In de natuur zijn ongeveer 500 verschillende aminozuren geïdentificeerd, twintig daarvan komen inmenselijke eiwitten voor, de zogeheten fundamentele aminozuren. Tijdens despijsvertering worden aminozuren, onder invloed vanenzymen, uit in de voeding aanwezige eiwitten vrijgemaakt (hydrolyse). Uit de vrijgekomen aminozuren kan hetorganisme zijn eigen specifieke eiwitten weeropbouwen. Het organisme kan een aantal fundamentele aminozuren zelf synthetiseren, andere echter niet. Deze laatste moeten in het voedsel aanwezig zijn, men noemt ze de noodzakelijke ofessentiële aminozuren. Volwassen mensen hebben negen essentiële aminozuren nodig:lysine,tryptofaan,fenylalanine,leucine,isoleucine,threonine,methionine,histidine envaline.
Via enzymreacties (protease) in het spijsverteringskanaal worden eiwitten opgesplitst in aminozuren (proteolyse). De aminozuren worden vervolgens door hetbloed via de darmhaarvaten en depoortader naar delever gevoerd. Omdateiwitsynthese uit aminozuren vooral in de lichaamscellen plaatsvindt, zal een groot deel van de aminozuren de lever onveranderd verlaten. Toch worden ook in de lever (niet-essentiële) aminozuren aangemaakt. Dit wordttransaminering genoemd.
De algemene formule voor een α-aminozuur is R-CH(NH2)-COOH. DeR staat voorResidu-groep, eenfunctionele groep die er op deze plaats aan vast kan zitten. Dergelijkemoleculen bezitten aan twee uiteinden een groep die met een groep van een ander aminozuur kan reageren.
Hierbij reageert een carboxygroep van het ene molecuul met een amine-groep van een ander molecuul en vormt onder afsplitsing van water (condensatiereactie) eenpeptidebinding. Het gecombineerde molecuul (ook wel de verbinding genoemd) dat dan is ontstaan heet eenamide. De verbinding bezit daarna alleen nog een carboxy- en een aminegroep aan de nog vrije uiteinden.
Vorming van een peptidebinding tussen twee aminozuren
Dit opent de mogelijkheid om een keten (polymeer) van aminozuren te maken met behulp van herhaalde kop-staartreacties. Zo'n molecule wordt eenpeptide genoemd, en afhankelijk van het aantal betrokken aminozuren worden ze di-, tri-, tetra-, pentapeptiden etc. genoemd. Eiwitten zijn polypeptiden en vormen een groot deel van de chemische machinerie van de cel. Zij worden voor allerlei doeleinden gebruikt.
Voor de mens zijn een aantalaminozurenessentieel; het zijn aminozuren die de mens niet zelf uit de andere aminozuren kan maken en die via het voedsel moeten worden opgenomen. Niet-essentiële aminozuren kunnen in principe wel zelf gemaakt worden, hetzij uit andere, via de voeding opgenomen aminozuren, hetzij uit andere bouwstoffen.
Aminozuren in een eiwit kunnen op diverse manieren geïdentificeerd worden. Daartoe wordt het eiwit eerst in brokstukken opgesplitst. Dit kan gebeuren door zurehydrolyse van het eiwit in 6Nzoutzuur bij verhoogde temperatuur. Daarna worden de brokstukken van elkaar gescheiden met behulp vanhogedrukvloeistofchromatografie (HPLC), gekleurd metninhydrine-kleuring en gedetecteerd bij 440 (proline) en 570nm. Deze methode is bekend onder de naam Moore&Stein zure hydrolyse van eiwitten. De brokstukken kunnen ook gescheiden worden door middel vanelektroforese.
α-aminozuren, waarbij de carboxy- en aminogroep aan hetzelfde koolstofatoom zitten,
β-aminozuren, waarbij de carboxy- en aminogroep aan naast elkaar gelegen koolstofatomen zitten
γ-aminozuren, waarbij de carboxy- en aminogroep door drie koolstofatomen van elkaar gescheiden zijn.
ω-aminozuren, waarbij de carboxy- en aminogroep aan de uiteinden van (lange) koolstofketens zitten. Deze worden gebruikt voor het maken van polyamiden.
Bij alle biologisch belangrijke aminozuren zit de amino- en de carboxygroep vast aan hetzelfdekoolstofatoom, zodat ze allemaal met de algemene formule R-CH(NH2)-COOH voorgesteld kunnen worden. Zij verschillen dus in de groepR.
Een belangrijk γ-aminozuur (toevallig ook ω-aminozuur) isgamma-aminoboterzuur (GABA).
Bij normale omstandigheden (25°C, atmosferische druk) zijn α-aminozuren in oplossing geladen, tenzij de zuurgraad (pH) gelijk is aan hetiso-elektrisch punt. In het iso-elektrisch punt heeft de aminogroep een H+ opgenomen, de COOH-groep heeft er een afgestaan, het ontstane deeltje is als geheel neutraal, maar heeft een duidelijke positieve en negatieve kant.
De reacties tussen de verschillende vormen zijn allemaalevenwichten. Dit betekent dat in het iso-elektrisch punt naast de twee genoemde vormen van het aminozuur ook de positief geladen vorm (aminogroep heeft een H+ opgenomen, COOH nog niet afgestaan) en de negatief geladen vorm (aminogroep nog neutraal, COOH wel al H+ afgestaan) in gelijke aantallen voorkomen. Alle vormen van het aminozuur samen hebben dan nog steeds een netto lading van 0.
Als het aminozuur voorkomt in de vorm NH3+-CHR-COO−, dan spreekt men van eenzwitterion; het aminozuur is evenveel positief als negatief geladen en de aanwezigheid van formele ladingen kan ongedaan gemaakt worden door een transfer vanprotonen (H+).
Bij een pH lager dan het iso-elektrisch punt (zuurder) komt een steeds groter deel van het aminozuur voor als NH3+-CHR-COOH
Bij een pH hoger dan het iso-elektrisch punt (basischer) komt het aminozuur steeds meer voor in de vorm NH2-CHR-COO−
Alle α-aminozuren (behalve glycine) hebben eenasymmetrisch koolstofatoom (chiraal koolstofatoom). Dit betekent dat deze aminozuren in twee vormen (isomeren) kunnen voor komen, de L-vorm en de D-vorm — deze twee vormen zijn het spiegelbeeld van elkaar (zieoptische isomerie). De natuurlijke aminozuren komen in de L-vorm voor.
Deze twee isomeren hebben de eigenschap dat zij het polarisatievlak vangepolariseerd licht over een bepaalde hoek kunnen draaien. De hoekα waarover het polarisatievlak gedraaid wordt hangt af van het soort aminozuur, deconcentratie, detemperatuur en de afstand die het gepolariseerde licht door de oplossing aflegt.
Deoplosbaarheid hangt voornamelijk af van depolariteit van de zijketen (R) van het α-aminozuur af. Hierdoor kan het α-aminozuur in meer of mindere matehydrofiel dan welhydrofoob zijn. Dit beïnvloedt zijn interactie met andere structuren, zowel binnen een eiwit zelf, als met andere eiwitten of omliggend weefsel. De verdeling van hydrofiele en hydrofobe α-aminozuren in een eiwit bepaalt detertiaire structuur van het eiwit, terwijl de plaats van de α-aminozuren aan het oppervlak van het eiwit de quaternaire structuur beïnvloedt.
Oplosbare eiwitten hebben een oppervlak dat rijk is aanpolaire aminozuren zoalsserine enthreonine, terwijlmembraaneiwitten aan de buitenkant hydrofobe aminozuren hebben die zich hechten aan eenlipidemembraan. Zo bevatten eiwitten die positief geladen moleculen aan hun oppervlak binden veel negatief geladen α-aminozuren (zoalsglutaminezuur enasparaginezuur), terwijl eiwitten die negatief geladen moleculen binden een oppervlak bezitten dat rijk is aanlysine enarginine.
Hydrofobe interacties ontstaan tussen hydrofobe aminozuren, dealifatische en dearomatische aminozuren. Hydrofiele en hydrofobe interacties tussen naburige eiwitten hoeven niet af te hangen van de zijketens van de α-aminozuren. Andere ketens kunnen zich aan het eiwit hechten en zo hydrofobelipoproteïnen of hydrofieleglycoproteïnen vormen.
Mensen die lijden aanfenylketonurie kunnen geenfenylalanine afbreken en omzetten in tyrosine en moeten dit dus met het voedsel binnen krijgen. Doordat het fenylalanine zich in het bloed en het ruggenmerg ophoopt, kunnen er zenuwcellen beschadigd raken en treedt uiteindelijk hersenbeschadiging op. Daarom wordt er bij pasgeborenen met eenhielprik bloed afgenomen en worden zij op deze afwijking gecontroleerd. Met een dieet zijn ernstige problemen redelijk te voorkomen.
Andrew Streitweiser, Clayton H., Hethcock, Edward M. Kasour (1998) -Introduction to organic chemistry, 4th edition, Prentice Hall Inc. -ISBN 0-13-973850-9
↑Proteïnogene aminozuren zijn een subset van α-aminozuren die direct via degenetische code inproteïnes worden ingebouwd. Daarnaast is er nog een aantal aminozuren die na het vertalen van die code gewijzigd worden (bv.cysteïne dat vaak omgezet wordt incystine). Naast deze twee groepen is er nog een groep aminozuren die niet in proteïnes voorkomt, maar wel een rol speelt in de biochemie (bv.:ornithine) en een heel grote groep die niet uit de biochemie bekend is. Dat laatste betekent dan weer niet dat deze verbindingen biologisch niet actief kunnen zijn. Medicijnen zijn vaak niet biologisch bekende stoffen, maar ze werken wel in op biologische systemen.
12(en)Garrett, R.H.,Grisham, C.M(2006).Biochemistry. Brooks Cole,"4.1 · Amino Acids: Building Blocks of Proteins",pp. 82-86.
