Movatterモバイル変換


[0]ホーム

URL:


Pergi ke kandungan
WikipediaEnsiklopedia Bebas
Cari

Tripsin

Daripada Wikipedia, ensiklopedia bebas.
Tripsin
Struktur hablur tripsin lembu.[1]
Pengenal pasti
SimbolTripsin
PfamPF00089
InterProIPR001254
SMARTSM00020
PROSITEPDOC00124
MEROPSS1
SCOP1c2g
SUPERFAMILY1c2g
CDDcd00190
Struktur protein yang tersedia:
Pfamstruktur
PDBRCSB PDB;PDBe;PDBj
PDBsumringkasan struktur
Trypsin
Pengenal pasti
Nombor EC3.4.21.4
Nombor CAS9002-07-7
Pangkalan data
IntEnzLihat IntEnz
BRENDAEntri BRENDA
ExPASyLihat NiceZyme
KEGGEntri KEGG
MetaCycLaluan metabolik
PRIAMProfil
StrukturPDBRCSB PDB
PDBj
PDBe
PDBsum
Ontologi genAmiGO /EGO
Gelintar
PMCRencana
PubMedRencana
NCBIProtein

Tripsin (EC3.4.21.4) ialah suatuprotease serina yang ditemui disistem pencernaan kebanyakanvertebrat dan berfungsi dalamhidrolisisprotein.[2][3] Tripsin terbentuk dalamusus kecil apabila bentukproenzim , iaitutripsinogen yang dibentuk olehpankreas diaktifkan. Tripsin berfungsi dengan memotong rantaianpeptida di bahagiankarboksillisina atauarginina. Enzim ini juga digunakan dalam sebilangan aplikasibioteknologi. Proses itu lazimnya dipanggil sebagaiproteolisis tripsin atautripsinisasi.[4] Tripsin ditemui pada 1876 olehWilhelm Kühne dan dinamakan berdasarkan perkataanbahasa Yunani Purba bagi "menggosok" memandangkan tripsin pertama kali diekstrak dengan menggosokkan pankreas dengangliserin.[5]

Fungsi

[sunting |sunting sumber]

Dalamduodenum, tripsinmemangkinkanhidrolisisikatan peptida lalu memecahkan protein kepada peptida yang lebih kecil. Produk peptida kemudiannya dihidrolisiskan lagi menjadi asid amino melalui protease lain, menjadikannya tersedia untuk diserap ke dalam aliran darah. Pencernaan tripsin adalah langkah yang perlu dalam penyerapan protein kerana protein biasanya terlalu besar untuk diserap melalui lapisanusus kecil.[6]

Tripsin dihasilkan sebagaizimogen tripsinogen yang tidak aktif dalam pankreas. Apabila pankreas dirangsang olehkolesistokinin, ia kemudian dirembeskan ke bahagian pertama usus kecil (duodenum) melaluisaluran pankreas. Sekali dalam usus kecil, enzimenterokinase (atau enteropeptidase) mengaktifkan tripsinogen menjadi tripsin melaluipembelahan proteolisis. Tripsin kemudian mengaktifkan tripsin tambahan,kimotripsin dankarboksipeptidase.

Ciri-ciri

[sunting |sunting sumber]

Tripsin manusia memilikisuhu operasi optimum kira-kira 37 °C.[7] Sebagai pembandingan, ikankod Atlantik memiliki beberapa jenis tripsin yang bersesuaian dalam suhu berbeza. Tripsin kod termasuk tripsin I dengan julat aktiviti 4 hingga 65 °C, dan aktiviti maksimum dalam 55 °C, dan tripsin Y dengan julat 2 hingga 30 °C, dengan aktiviti maksimum dalam 21 °C.[8]

Isoenzim

[sunting |sunting sumber]

Gen-gen manusia ini mengekod protein dengan aktiviti enzim tripsin:

protease, serina, 1 (tripsin 1)
Pengenal pasti
SimbolPRSS1
Simbol alternatifTRY1
Gen NCBI5644
HGNC9475
OMIM276000
RefSeqNM_002769
UniProtP07477
Other data
Nombor EC3.4.21.4
LokusKromosom 7q32-qter
Cari
StrukturSwiss-model
DomainInterPro
protease, serina, 2 (tripsin 2)
Pengenal pasti
SimbolPRSS2
Simbol alternatifTRYP2
Gen NCBI5645
HGNC9483
OMIM601564
RefSeqNM_002770
UniProtP07478
Other data
Nombor EC3.4.21.4
LokusKromosom 7q35
Cari
StrukturSwiss-model
DomainInterPro
protease, serina, 3 (mesotripsin)
Pengenal pasti
SimbolPRSS3
Simbol alternatifPRSS4
Gen NCBI5646
HGNC9486
OMIM613578
RefSeqNM_002771
UniProtP35030
Other data
Nombor EC3.4.21.4
LokusKromosom 9p13
Cari
StrukturSwiss-model
DomainInterPro

Isobentuk tripsin lain juga dapat ditemui dalam organisma lain.

Rujukan

[sunting |sunting sumber]
  1. ^PDB:1UTN​;Leiros HK, Brandsdal BO, Andersen OA, Os V, Leiros I, Helland R, dll. (April 2004)."Trypsin specificity as elucidated by LIE calculations, X-ray structures, and association constant measurements".Protein Science.13 (4): 1056–70.doi:10.1110/ps.03498604.PMC 2280040.PMID 15044735.
  2. ^Rawlings ND, Barrett AJ (1994)."Families of serine peptidases".Methods in Enzymology.244: 19–61.doi:10.1016/0076-6879(94)44004-2.ISBN 978-0-12-182145-6.PMC 7133253.PMID 7845208.
  3. ^Kühne W (1877)."Über das Trypsin (Enzym des Pankreas)".Verhandlungen des Naturhistorisch-medicinischen Vereins zu Heidelberg. new series.1 (3): 194–198 – melalui Google Books.penerbitan akses terbuka - percuma untuk dibaca
  4. ^Engelking LR (2015-01-01). "Chapter 7 - Protein Digestion".Textbook of Veterinary Physiological Chemistry (ed. Third). Boston: Academic Press. m/s. 39–44.doi:10.1016/B978-0-12-391909-0.50007-4.ISBN 978-0-12-391909-0.
  5. ^Kühne W (March 6, 1876)."Ueber das Trypsin (Enzym des Pankreas)" [About trypsin (enzyme of the pancreas)]. Dalam Naturhistorisch-medizinischen Verein (penyunting).Verhandlungen des Naturhistorisch-medizinischen Vereins zu Heidelberg [Negotiations by the Natural History Medical Association in Heidelberg] (dalam bahasa Jerman). Heidelberg, Germany: Carl Winter's Universitätsbuchhandlung (diterbitkan 1877). m/s. 194–8 – melalui Archive.org.
  6. ^"Digestion of Proteins".Elective course (Clinical biochemistry). Ternopil National Medical University. July 14, 2015. Diarkibkan daripadayang asal pada August 8, 2020. Dicapai padaApril 11, 2020.
  7. ^Chelulei Cheison S, Brand J, Leeb E, Kulozik U (March 2011). "Analysis of the effect of temperature changes combined with different alkaline pH on the β-lactoglobulin trypsin hydrolysis pattern using MALDI-TOF-MS/MS".Journal of Agricultural and Food Chemistry.59 (5): 1572–81.doi:10.1021/jf1039876.PMID 21319805.
  8. ^Gudmundsdóttir A, Pálsdóttir HM (2005). "Atlantic cod trypsins: from basic research to practical applications".Marine Biotechnology.7 (2): 77–88.Bibcode:2005MarBt...7...77G.doi:10.1007/s10126-004-0061-9.PMID 15759084.S2CID 42480996.
Enzim pencernaan
Penggumpalan
Sistem komplemen
Proteinimun lain
Venombin
Lain-lain
Diambil daripada "https://ms.wikipedia.org/w/index.php?title=Tripsin&oldid=6147541"
Kategori:
Kategori-kategori tersembunyi:

[8]ページ先頭

©2009-2025 Movatter.jp