Eenzinkvinger is eenstructuurmotief ineiwitten met een zinkion (Zn2+). Het zinkion stabiliseert deeiwitvouwing. Depolypeptideketen vormt door het zinkion een lusvormige structuur: de zogenoemde zinkvinger, die een specifieke wisselwerking kan hebben met hetDNA ofRNA.[1] De zinkvinger werd in 1985 doorAaron Klug ontdekt bij detranscriptiefactor IIIA in deoöcyten van deklauwkikker (Xenopus laevis).[2] Gedacht werd dat de DNA-bindingslus gevormd door de donor-acceptorbinding van deliganden vingers vertegenwoordigden, vandaar de naam zinkvingers.[3]
Sinds de ontdekking en opheldering van de zinkvingerstructuren blijken ze alomtegenwoordig te zijn. Zo komen ze bijvoorbeeld voor bij 3% van de menselijkegenen.[4]
De zinkvingereiwitmotieven zijn hoofdzakelijk aan DNA bindende eiwitmotieven. Daarom zijn het meestaltranscriptiefactoren. Ook zijn er RNA-bindende zinkvingereiwitten bekend. Tot de zinkvingereiwitmotieven behoren echter ookreceptoren voorsteroïdhormonen.
Zinkvingereiwitten hebben ten minste een zinkvingereiwitmotief, dat zich om een centraal zinkion vouwt. Hierbij vormt het zinkion door zijn volled-orbitaalschil sterke wisselwerkingen met de zwavel-, stikstof- of zuurstofatomen van deaminozuurresiduen (meestalcysteïne enhistidine). Hierdoor ontstaat eentetraëdrischedonor-acceptorbinding. Het zinkion is er ook verantwoordelijk voor, dat relatief kleine delen van eenpolypeptidebinding zo gestabiliseerd worden, dat zij een wisselwerking met de nucleïnezuren kunnen aangaan.[5] Daar zink maar één stabiel oxidatieniveau heeft, kan het in de cel geen ongewenste reactieskatalyseren.
Bij een transcriptiefactor bindt de eiwitlus, die in het midden telkens twee cysteïne- en twee histidineresten rond het centrale Zn2+-ion heeft (Cys2His2-zinkvingereiwit), aan een bepaaldebase van de grote groeve van deDNA-dubbele helix. Zinkvingereiwitten kunnen ook uit vier of zes zinkbindende cysteïne-resten bestaan (Cys4- respectievelijk Cys6-zinkvingereiwit).
Het zinkvingereiwitmotief bestaat altijd uit een donor-acceptorbindingsequentie, die per soort zinkvingereiwitmotief verschillend kan zijn.
De volgende tabel[6] toont verschillende zinkvingerstructuren met hun kenmerkende eigenschappen:
| Vouwingsgroep | Representatieve structuur | Plaatsligand |
|---|---|---|
| Cys2His2 |  | Twee liganden vormen een gewricht (knuckle) en de andere twee liganden vormen deC-terminus van eenhelix. |
| Gag knuckle |  | Twee liganden vormen een gewricht en de andere twee liganden vormen een korte helix of lus. |
| Treble clef |  | Twee liganden vormen een gewricht en de andere twee liganden vormen deN-terminus van een helix. (In de vorm van eenvioolsleutel) |
| Zinc ribbon |  | Twee liganden vormen twee gewrichten. |
| Zn2/Cys6 |  | Twee liganden vormen de N-terminus van een helix en de andere twee liganden vormen een lus. |
| TAZ2-eiwitmotief-achtig |  | Twee liganden vormen de termini van twee helices. |
| Short zinc‐binding loops | Korte zinkbindingslussen, die voorkomen in de grotere eiwitten en beschouwd kunnen worden als kleine, afzonderlijke eiwitmotieven. Ze bestaan ten minste uit drie liganden, die in de betreffendesequentie dicht bij elkaar liggen en geen deel uitmaken van de secundaire structuurelementen. | |
| Metallothioneïnen |  | Bèta-E-eiwitmotief vangewone tarwe. Ec-1-metallothioneïne gebonden aan zinkionen. Cysteïnen in geel, zink in paars. |
