Movatterモバイル変換

[0]ホーム

Ugrás a tartalomhoz

Stuart–Prower-faktor

Hivatkozások szerkesztése

Ellenőrzött

A Wikipédiából, a szabad enciklopédiából

Változat állapota

Ez a lap egy ellenőrzött változata

Ez aközzétett változat,ellenőrizve:2025. október 22.

Pontosság

ellenőrzött

Az 1c5m nevű fehérje renderelt képe (PDB alapján).

AStuart–Prower-faktor más névenX-es faktor, vagyprotrombináz, avéralvadási kaszkád egyikenzimje.^[1] Egyszerin endopeptidáz (az S1 proteáz csoport tagja). Amerikai és brit tudósok egymástól függetlenül írták le a X-es faktor hiányt 1953-ban és 1956-ban. Ahogy másvéralvadási faktorok esetében is, a X-es faktort a vizsgált páciensekről - Mr. Rufus Stuart-ról (1921) és Miss Audrey Prower-ről (1934) nevezték el.

Fiziológia

[szerkesztés]

A X-es faktor amájban szintetizálódik; a szintéziséhezK-vitamin szükséges.

A X-es faktort aktiválja aIX-es faktor (akofaktorával, aVIII-as faktorral komplexet képezve(intrinsic Xase)), és aVII-es faktor, a kofaktorával, aszöveti faktorral együtt (a komplex neveextrinsic Xase). Ezért a közös (vagy trombin) útvonal első tagja.

Széthasítja aprotrombint (II-es faktor) két helyen (egyarginin-treonin és egyarginin-izoleucin kötésnél), amely így aktívtrombint eredményez. Ez a folyamat akkor optimális, ha a Xa faktor komplexet képez azV-ös faktor kofaktorával a protrombináz komplexben.

Az Xa faktort inaktiválja aZ fehérje függő proteáz inhibitor (ZPI), egyszerin proteáz gátló(serpin). Z fehérje jelenlétében ezen fehérje Xa faktorral szembeni affinitása kb. 1000-szeresére növekszik; miközben azXI-es faktor inaktivizációjához nem használja el a Z fehérjét. A Z fehérje hibái az Xa faktor aktivitásának növekedését okozzák, éstrombózisra hajlamosítanak.

A X-es faktor felezési ideje 40-45 óra.

Genetika

[szerkesztés]

A X-es faktorgénje a13-as kromoszómában található (13q34).

Betegségben játszott szerepe

[szerkesztés]

A veleszületett X-es faktor hiány nagyon ritka (1:500 000), megjelenhetorrvérzésként(epistaxis), ízületi vérzésként(hemarthrosis) és gasztrointesztinális vérveszteségként. Eltekintve a veleszületett X-es faktor hiánytól, a faktor alacsony szintje esetén számos betegség előfordulhat. Például, az X-es faktor hiány figyelhető meg azamiloidózisban, ahol X-es faktor adszorbeálódik az érrendszerbeli amiloid fibrillumokban.

AK-vitamin-hiány vagy awarfarin (és hasonló gyógyszerek) inaktív X-es faktor termelődéséhez vezetnek. A warfarinos kezelés során ez kívánatos, hiszen így megelőzhető atrombózis. 2007 végén, ötből négy feltörekvő véralvadásgátló ezt az enzimet célozta meg.^[2]

Az Xa faktor gátlása alternatív módszer a véralvadásgátlásra; aközvetlen Xa-gátlók (xabanok) népszerű készítmények.

Terápiás felhasználása

[szerkesztés]

A X-es faktor része afriss fagyasztott plazmának, és a protrombináz komplexnek. Az egyetlen kereskedelmi forgalomban is kapható koncentrátum aFactor X P Behring.^[3]

Interakciók

[szerkesztés]

Kimutatták, hogy a X-es faktor kölcsönhatásba lép aszöveti faktor útvonal gátlókkal.^[4]

Külső hivatkozások

[szerkesztés]

A MEROPS online adatbázis, a peptidázokról és gátlóikról:S01.216 Archiválva2020. május 29-i dátummal aWayback Machine-ben
Az eMedicine bejegyzése a X-es faktorról:Factor X
X-es faktor deficiencia

További olvasásra

[szerkesztés]

Cooper DN, Millar DS, Wacey A,et al. (1997). „Inherited factor X deficiency: molecular genetics and pathophysiology”.Thromb. Haemost. 78 (1), 161–72. o.PMID 9198147.
Hassan HJ, Leonardi A, Chelucci C,et al. (1990). „Blood coagulation factors in human embryonic-fetal development: preferential expression of the FVII/tissue factor pathway”.Blood 76 (6), 1158–64. o.PMID 1698100.
Messier TL, Pittman DD, Long GL,et al. (1991). „Cloning and expression in COS-1 cells of a full-length cDNA encoding human coagulation factor X”.Gene 99 (2), 291–4. o.DOI:10.1016/0378-1119(91)90141-W.PMID 1902434.
Krishnaswamy S (1990). „Prothrombinase complex assembly. Contributions of protein-protein and protein-membrane interactions toward complex formation”.J. Biol. Chem. 265 (7), 3708–18. o.PMID 2303476.
España F, Berrettini M, Griffin JH (1989). „Purification and characterization of plasma protein C inhibitor”.Thromb. Res. 55 (3), 369–84. o.DOI:10.1016/0049-3848(89)90069-8.PMID 2551064.
Fung MR, Hay CW, MacGillivray RT (1985). „Characterization of an almost full-length cDNA coding for human blood coagulation factor X”.Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 82 (11), 3591–5. o.DOI:10.1073/pnas.82.11.3591.PMID 2582420.PMC 397831.
Jagadeeswaran P, Reddy SV, Rao KJ,et al. (1990). „Cloning and characterization of the 5' end (exon 1) of the gene encoding human factor X”.Gene 84 (2), 517–9. o.DOI:10.1016/0378-1119(89)90529-5.PMID 2612918.
Reddy SV, Zhou ZQ, Rao KJ,et al. (1989). „Molecular characterization of human factor XSan Antonio”.Blood 74 (5), 1486–90. o.PMID 2790181.
Kaul RK, Hildebrand B, Roberts S, Jagadeeswaran P (1986). „Isolation and characterization of human blood-coagulation factor X cDNA”.Gene 41 (2–3), 311–4. o.DOI:10.1016/0378-1119(86)90112-5.PMID 3011603.
Broze GJ, Warren LA, Novotny WF,et al. (1988). „The lipoprotein-associated coagulation inhibitor that inhibits the factor VII-tissue factor complex also inhibits factor Xa: insight into its possible mechanism of action”.Blood 71 (2), 335–43. o.PMID 3422166.
Gilgenkrantz S, Briquel ME, André E,et al. (1986). „Structural genes of coagulation factors VII and X located on 13q34”.Ann. Genet. 29 (1), 32–5. o.PMID 3487272.

Leytus SP, Foster DC, Kurachi K, Davie EW (1986). „Gene for human factor X: a blood coagulation factor whose gene organization is essentially identical with that of factor IX and protein C”.Biochemistry 25 (18), 5098–102. o.DOI:10.1021/bi00366a018.PMID 3768336.
Leytus SP, Chung DW, Kisiel W,et al. (1984). „Characterization of a cDNA coding for human factor X”.Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 81 (12), 3699–702. o.DOI:10.1073/pnas.81.12.3699.PMID 6587384.PMC 345286.
McMullen BA, Fujikawa K, Kisiel W,et al. (1983). „Complete amino acid sequence of the light chain of human blood coagulation factor X: evidence for identification of residue 63 as beta-hydroxyaspartic acid”.Biochemistry 22 (12), 2875–84. o.DOI:10.1021/bi00281a016.PMID 6871167.
Marchetti G, Castaman G, Pinotti M,et al. (1995). „Molecular bases of CRM+ factor X deficiency: a frequent mutation (Ser334Pro) in the catalytic domain and a substitution (Glu102Lys) in the second EGF-like domain”.Br. J. Haematol. 90 (4), 910–5. o.DOI:10.1111/j.1365-2141.1995.tb05214.x.PMID 7669671.
Morgenstern KA, Sprecher C, Holth L,et al. (1994). „Complementary DNA cloning and kinetic characterization of a novel intracellular serine proteinase inhibitor: mechanism of action with trypsin and factor Xa as model proteinases”.Biochemistry 33 (11), 3432–41. o.DOI:10.1021/bi00177a037.PMID 8136380.
Heeb MJ, Rosing J, Bakker HM,et al. (1994). „Protein S binds to and inhibits factor Xa”.Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 91 (7), 2728–32. o.DOI:10.1073/pnas.91.7.2728.PMID 8146182.PMC 43443.
Inoue K, Morita T (1993). „Identification of O-linked oligosaccharide chains in the activation peptides of blood coagulation factor X. The role of the carbohydrate moieties in the activation of factor X”.Eur. J. Biochem. 218 (1), 153–63. o.DOI:10.1111/j.1432-1033.1993.tb18361.x.PMID 8243461.
Padmanabhan K, Padmanabhan KP, Tulinsky A,et al. (1993). „Structure of human des(1-45) factor Xa at 2.2 A resolution”.J. Mol. Biol. 232 (3), 947–66. o.DOI:10.1006/jmbi.1993.1441.PMID 8355279.
Sinha U, Wolf DL (1993). „Carbohydrate residues modulate the activation of coagulation factor X”.J. Biol. Chem. 268 (5), 3048–51. o.PMID 8428982.

Jegyzetek

[szerkesztés]

↑Enzyme Commission number: 3.4.21.6
↑Ron Winslow, Avery Johnson. „Race Is on for the Next Blood Thinner”,Wall Street Journal, 2007. december 10., A12. oldal (Hozzáférés: 2008. január 6.) „The flurry of interest reflects increasing understanding of what doctors call the coagulation cascade... Four new blood thinners target an enzyme called factor Xa, one of several enzymes that play an important role in the cascade.”
↑Mark Brooker (2008): "Registry of Clotting Factor Concentrates". Eighth Edition, 2008, World Federation of Hemophilia
↑Broze, G J, Warren L A, Novotny W F, Higuchi D A, Girard J J, Miletich J P (1988. Feb.). „The lipoprotein-associated coagulation inhibitor that inhibits the factor VII-tissue factor complex also inhibits factor Xa: insight into its possible mechanism of action”.Blood, UNITED STATES 71 (2), 335–43. o.ISSN 0006-4971.PMID 3422166.

Fordítás

[szerkesztés]

Ez a szócikk részben vagy egészben aFactor X című angol Wikipédia-szócikk fordításán alapul. Az eredeti cikk szerkesztőit annak laptörténete sorolja fel. Ez a jelzés csupán a megfogalmazás eredetét és a szerzői jogokat jelzi, nem szolgál a cikkben szereplő információk forrásmegjelöléseként.

Sablon:Véralvadási faktorok m v sz Véralvadási faktorok
Véralvadási faktorok	Fibrinogén (I) Trombin (II) Szöveti faktor (III) Kalcium (IV) Proaccelerin (V) Proconvertin (VII) Antihemofíliás globulin A (VIII) Christmas-faktor (IX) Stuart–Prower-faktor (X) Rosenthal-faktor (XI) Hageman-faktor (XII) Fibrinstabilizáló faktor (XIII) von Willebrand faktor (vWF)
Véralvadásgátlók	Antitrombin protein C protein S protein Z Z-fehérje-függő proteáz inhibitor (ZPI) Szövetifaktorútvonal-gátló (TFPI)
Lásd még:Vérzés

Orvostudományi portál • összefoglaló, színes tartalomajánló lap

A lap eredeti címe: „https://hu.wikipedia.org/w/index.php?title=Stuart–Prower-faktor&oldid=28480499”

Kategória:

Enzimek

[8]ページ先頭