Model wstążkowy transferrynyFragment cząsteczki transferryny ze związanym atomem żelaza (pomarańczowa kulka w centrum)
Transferryna[1] (odłac.trans, przez, iferrum, żelazo),transferyna[2] –białko (glikoproteina) regulujące stężenie jonów żelaza wosoczu krwi i transportujące je do tkanek.Ludzkimgenem kodującym cząsteczkę transferryny jest genTF[3].
Jedna cząsteczka transferryny jest w stanie transportować jednocześnie dwa atomy żelaza (w postaci skompleksowanych jonów Fe3+)[4][5]. Istotną cechą tego białka jest jego duża masa cząsteczkowa (79 570Da)[6], dzięki czemu nie ulega ono filtracji wkłębuszkach nerkowych (odfiltrowywane są cząsteczki o masie poniżej 58 kDa[7]), co zabezpiecza organizm przed utratą żelaza. Transferryna wysycona żelazem łączy się zreceptorem transferryny i na drodzeendocytozy kompleks ten zostaje wchłonięty do wnętrza komórki, gdzie dochodzi do uwolnienia żelaza, po czym kompleks wraca na błonę komórkową i apotransferryna (czyli transferryna niewysycona żelazem) wraca do krwiobiegu.
Prawidłowe wartości badań laboratoryjnych transferryny:
stężenie we krwi: 200–400 mg/dl (SI: 25–50 μmol/l)[8]
↑Robert Kincaid Murray, Daryl K. Granner, Victor W. Rodwell: Biochemia Harpera ilustrowana. Wyd. VI uaktualnione. Warszawa: Wydawnictwo Lekarskie PZWL, 2010, s. 711–5.ISBN 978-83-200-3573-5.
↑Maciej Zabel: Histologia. Podręcznik dla studentów medycyny i stomatologii. Wrocław: Wydawnictwo Medyczne Urban&Partner, 2000, s. 238.ISBN 83-87944-61-0.
↑abBogdanB.SolnicaBogdanB.,Badania laboratoryjne. Wartości referencyjne 2010, Kraków: Medycyna Praktyczna, 2010,ISBN 978-83-7430-267-8,OCLC751005199. Brak numerów stron w książce
Robert Kincaid Murray, Daryl K. Granner, Victor W. Rodwell: Biochemia Harpera ilustrowana. Wyd. VI uaktualnione. Warszawa: Wydawnictwo Lekarskie PZWL, 2010, s. 711–715.ISBN 978-83-200-3573-5.
