Cykl Q – seria reakcji biochemicznych, których przebieg jako pierwszy opisałPeter D. Mitchell w 1977 roku[1]. Kolejnereakcje utleniania iredukcji przenośnika elektronów znajdującego się w błonach białkowo-lipidowych,ubichinonu (znanego również jakokoenzym Q), prowadzą do przenoszeniaprotonów przezdwuwarstwę lipidową. Zmodyfikowana wersja schematu zaproponowanego przez Mitchella tłumaczy w jaki sposóbkompleks III obecny w błonie mitochondrialnej przenosi protony zmacierzy mitochondrialnej (matrix) do przestrzeni międzybłonowej (perymitochondrialnej) (powstały w poprzek błony gradient elektrochemiczny umożliwiasyntezę ATP kompleksowisyntazy ATP obecnej w błonachmitochondriów ichloroplastów).
Działanie cyklu Q polega na zredukowaniucytochromu c (mitochondria) lubplastocyjaniny (chloroplasty) z jednoczesnym utlenieniemubichinonu (mitochondria) lubplastochinonu (chloroplasty).
Cykl Q wmitochondriach zachodzi nakompleksie III określanym jako reduktaza ubichinol-cytochrom c (EC 1.10.2.2).
Zredukowana forma ubichononu-ubichinolu QH2 przyłączana jest dohistydyny 182 białka zawierającegożelazo isiarkę – tzw.białko Rieskiego oraz doglutaminianu 272 cytochromu b[2]. Jeden zelektronów z cząsteczki ubichinonu przekazywany jest na białko Rieskiego, redukując znajdujące się w białku żelazo z +3 na +2stopień utlenienia, a następnie na cytochrom c1, redukując żelazo w układzie hemowym. Elektron ten trafia kolejno na cząsteczkę cytochromu c niezwiązaną z kompleksem III mitochondriów. Pozbawiony elektronuwodór z histydyny 181 uwalniany jest do przestrzeni międzybłonowej.
Drugi elektron z ubichinonu przenoszony jest na żelazohemowe niskopotencjałowej formy cytochromu bL, po czym trafia na wysokopotencjałową formę cytochromu bH. Następnie elektron redukuje cząsteczkę ubichinonu przyłączoną w specyficznym miejscu na kompleksie bc1. Cząsteczka ubichinonu przyłącza za pośrednictwem glutaminianu 272 proton pobrany z macierzy mitochondrialnej. Ubichinon po przyłączeniu protonu staje sięsemichinonem, a po dostarczeniu drugiego elektronu przechodzi wubichinol i odrywa się z miejsca redukcji ubichinonu. Powstały ubichinol może przekazać swoje elektrony w miejscu utlenienia ubichinonu na kompleksie III[3][4].
W efekcie utlenienia dwóch cząsteczek ubichinonu dwa elektrony przekazywane są na cytochrom c, cztery protony uwalniane do przestrzeni międzybłonowej, dwa protony pobrane są z macierzy mitochondrialnej oraz powstaje jedna cząsteczka ubichinolu mogąca brać udział w cyklu Q.
Niemal identyczny mechanizm przenoszenia protonów występuje u roślin wchloroplastach podczas wytwarzania gradientu protonowego w poprzek błonytylakoidów. W chloroplastach zakatalizowanie reakcji utleniania plastochinolu i redukcjęplastocyjaniny odpowiedzialny jest kompleks cytochromowy b6f – reduktaza plastochinol-plastocyjanina (EC 1.10.99.1) obecny w błonie tylakoidów. Plastochinol przyłącza się do miejsca redukcji i tak jak w mitochondriach jeden z elektronów przenoszony jest na białko Rieskiego, a drugi trafia na niskopotencjałowy cytochrom bL. Elektron z białka Rieskiego poprzez cytochrom f przenoszony jest na plastocyjaninę, a elektron z niskopotencjałowego cytochromu bL poprzez wysokopotencjałowy cytochrom bH trafia do miejsca redukcjiplastochinonu. Po otrzymaniu dwóch elektronów cząsteczka plastochinonu w miejscu redukcji pobiera dwa protony zestromy chloroplastu i powraca do puli plastochinonu obecnej w błonie tylakoidów[5][6][7].
Podobnie jak w mitochondriach, w efekcie utlenienia dwóch cząsteczek plastochinolu dwa elektrony przekazywane są na plastocyjaninę, cztery protony uwalniane do wnętrza tylakoidu, dwa protony zostają pobrane zestromy oraz powstaje jedna cząsteczka plastochinolu mogąca brać udział w kolejnym Q cyklu.