Prolin (Pro vagyP) egy α-aminosav, egyike a 20 fehérjealkotó aminosavnak.Kodonjai a CCU, CCC, CCA és a CCG. Nemesszenciális aminosav, ami azt jelenti, hogy az emberi szervezet képes szintetizálni.Ez az egyetlen olyan fehérjealkotó aminosav, ahol az α-aminocsoport szekunder amin.
A prolin nevetEmil Fischer adta a vegyületnek 1904-ben apirrolidin gyűrűről.
Az oldallánc gyűrűs szerkezete a diéderes szöget kb. -75°-ra rögzíti, ami különleges konformációs merevséget kölcsönöz a prolinnak a többi aminosavhoz képest. A fehérje hajtogatódás (folding) során a prolin kevesebb konformációs entrópiát veszít és valószínűleg ezért fordul elő gyakrabban a termofil organizmusok fehérjéiben.
A prolin általában a szabályos másodlagos fehérjeszerkezeti elemek közötti elválasztó helyeken áll(alfa hélixek ésbéta lemezek között).Mivel a prolinnak nincs hidrogénje az amidcsoporton, nem viselkedhet hidrogénkötésekben donorként csak akceptorként.
- Balbach J, Schmid FX. (2000). Proline isomerization and its catalysis in protein folding. InMechanisms of Protein Folding 2nd ed. Editor RH Pain. Oxford University Press.
- For a thorough scientific overview of disorders of proline and hydroxyproline metabolism, one can consult chapter 81 of OMMBIDCharles Scriver, Beaudet, A.L., Valle, D., Sly, W.S., Vogelstein, B., Childs, B., Kinzler, K.W. (Accessed 2007).The Online Metabolic and Molecular Bases of Inherited Disease. New York: McGraw-Hill. - Summaries of 255 chapters, full text through many universities. There is also theOMMBID blog.
- J. Behre, R. Voigt, I. Althöfer, S. Schuster:On the evolutionary significance of the size and planarity of the proline ring. Naturwissenschaften 99 (2012) 789-799.
- Dr. Otto – Albrecht Neumüller:Römpp vegyészeti lexikon. Budapest: Műszaki Könyvkiadó. 1983. 3 kötet., 820. o.ISBN 963-10-3269-8
|
---|
Nyílt láncú | |
---|
Aromás | |
---|
Semleges töltésű, poláris | |
---|
Pozitív töltésű (pKs) | |
---|
Negatív töltésű (pKs) | |
---|
Egyéb | |
---|
Aminosavakkal kapcsolatos oldalak | |
---|