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Vault (organela)

Origem: Wikipédia, a enciclopédia livre.
Estrutura do complexovault de uma célula do fígado de rato.

Avault ouvault ribonucleoproteína citoplasmática é umaorganelaeucariótica, cuja função não é totalmente compreendida. Descoberto e isolado com sucesso pelo biólogo celular Nancy Kedersha e o bioquímico Leonard Rome da Escola de medicina doUCLA em 1980, asvaults são organelas citoplasmáticas que sob um microscópio eletrônico se assemelham a arcos da abóbada do teto de uma catedral, comsimetria de 39 vezes.[1] Elas estão presentes em muitos tipos decélulas eucariontes e parecem ser altamente conservadas entre oseucariotas.[2] Asvaults tornar-se parte de balsas lipídicas, onde podem desempenhar o papel de combater patogénios.[3]

Morfologia

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Asvaults são grandes partículas de ribonucleoproteínas. Têm cerca de 3 vezes o tamanho de umaribossomo e pesam cerca de 13 M Da, elas são encontradas em variadas céluas eucarióticas.[4] Asvaults consistem principalmente deproteína s, o que torna difícil as técnicas de contraste convencionais. A estrutura da proteína é composta por muitosvaults de protéina principal (MVP) ligadas a uma das duas proteínasvault menores. Dois grandes complexos de váriosvaults MVP e uma proteína menor juntas para formarem a organelavault. Elas também contêm pequenas RNA devaults (vRNAs, também conhecido como vtRNAs) de 86-141 com bases.[5]

Função

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Apesar de não estar completamente esclarecido, asvaults têm sido associados aos poros do complexo nuclear e sua forma octogonal parece suportar isso.[6] Concluiu-se que a função dasvaults é o transporte de moléculas, tais comoARNm, a partir da núcleo a partes docitoplasma.[7] Pensa-se também quevaults desempenham papel na síntese de proteínas.[8]

Associação com câncer

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No final de 1990, os pesquisadores descobriram que asvaults (especialmente a MVP) apareciam sobre-expressas em pacientes com câncer que foram diagnosticados com resistência a drogas, que é a resistência contra muitos tratamentos de quimioterapia.[9] Embora isto não prova que o aumento do número devaults levam à resistência aos medicamentos isso demonstra algum tipo de envolvimento. Essa característica tem o potencial ajudar a descobrir os mecanismos por trás da resistência aos fármacos em células tumorais e melhorar os fármacos anticancerígenos.[10]

Conservação evolutiva

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As células daDrosophila melanogaster não possuemvaults

Asvaults foram identificadas emmamíferos,anfíbio s,aves eDictyostelium discoideum.[2] O modelo devault usado pelo banco de dados Pfam identificou homólogos emParamecium tetraurelia,Kinetoplastea, muitosvertebrados, umacnidaria,Moluscoss,Trichoplax adhaerens,platelmintos,Echinococcus granulosus eChoanoflagellata.[11]

Embora asvaults têm sido observadas em muitas espécies eucarióticas, algumas espécies não parecem ter a proteína. Estas incluem:[12]

Estas quatro espécies sãoorganismo modelo para plantas, nematóides, genética animal e fungos, respectivamente. Apesar destas excepções, o elevado grau de semelhança devaults em organismos que têm implica algum tipo de importância evolutiva.[2]

Referências

  1. Tanaka H, Kato K, Yamashita E,; et al. (janeiro de 2009). «The structure of rat liver vault at 3.5 angstrom resolution».Science.323 (5912): 384–8.PMID 19150846.doi:10.1126/science.1164975  !CS1 manut: Nomes múltiplos: lista de autores (link)
  2. abcKedersha NL, Miquel MC, Bittner D, Rome LH (1990).«Vaults. II. Ribonucleoprotein structures are highly conserved among higher and lower eukaryotes.».J Cell Biol.110 (4): 895–901.PMC 2116106Acessível livremente.PMID 1691193.doi:10.1083/jcb.110.4.895  !CS1 manut: Nomes múltiplos: lista de autores (link)
  3. Tanaka H, Kato K, Yamashita E,; et al. (janeiro de 2009). «The structure of rat liver vault at 3.5 angstrom resolution».Science.323 (5912): 384–8.PMID 19150846.doi:10.1126/science.1164975  !CS1 manut: Nomes múltiplos: lista de autores (link)
  4. Kedersha N. L., Heuser J. E., Chugani D. C., Rome L. H. (1991).«Vaults. III. Vault ribonucleoprotein particles open into flower-like structures with octagonal symmetry».J. Cell Biol.112 (2): 225–235.PMC 2288824Acessível livremente.PMID 1988458.doi:10.1083/jcb.112.2.225  !CS1 manut: Nomes múltiplos: lista de autores (link)
  5. van Zon A, Mossink MH, Scheper RJ, Sonneveld P, Wiemer EA (setembro de 2003). «The vault complex».Cell. Mol. Life Sci.60 (9): 1828–37.PMID 14523546.doi:10.1007/s00018-003-3030-y  !CS1 manut: Nomes múltiplos: lista de autores (link)
  6. Unwin P. N. T., Milligan R. A. (1982).«A large particle associated with the perimeter of the nuclear pore complex».J. Cell Biol.93 (1): 63–75.PMC 2112107Acessível livremente.PMID 7068761.doi:10.1083/jcb.93.1.63 
  7. Chugani DC, Rome LH, Kedersha NL (setembro de 1993). «Evidence that vault ribonucleoprotein particles localize to the nuclear pore complex».J. Cell. Sci.106: 23–9.PMID 8270627  !CS1 manut: Nomes múltiplos: lista de autores (link)
  8. Cannon, Joseph N.; Stanfield, Cindy L; Niles, Mary Jane; Germann, William J (2007).Principles of human physiology 3rd ed. San Francisco: Pearson/Benjamin Cummings. p. 41.ISBN 978-0-8053-8286-0  !CS1 manut: Nomes múltiplos: lista de autores (link)
  9. Mossink MH, van Zon A, Scheper RJ, Sonneveld P, Wiemer EA (outubro de 2003). «Vaults: a ribonucleoprotein particle involved in drug resistance?».Oncogene.22 (47): 7458–67.PMID 14576851.doi:10.1038/sj.onc.1206947  !CS1 manut: Nomes múltiplos: lista de autores (link)
  10. Kickhoefer VA, Vasu SK, Rome LH (maio de 1996). «Vaults are the answer, what is the question?».Trends Cell Biol.6 (5): 174–8.PMID 15157468.doi:10.1016/0962-8924(96)10014-3  !CS1 manut: Nomes múltiplos: lista de autores (link)
  11. http://pfam.sanger.ac.uk/family/PF01505Arquivado em 16 de junho de 2012, noWayback Machine. Major Vault Protein repeat Pfam family
  12. Rome L, Kedersha N, Chugani D (1991). «Unlocking vaults: organelles in search of a function.».Trends Cell Biol.1 (2-3): 47–50.PMID 14731565.doi:10.1016/0962-8924(91)90088-Q  !CS1 manut: Nomes múltiplos: lista de autores (link)

Ligações externas

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