Keratyny – grupa nierozpuszczalnych wwodziebiałek fibrylarnych wytwarzanych przezkeratynocyty[1][2] w procesiekeratynizacji. Występują w formie miękkiej lub twardej. W komórkachnabłonkowych człowieka zidentyfikowano dwadzieściaizoformcytokeratyn o masie cząsteczkowej od 40 do 70kDa, natomiast w komórkach innych ssaków wykazano około dziesięciu izoform tzw. keratyn twardych, obecnych w wytworach skóry: piórach,wełnie, rogach, paznokciach i innych. Z keratyny zbudowany jestzrogowaciały naskórek ssaków[3].
Keratyny są białkamihydrofobowymi, o wysokiej odporności na czynniki fizyczne i chemiczne, a także na działanie typowychenzymów proteolitycznych. Białka keratynowe cechują się wysoką zawartością aminokwasów siarkowych:cysteina (17%)metionina (0,5%)[potrzebny przypis]. Cytokeratyny stanowią największą i najbardziej zróżnicowaną grupęfilamentów pośrednich, wchodzącą w składcytoszkieletu komórkowego. Podjednostki keratyn zbudowane są według wspólnego planu. Wyróżnia się w nichalfa-helisową domenę centralną oraz globularne domeny N- i C- terminalne. Domena centralna, mająca wysoce konserwatywny charakter, składa się z 310–315 reszt aminokwasowych. Domeny N- i C-terminalne cytokeratyn liczą od 15 do 30 reszt. Podjednostki keratyn asocjując w struktury wyższego rzędu tworzą kolejno:dimery, protofilamenty, protofibryle, a w końcu filamenty pośrednie.
W przeciwieństwie do cytokeratyn, keratyny "twarde" są strukturami dwufazowymi, w których włókna keratyny są zatopione w bezpostaciowej macierzy zbudowanej z białek o dużej zawartościsiarki.
Enzymy proteolityczne zdolne dohydrolizy keratyny, to występujące u kręgowcówkaspazy degradujące cytokeratyny lub syntetyzowane przez mikroorganizmykeratynazy.
Tylko nielicznegrzyby saprotroficzne mają zdolność rozkładu keratyny. Należy do nichrogowniczka końska irogowniczka ptasia[4].
