные длястандартных условий (25 °C, 100 кПа), если не указано иное.
Медиафайлы на Викискладе

Тирози́н (α-амино-β-(п-гидроксифенил) пропионовая кислота, сокращения: Тир, Tyr, Y) — ароматическаяальфа-аминокислота. Существует в двухоптически изомерных формах — L и D и в видерацемата (DL). По строению соединение отличается от аминокислотыфенилаланина наличием фенольнойгидроксильной группы впара-положениибензольного кольца.

В составе белков и других соединений остаток молекулы тирозина принято называтьтирозил.

Также известны биохимически менее важныемета- иорто-изомеры тирозина.

Тирозин впервые выделил — в 1846 году, избелкаказеина, содержащегося всыре, — немецкий химикЮстус фон Либих и он же дал аминокислоте название, происходящее от греческого слова «tyros», означающее «сыр»^[1][2].

L-тирозин является протеиногенной аминокислотой и входит в составбелков всех известных живых организмов. Тирозин входит в составферментов, во многих из которых именно тирозину отведена ключевая роль в ферментативной активности и её регуляции. Местом атаки фосфорилирующих ферментовпротеинкиназ часто является именно фенольныйгидроксил остатков тирозина.Остаток тирозина в составе белков может подвергаться и другимпосттрансляционным модификациям. В некоторых белках (резилин насекомых) присутствуют молекулярные сшивки, возникающие в результате посттрансляционной окислительной конденсации остатков тирозина с образованиемдитирозина итритирозина.

Остаток тирозина также играет важную роль в фотосинтезе. В хлоропластах (фотосистема II) он действует как донор электронов при восстановлении окисленного хлорофилла. В этом процессе он теряет атом водорода своей фенольной ОН-группы. Этот радикал впоследствии восстанавливается в фотосистеме II четырьмя основными кластерами марганца.

Окрашивание в результатексантопротеиновой качественной реакции на белки определяется преимущественнонитрованием остатков тирозина (нитруются также остаткифенилаланина,триптофана, игистидина).

В процессе биосинтеза тирозина промежуточными соединениями являютсяшикимат,хоризмат,префенат. Изцентральных метаболитов тирозин в природе синтезируютмикроорганизмы,грибы ирастения. Животные не синтезируют тирозин de novo, но способны гидроксилировать незаменимую аминокислотуфенилаланин в тирозин. Более подробно биосинтез тирозина рассмотрен в статьешикиматный путь.

Тирозин относят кзаменимым для человека и большинства других животных аминокислотам, так как в организме эта аминокислота образуется из другой (незаменимой) аминокислоты —фенилаланина.

Некоторые из остатков тирозина могут бытьпомечены (по гидроксильной группе) фосфатной группой (фосфорилированной) протеинкиназами. В своей фосфорилированной форме тирозин называетсяфосфотирозином. Фосфорилирование тирозина считается одним из ключевых этапов передачи сигнала и регуляции ферментативной активности. Фосфотирозин может быть обнаружен с помощью специфических антител. Остатки тирозина также могут быть модифицированы путём добавления сульфатной группы (процесс, известный как сульфатирование тирозина)^[3]. Сульфатирование тирозина катализируется тирозилпротеинсульфотрансферазой (TPST). Как и упомянутые выше антитела к фосфотирозину, недавно были описаны антитела, которые специфически обнаруживают сульфотирозин^[4].

В дофаминергических клетках головного мозга тирозин превращается в L-ДОФА с помощью фермента тирозингидроксилазы (TH). Это фермент, ограничивающий скорость, участвующий в синтезе нейромедиатора дофамина. Затем дофамин может быть преобразован в другие катехоламины, такие какнорадреналин (норадреналин) иадреналин (адреналин).

Гормоны щитовидной железытрийодтиронин (_Т3) итироксин (_Т4) в коллоиде щитовидной железы также являются производными веществами от тирозина.

Было показано, чтолатексPapaver somniferum, опийного мака, превращает тирозин в алкалоид морфин, и был установлен биосинтетический путь от тирозина кморфину с использованием радиоактивно меченого углеродом-14 тирозина для изучения пути синтеза in vivo^[5].

Тирозин-аммиачная лиаза (TAL) представляет собой фермент в пути биосинтеза природных фенолов. Он превращает L-тирозин в п-кумаровую кислоту.

Тирозин также является предшественником пигментамеланина.

Тирозин (или его предшественник фенилаланин) необходим для синтеза структурыбензохинона, которая входит в состав кофермента Q10.

В организм человека и других животных тирозин поступает с пищей. Также тирозин образуется из фенилаланина (реакция протекает в печени под действием ферментафенилаланин-4-гидроксилазы). Превращение фенилаланина в тирозин в организме в большей степени необходимо для удаления избытка фенилаланина, а не для восстановления запасов тирозина, так как тирозин обычно в достаточном количестве поступает с белками пищи, и его недостатка в организме, как правило, не возникает. Таким образом уменьшается избыток тирозина, образующегося при расщеплении белков. Тирозин путёмпереаминирования сα-кетоглутаровой кислотой превращается в4-гидроксифенилпируват, который далее окисляется (с одновременной миграцией и декарбоксилированием кетокарбоксиэтильного заместителя) вгомогентизат. Гомогентизат через стадии образования 4-малеилацетоацетата и 4-фумарилацетоацетата распадается дофумарата иацетоацетата. Окончательное разрушение этих продуктов происходит вцикле Кребса.

Таким образом, у животных и человека тирозин распадается до фумарата (превращается воксалоацетат, являющийся субстратомглюконеогенеза) и ацетоацетата (повышает уровенькетоновых тел в крови), поэтому тирозин, а также превращающийся в него фенилаланин, по характерукатаболизма у животных относят к глюко-кетогенным (смешанным) аминокислотам (см.классификацию аминокислот).

Также известны и другие пути метаболизма тирозина в других организмах.

Известны три структурных изомера L-тирозина. В дополнение к распространенной аминокислоте L-тирозину, который являетсяпараизомером (пара-tyr,p-tyr или 4-гидроксифенилаланин), существуют два дополнительных региоизомера, а именно метатирозин(также известный как 3-гидроксифенилаланин,L-m-тирозин иm-tyr) и орто-тирозин (o-tyr или 2-гидроксифенилаланин), встречающийся в природе. Редкие изомерыm-tyr иo-tyr образуются в результате неферментативного свободнорадикального гидроксилирования фенилаланина в условиях окислительного стресса^[6][7].

м-Тирозин и его аналоги (редкие в природе, но доступные синтетически) показаны приболезни Паркинсона,болезни Альцгеймера иартрите^[8].

С обменом тирозина связаны некоторые известные наследственные заболевания. При наследственном заболеваниифенилкетонурии превращение фенилаланина в тирозин нарушено, и в организме происходит накопление фенилаланина и его метаболитов (фенилпируват,фениллактат,фенилацетат,орто-гидроксифенилацетат, фенилацетилглутамин), избыточное количество которых отрицательно сказывается на развитии нервной системы. При другом известном наследственном заболевании —алкаптонурии — нарушено превращение гомогентизата в 4-малеилацетоацетат.

Известно также несколько относительно редких заболеваний (тирозинемий), вызванных нарушениями обмена тирозина. Терапия этих заболеваний, как ифенилкетонурии, — диетическое ограничение белка.

Тирозин является предшественником нейротрансмиттеров и повышает уровни нейротрансмиттеров в плазме крови (особенно дофамина и норадреналина)^[9], но практически не влияет на настроение у нормальных людей^[10][11][12]. Ряд исследований показал, что тирозин полезен при стрессе, простуде, усталости, снижении веса из-за стресса — у мышей^[13]; снижении уровня гормонов стресса^[14] — у крыс; длительной работе и лишении сна^[15][16] — у людей, улучшая их когнитивную и физическую работоспособность^[11][17][18].

Тирозин, по-видимому, не оказывает какого-либо существенного влияния на когнитивную или физическую работоспособность в обычных обстоятельствах^[19], но помогает лучше поддерживать рабочую память во время многозадачности^[20].

L-тирозин являетсязаменимой аминокислотой. Содержание в некоторых продуктах питания приведено в таблице^[21][22].

Тирозин подавляет аппетит, способствует уменьшению отложения жиров, способствует выработке меланина и улучшает функции надпочечников, щитовидной железы и гипофиза.^{[источник не указан 5278 дней]}

• Тирозинемия

• Тирозин : [арх. 10 августа 2022] // Большая российская энциклопедия :[в 35 т.] / гл. ред.Ю. С. Осипов. —М. : Большая российская энциклопедия, 2004—2017.
• Шапошников А. М. Тирозин // Большая медицинская энциклопедия :в 30 т. / гл. ред.Б. В. Петровский. — 3-е изд. —М. :Советская энциклопедия, 1985. — Т. 25 : Тениус — Углекислота. — 544 с. : ил.
• Report of Medical Research Council on the Dietary Management of PKU. Recommendations on the Dietary Management of PKU. Arch. Dis. Child. 1993: 68; 426-7.
• Dixon M., MacDonald A, White F. Disorders of Amino Acid Metabolism, Organic Acidemias and Urea Cycle Defects PKU in Lawson M, Shaw V (eds.). Clinical Paediatric Dietetics. Oxford:Blackwell Science, 2001,p233-294.
• Holme E, Linstedt S. Tyrosinemia Type I adn NTBC (2-(2-nitro-4-triflourom othylbenoyl)-1,3-cyclohexanedione). J. Inherit. Metab. Dis. 1998:21;507-517.
• Ellaway CJ., Holme E, Standing S. et al. Outcome of Tyrosinemia Type III. J. Inherit. Metab. Dis 2001:24;824-32.

• Химические вещества по алфавиту
• Аминокислоты
• Фенилэтиламины
• Фенолы

• Страницы, использующие расширение JsonConfig
• Википедия:Cite web (не указан язык)
• Википедия:Статьи без источников (не распределённые по типам)
• Википедия:Нет источников с сентября 2010
• Википедия:Статьи с утверждениями без источников более 14 дней