全トランス-レチナール 物質名 (2E ,4E ,6E ,8E )-3,7-Dimethyl-9-(2,6,6-trimethylcyclohexen-1-yl)nona-2,4,6,8-tetraenal
別名
レチネン レチンアルデヒド ビタミンAアルデヒド RAL
識別情報 ChemSpider ECHA InfoCard 100.003.760 UNII InChI=1S/C20H28O/c1-16(8-6-9-17(2)13-15-21)11-12-19-18(3)10-7-14-20(19,4)5/h6,8-9,11-13,15H,7,10,14H2,1-5H3/b9-6+,12-11+,16-8+,17-13+
Key: NCYCYZXNIZJOKI-OVSJKPMPSA-N
性質 C 20 H 28 O モル質量 −1 外観 石油エーテル からのオレンジ色の結晶[ 1] 融点 61–64 °C (142–147 °F; 334–337 K)[ 1] 溶けにくい fatへの溶解度 可溶 関連する物質 関連物質 レチノール 、レチノイン酸 、β-カロテン 、デヒドロレチナール （英語版 ） 特記無き場合、データは
標準状態 (25 °C [77 °F], 100 kPa) におけるものである。
レチナール （Retinal、レチンアルデヒド とも）は、ポリエン の発色団 であり、オプシン と呼ばれるタンパク質に結合しており、動物の視覚の化学的基礎となる。
レチナールは、ある種の微生物が光を代謝エネルギーに変換することを可能にする。
ビタミンA には多くの形態があるが、その全てがレチナールに変換され、レチナールはビタミンAがなければ作ることができない。動物が摂取する際には、レチナール自身もビタミンAの1つの形態とみなされる。レチナールに変換できる異なる分子の数は生物種により異なる。レチナールはもともとレチネン （英語版 ） [ 2] ビタミンA アルデヒド であることが分かった後に改名された[ 3] [ 4] [ 5]
脊椎動物は、肉から直接レチナールを摂取するか、カロテノイド （どちらもカロテンのα-カロテン またはβ-カロテン ）からレチナールを生成する。キサントフィル の一種であるβ-クリプトキサンチン からもレチナールが生成される。これらのカロテノイドは、植物などの光合成 を行う生物から摂取しなければならない。他のカロテノイドを動物がレチナールに変換することはできない。肉食動物の中にはカロテノイドを全く変換することができない種もある。ビタミンAの他の主要な形態であるレチノール や部分的に活性のある形態のレチノイン酸 は、いずれもレチナールから生成されることがある。
昆虫やイカなどの無脊椎動物は、他のキサントフィル から変換されたヒドロキシル化されたレチナールを視覚系に使用している。
生物は、カロテノイドの不可逆的な酸化的開裂によりレチナール(RAL)を生成する[ 6]
β-カロテン + O2 → 2 レチナールこれは、β-カロテン-15,15'-モノオキシゲナーゼ [ 7] [ 8] レチノール (ROL)と相互変換が可能である。
レチナール +NADPH + H+ + レチノール +NAD + + これらの反応は、レチノールデヒドロゲナーゼ (RDHs)[ 9] アルコールデヒドロゲナーゼ (ADHs)により触媒される[ 10] アルコール と呼ばれたり、単にビタミンAと呼ばれることも多い。レチノールは酸化されてレチノイン酸 (RA)になることもある。
レチナール + NAD+ + H2 O → レチノイン酸 + NADH + H+ (RALDHにより触媒) レチノール + O2 + H2 O → レチノイン酸 + H2 O2 (レチノールデヒドロゲナーゼにより触媒) これらの反応はレチンアルデヒドデヒドロゲナーゼ(RALDHs)[ 10] レチナールオキシダーゼ としても知られるレチノールデヒドロゲナーゼ [ 11] [ 12] 酸 と呼ばれることもあり、脊椎動物の重要なシグナル伝達分子であり、ホルモンでもある。
レチナールは、共役型の発色団 である。ヒトの目 においては、レチナールは、11-シス-レチナールの構成で始まり正しい波長の光子 を取り込むと、まっすぐになり全-トランス-レチナールの構成になる。この構成の変化が網膜 のオプシンタンパク質に押し付けられ、化学的なシグナル伝達カスケードが引き起こされ、結果としてヒトの脳が光や画像を認識する。発色団の吸光スペクトルは結合しているオプシンタンパク質との相互作用に依存するため、レチナール-オプシン複合体により異なる波長（すなわち、光の異なる色）の光子を吸収する。
オプシンタンパク質は、レチナールの分子を囲み、光子の検出を待つ。レチナールが光子を捕獲するとレチナールの構造変化が周囲のオプシンタンパク質に押し付けられる。オプシンは光が検出されたことを示す化学信号をヒトの脳に送ることができる。その後、レチナールはATPのリン酸化により11-シスの構成に戻され、このサイクルが再び始まる。 動物のGPCRロドプシン （虹色）が脂質二重層 （頭部が赤、尾部が青）に埋め込まれ、その下にトランスデューシン （英語版 ） t ）がある。Gt αは赤、Gt βは青、 Gt γは黄に着色されている。Gt αサブユニットには、GDP 分子が、ロドプシンにはレチナール （黒）が結合している。ロドプシンのN末端 は赤、C末端 は青である。トランスデューシンの膜への固定は黒で描かれている。 オプシン は、目の網膜 にある視細胞 に存在するタンパク質であり、レチナールに結合する視覚色素である。オプシンは、7つの膜貫通αヘリックス が6つのループで結ばれた束になっている。桿体細胞 では、オプシン分子は細胞の内側にある円板膜に埋め込まれている。分子のN末端 の頭部は、円板の内部に伸び、C末端 の尾部は細胞の細胞質内に伸びている。錐体細胞では、円板は細胞膜により規定されているため、N末端の頭部は細胞の外側に伸びている。レチナールは、タンパク質のC末端に近い膜貫通ヘリックス上のリシン とシッフ塩基 結合により共有結合する。シッフ塩基結合の形成には、レチナールから酸素原子が、リシンの遊離アミノ基から2つの水素原子が取り除かれH2 Oが生じる。レチニリデンは、レチナールから酸素原子を取り除いてできた2価の官能基であり、ゆえにオプシンはレチニリデンタンパク質 （英語版 ）
オプシンは、典型的なGタンパク質共役受容体 (GPCR)である[ 13] X線構造 が決定されたGPCRである[ 14] 296 に結合する。
哺乳類はオプシンの発色団としてレチノールのみを使用しているが、他の種類の動物はレチノールに近い他の4つの発色団（3,4-ジデヒドロレチナール (ビタミンA2 ), (3R )-3-ヒドロキシレチナール, (3S )-3-ヒドロキシレチナール (ともにビタミンA3 ), (4R )-4-ヒドロキシレチナール (ビタミンA4 )）を使用している。多くの魚類や両生類は3,4-ジデヒドロレチナール（デヒドロレチナール （英語版 ） ハエ目 の環縫類 （英語版 ） R )-エナンチオマー を使用している。キサントフィル カロテノイドから直接3-ヒドロキシレチナールが作られる場合、(R )-エナンチオマーが予想される。ショウジョウバエ などの環縫類の虫は、(3S )-3-ヒドロキシレチナールを用いる[ 15] [ 16] ホタルイカ は、(4R )-4-ヒドロキシレチナールを用いることが分かっている。
視覚サイクル 視覚サイクルは、光伝達の前段に位置する循環型の酵素経路 である。これは11-cis -レチナールを再生する。例えば、哺乳類の桿体細胞の視覚サイクルは以下の通りである。
全トランスレチニルエステル + H2 O → 11-シス-レチノール +脂肪酸 ;RPE65 イソメロヒドロラーゼ[ 17] 11-シス-レチノール + NAD+ → 11-シス-レチナール + NADH + H+ ; 11-シス-レチノールデヒドロゲナーゼ 11-シス-レチナール + アポロドプシン →ロドプシン + H2 O;リシン -CH=N+ H-へのシッフ塩基 結合を形成する ロドプシン +hν →メタロドプシン II, i.e. 11-シスが光異化 （英語版 ） ロドプシン + hν → フォトロドプシン → バソロドプシン → ルミロドプシン → メタロドプシン I → メタロドプシン II, メタロドプシン II + H2 O → アポロドプシン + 全トランスレチナール全トランスレチナール + NADPH + H+ → 全トランスレチノール + NADP+ ; 全トランスレチノールのデヒドロゲナーゼ 全トランスレチノール + 脂肪酸 → 全トランスレチニルエステル + H2 O;レシチンレチノールアシルトランスフェラーゼ （英語版 ） [ 18] ステップ3, 4, 5, 6は桿体細胞 外層で、1, 2, 7は網膜色素上皮 （英語版 ）
RPE65のイソメロヒドロラーゼは、β-カロテンモノオキシゲナーゼと相同 である[ 6] [ 19]
全-トランス-レチナールは、バクテリオロドプシン 、チャネルロドプシン （英語版 ） ハロロドプシン （英語版 ） 収斂進化 の結果である[ 20]
アメリカの生化学者ジョージ・ワルド らは、1958年までに視覚サイクルの概要を記述した。彼はこの研究により、ラグナー・グラニト 、ハルダン・ケファー・ハートライン とともに1967年にノーベル生理学・医学賞 を受賞した[ 21]
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