LaTreonina,Thr oT[2], è un α-amminoacido utilizzato nella biosintesi delleproteine. La sua struttura contiene un gruppocarbossilico, che in condizioni fisiologiche si presenta in forma deprotonata; rispetto a questo troviamo in posizione α unafunzione amminica primaria che in condizioni fisiologiche si presenta in forma protonata, ed una catena laterale polare contenente ungruppo ossidrilico. Nelle condizioni di pH fisiologico la Treonina si trova comezwitterione neutro e polare. Essa è unaminoacido essenziale in quanto non viene sintetizzato dal corpo umano: può solo essere assunto attraverso la dieta. Quando ci si riferisce alla Treonina si intende la L-treonina, ossia lostereoisomero acido-(2S,3R)-2-amino-3-idrossibutanoico, questa infatti è la configurazione naturale.[3]
Le informazioni riportate non sono consigli medici e potrebbero non essere accurate. I contenuti hanno solo fine illustrativo e non sostituiscono il parere medico:leggi le avvertenze.
La treonina è uno degliamminoacidi di cui sono composteproteine epeptidi, sia animali che vegetali. Si assume che, per un adulto, il fabbisogno giornaliero sia di 15 mg/kg di peso corporeo.[4] Gli esempi nella tabella seguente riportano le più abbondanti fonti alimentari di Treonina basata su 100 g di alimento; la percentuale è indicata sulla quantità totale di proteine.[5]
Alimento
Treonina
[g/100 g di alimento]
Proteine
[g/100 g di alimento]
Treonina/Proteine
[%]
Albume disidratato
3,69
81,1
2,99
Proteine di soia isolate
3,14
88,32
2,77
Spirulina disidratata
2,29
57,47
1,32
Merluzzo
2,75
62,82
1,73
Soia
1,95
49,2
0,96
Farina di arachidi
1,79
52,2
0,93
Latte in polvere
1,6
35,5
0,57
Fesa di vitello
1,56
35,73
0,56
Manzo sgrassato cotto
1,56
29,7
0,46
Parmigiano
1,53
37,86
0,58
Farina di soia
1,51
38,09
0,58
Pancetta affumicata
1,5
33,92
0,51
Carne di coniglio cotto
1,48
33,02
0,49
Grana
1,32
35,75
0,47
Negli alimenti indicati la Treonina è presente quasi esclusivamente come residuo peptidico e non in forma libera.
La Treonina è stato l’ultimo tra i 20 comuni amminoacidi proteici ad essere scoperto. È stata individuata nel 1936 ad opera di William Cumming Rose, in collaborazione con Curtis Meyer. Questo amminoacido è stato chiamato Treonina in quanto simile nella struttura all'acido treonico, unmonosaccaride di formula molecolare.[6]
Tra gli amminoacidi proteinogenici la Treonina fa parte, assiemeall'isoleucina, della ristretta famiglia di α-amminoacidi naturali contenenti due centri stereogenici. I possibili stereoisomeri sono quattro e posseggono rispettivamenteconfigurazione assoluta: (2S,3R), (2R,3S), (2S,3S) e (2R,3R). Quando si parla di L-treonina ci si riferisce allo stereoisomero (2S,3R), il più rappresentato in natura. Raramente è possibile trovare in composti biologici lo stereoisomero (2S,3S) chiamato L-allotreonina[2], principalmente come metabolita vegetale.[7]
La Treonina fa parte degli amminoacidi con catena lateralepolare. All'interno delle proteine i residui di treonina si possono trovare nella porzione centrale della struttura secondaria difoglietto β: solo per questo amminoacido risulta essere la posizione preferenziale.[8][9]
Quando presenti in α eliche i residui di treonina modificano la normale struttura delle stesse:[10] la catena laterale della treonina forma spesso legami ad idrogeno con la serina dando luogo a motivi riccorrenti, come l'ST-turn[11], ST-motif[12][13] e ST-staple.[14][15]
Biosintesi della Treonina nella E.coli e C.glutamicum
La Treonina, come accennato, non viene sintetizzata nel corpo umano, ma una sua sintesi può essere riscontrata in altri tipi di organismi. La biosintesi della Treonina inE.coli comincia con la formazione delpiruvato a partire dal glucosio tramite laglicolisi.[16] Il piruvato viene ossidato adacido ossalacetico ad opera delpiruvato carbossilasi. Quest'ultimo subisce il trasferimento di un gruppo amminico per mezzo dellaaspartato transaminasi per formareL-aspartato.[17] A partire dall'L-aspartato cominciano una serie di vie metaboliche che conducono alla sintesi di diversi amminoacidi:Lisina,Metionina,Isoleucina,Glicina e Treonina; nello schema a fianco è riportata la sola via che conduce all'amminoacido di interesse.[18] Nella fattispecie:
La L-treonina ècatabolizzata in un sistema complesso di vie metaboliche, che in quanto tale è difficilmente razionalizzabile unitariamente. Complessivamente esistono quattro principali vie di degradazione:[19]
Schema del catabolismo della treonina
Nella prima la Treonina è catabolizzata dalla treonina deidratasi a 2-ossabutanoato, il quale è convertito a propanoil-CoA[20]
Nella terza via metabolica, differentemente da quanto detto per la seconda, anziché in metilgliossale la L-treonina viene trasformata in (R)-ammino-2-propanolo O-2 fosfato, grazie all'azione della L-treonina chinasi.[27]
Nella quarta via scinde la treonina direttamente inglicina edacetaldeide tramite l'enzima L-treonina aldolasi; quest'ultima via è stata dimostrata grazie a studi su alcuni ceppi diPseudomonas putida.[28]
Nessuna di queste vie è completamente rappresentata in un unico organismo: lo schema riportato è il sunto della gran parte delle vie metaboliche scoperte.
Lo schema riporta in maniera essenziale le fasi di produzione della L-treonina per via fermentativa.
La L-treonina non viene prodotta per sintesi chimica, in quanto il processo risulta economicamente poco conveniente, a causa della formazione deldiastereoisomero (2S,3S) che rende troppo costosa la purificazione del prodotto.[29][30] Si predilige quindi la sintesi perfermentazione, utilizzando unbioreattore in cui si fa avvenire la crescita di opportuni batteri ingegnerizzati allo scopo di produrre grandi quantità di L-treonina in manierastereoselettiva. Una volta conclusa la fase di fermentazione, vi è una separazione della biomassa cellulare con tecniche diultrafiltrazione ocentrifugazione: la biomassa ottenuta può essere utilizzata nella formulazione di fertilizzanti.[31] In passato, a questo punto, si procedeva con una separazione incolonna a scambio ionico degli aminoacidi, ma questa tecnica è caduta in disuso a fronte di progressi in campo tecnico.[29][31] Attualmente si procede con il trattamento delle acque madri aggiustando ilpH della miscela ottenuta: il controllo del pH è di estrema importanza per le successive fasi dicristallizzazione, si riscontra infatti che certi amminoacidi cristallizzano solo da soluzioni che si trovano in uno specifico range di pH. È quindi necessario il suo controllo per ottenere una cristallizzazione in maniera selettiva verso un amminoacido e il più quantitativa possibile.[32][33] La lavorazione procede con successive fasi di concentrazione termica, e infine si fa avvenire la cristallizzazione della L-Treonina.[29] L'ultima fase della produzione è la separazione dei cristalli dalle acque madri, che vengono riciclate, e l'essiccamento del prodotto ottenuto.[31][32]
Le informazioni riportate non sono consigli medici e potrebbero non essere accurate. I contenuti hanno solo fine illustrativo e non sostituiscono il parere medico:leggi le avvertenze.
Si possono trovare commercialmente miscele di amminoacidi contenenti anche la treonina, generalmente utilizzati per la nutrizione parenterale.[34]
Si è studiata la sua applicazione nell'ambito dellaneurologia per il trattamento di patologie come lasclerosi laterale amiotrofica[35][36], lasclerosi multipla[37][38][39] espasticità[40]: non risultano ancora evidenze scientifiche circa l'utilità di terapie di questo tipo, ed anzi in taluni casi si sono evidenziati addirittura possibili trend negativi, ancora da dimostrare.[35]
Integratori di L-treonina sono utilizzati anche nell'industria della produzione di mangimi: nella fattispecie è stato provato come possa migliorare l'immunità, la salute intestinale, le capacitàantiossidanti e la performance di crescita dei polli in tenera età.[41] Una sua supplementazione in eccesso in galline ovaiole ha dimostrato anche l'incremento delle prestazioni di posa e dell'unità Haugh.[42] Entrambi i fattori descritti risultano essere importanti perché limitano l'impiego di risorse naturali.
Molti derivarti della Treonina, particolarmente gli O-terz-butildimetilsilil derivati, sono utilizzati comeorganocatalizzatori nelle reazioni dicondensazione aldolica stereoselettiva, e varianti di essa, dichetoni ciclici conaldeidi: il meccanismo d'azione è quello viaenammina e la tecnica fornisce buonerese con elevatieccessi enantiomerici.[43][44][45][46] L'utilizzo di questicatalizzatori risulta particolarmente utile, in quanto la L-treonina è commercialmente disponibile in forma enantiopura a prezzi molto accessibili.
^(EN) Patrice Koehl e Michael Levitt,Structure-based conformational preferences of amino acids, inProceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, vol. 96, n. 22, 26 ottobre 1999, pp. 12524-12529.URL consultato il 13 novembre 2018.
^(EN) S. Komatsubara, K. Murata e M. Kisumi,Threonine degradation by Serratia marcescens, inJournal of Bacteriology, vol. 135, n. 2, 1978-8, pp. 318-323.URL consultato il 13 novembre 2018.
