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Protomero

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Inbiologia strutturale, ilprotomero è l'unità strutturale di unaproteinaoligomerica. È la più piccola unità composta da almeno due catene proteiche diverse che formano un etero-oligomero più grande in associazione a due o più copie di questa unità.

Il termine fu introdotto da Chetverin[1] per rendere non ambigua la nomenclatura nell'enzimaNa+/K+-ATPasi. Quest'ultimo è composto da due subunità: una grande subunitàcatalitica α e una più piccola subunitàglicoproteica β (oltre a unproteolipide chiamati subunità γ). All'epoca non era chiaro come funzionassero insieme. Inoltre, quando si parlava didimero, non era chiaro se ci si riferisse ad αβ o a (αβ)2. Chetverin suggerì di classificare αβ come protomero e (αβ)2 come diprotomero.

I protomeri di solito si organizzano secondo unasimmetria ciclica per formare simmetrie agruppo puntuale chiuso.

Inchimica, unprotomero è una molecola che mostratautomerismo per la posizione di un protone.[2][3]

Esempi

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Virus icosaedrico con envelope

L'emoglobina è uneterotetramero composto da quattro subunità (due α e due β). Dal punto di vista strutturale e funzionale, la molecola è meglio descritta come (αβ)2, ovvero undimero di due αβ-protomeri, cioè un diprotomero.[4]

L'aspartato carbammiltransferasi ha una composizione di subunità α6β6. I sei six αβ-protomeri sono disposti seconda una simmetria D3.

Icapsidi virali sono spesso composti di protomeri. Il protomero neivirus rappresenta lacatena polipeptidica ripiegata facente parte della composizione delcapside andando a determinarne la forma. Il modo in cui si dispongono formano un capside adicosaedro o a spirale.

Esempi in chimica comprendono latirosina e l'acido 4-amminobenzoico. Il primo può essere deprotonato per formare anioni di carbossilato e fenossido[5] e il secondo può essere protonato in gruppi aminici o carbossile.[6]

Note

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  1. ^ A.B. Chetverin,Evidence for a diprotomeric structure of Na, K-ATPase: Accurate determination of protein concentration and quantitative end-group analysis, inFEBS Lett, vol. 196, 1986, pp. 121-125,DOI:10.1016/0014-5793(86)80225-3,PMID 3002859.
  2. ^(EN) Priscila M. Lalli, Bernardo A. Iglesias e Henrique E. Toma,Protomers: formation, separation and characterization via travelling wave ion mobility mass spectrometry: Protomers: separation by TWIM and characterization by post-TWIM CID, inJournal of Mass Spectrometry, vol. 47, n. 6, 2012-06, pp. 712-719,DOI:10.1002/jms.2999.URL consultato l'11 luglio 2022.
  3. ^ Cris Lapthorn, Trevor J. Dines e Babur Z. Chowdhry,Can ion mobility mass spectrometry and density functional theory help elucidate protonation sites in 'small' molecules?, inRapid communications in mass spectrometry: RCM, vol. 27, n. 21, 15 novembre 2013, pp. 2399-2410,DOI:10.1002/rcm.6700.URL consultato l'11 luglio 2022.
  4. ^ E. Buxbaum,Fundamentals of protein structure and function, New York, Springer, 2007, pp. 105-120,ISBN 978-0-387-26352-6.
  5. ^(EN) Zhixin Tian, Xue-Bin Wang e Lai-Sheng Wang,Are Carboxyl Groups the Most Acidic Sites in Amino Acids? Gas-Phase Acidities, Photoelectron Spectra, and Computations on Tyrosine, p -Hydroxybenzoic Acid, and Their Conjugate Bases, inJournal of the American Chemical Society, vol. 131, n. 3, 28 gennaio 2009, pp. 1174-1181,DOI:10.1021/ja807982k.URL consultato l'11 luglio 2022.
  6. ^(EN) Jacob Schmidt, Matthew M. Meyer e Ivan Spector,Infrared Multiphoton Dissociation Spectroscopy Study of Protonated p -Aminobenzoic Acid: Does Electrospray Ionization Afford the Amino- or Carboxy-Protonated Ion?, inThe Journal of Physical Chemistry A, vol. 115, n. 26, 7 luglio 2011, pp. 7625-7632,DOI:10.1021/jp203829z.URL consultato l'11 luglio 2022.
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