A prolina faz parte do grupo dos 20aminoácidos que participam da composição deproteínas, desse modo, chamados de aminoácidos proteicos ou α-aminoácidos, visto que possuem um grupo amino primário e umgrupo carboxila ligados ao mesmo átomo de carbono. Contudo, a estrutura da prolina difere dos demais aminoácidos, pois ela possui umgrupo amino secundário e não primário. Suacadeia lateral é considerada apolar, pois não participa de ligações iônicas ou de hidrogênio, desse modo participando de interações hidrofóbicas. Estruturalmente, a cadeia lateral da prolina e seu N α-amínico formam uma estrutura rígida em anel, com 5 átomos. A geometria da molécula permite, por exemplo, a formação da estrutura fibrosa do colágeno e de proteínas globulares.[1] As propriedades físico-químicas da prolina podem ser observadas no quadro ao lado.[2][3]
É considerado um aminoácido não essencial, visto que sua síntese ocorre endogenamente a partir do aminoácidoglutamato. Inicialmente, o glutamato sintetizado é convertido em γ-glutamil fosfato através daenzima glutamato quinase. A seguir a enzima glutamatodesidrogenase o converte em glutamato γ-semialdeído, que é então reduzido pelo NADPH a ∆¹-pirrolina-5-carboxilato de forma espontânea. Por fim, o último passo necessário para a síntese de prolina é a conversão da ∆¹-pirrolina-5-carboxilato em prolina, catalisado pela enzima pirrolina carboxilato redutase.[4]
A estrutura cíclica da cadeia lateral da prolina confere à molécula uma rigidez considerável em relação a outros aminoácidos, no entanto afetando a taxa de formação de ligações peptídicas. Comparado com outros tRNAs, a formação de ligação peptídica do Pro-tRNA é lenta, um fenômeno característico dosN-alquil-aminoácidos.[5] A formação da ligação também é lenta entre moléculas de tRNA e cadeias que terminam em prolina, sendo a interação prolina-prolina a mais lenta de todas.[6]
Quando a região amida da prolina realiza ligação peptídica, seu nitrogênio não interage com hidrogênio, ou seja, não atua como doador (apenas como receptor) naligação de hidrogênio.[7]
A rigidez conformacional da prolina afeta a estrutura secundária da proteína em que está inserida, o que poderia explicar sua maior prevalência em organismos termofílicos. A prolina pode alterar elementos da estrutura secundaria como aalfa-hélice e afolha-beta. Contudo, a prolina é frequentemente encontrada nas primeiras posições daN-terminal, onde a perda do hidrogênio da ponte de hidrogênio da amida não produz uma alteração significativa. Em análises de estrutura, foi encontrado que grande parte das prolinas ocorrem no primeiro giro.[8]
Uma sequência de múltiplas prolinas forma umahélice de poliprolina, a estrutura secundária predominante emcolágeno. Ahidroxilação da prolina pelaprolil hidroxilase aumenta de modo significativo a estabilidade conformacional do colágeno. Por causa disso, a hidroxilação da prolina é um fator bioquímico essencial para conservar otecido conectivo.
A prolina e seus derivados são regularmente utilizados como catalisadores assimétricos em reações que usamcatalisadores orgânicos. A reduçãoCorey–Bakshi–Shibata (CBS) e acondensação aldólica são exemplos disso.
A L-prolina serve comoosmoprotetor, sendo assim usado em aplicações farmacológicas e biotecnológicas.
Meios de cultura de tecido vegetal podem ser suplementado com prolina. É sabido que a acumulação de prolina em plantas está relacionado com estresse, porém sua função específica continua em debate.[10][11]
Referências
↑Francis A. Carey. Química Orgânica. 7. Ed. São Paulo: editora AMGH Ltda, 2011
↑Catálogo da MerckProlina acessado em 19. Januar 2008
↑Hans Beyer und Wolfgang Walter:Lehrbuch der Organischen Chemie, Hirzel Verlag, Stuttgart 1991,ISBN 3-7776-0485-2, S. 823.
↑Richard A. Harvey, Denise R. Ferrier. Bioquímica Ilustrada.5.ed. Editora Artmed. 2012
