Aktin je jedan od najzastupljenijih strukturnihproteina ueukariotskim stanicama koji sudjeluje u više protein-protein interakcija nego bilo koji drugi protein. Navedena svojstva čine ovaj protein ključnim čimbenikom u većini staničnih funkcija, u rasponu od pokretljivosti stanica i održavanja oblika i polariteta stanice do regulacijetranskripcije.[1]
Kuglasta je oblika. S istovjetnim se molekulama povezuje u lancenitastog aktina.[2]
Aktin može postojati u dva oblika:monomerni aktin (globularni [G] aktin) koji možepolimerizirati u filamentni aktin ([F] aktin). Monomerna jedinica aktina izgrađena je od 375aminokiselina te sadrži 4 subdomene između kojih se nalazi rascjep na koji se vežeATP.[3] Pošto su svi aktinski monomeri orijentirani u istom smjeru, aktinski filamenti imaju različit polaritet koji osigurava pravilno smatanje i uspostavljanje jedinstvenog smjera kretanja miozina u odnosu na aktin.[4]
U mišićnom tkivu tanki filamenti aktina u interakciji s filamentimamiozina odgovorni su za mišićne kontrakcije koje su moguće zahvaljujući ATP-aznoj aktivnosti miozinskih molekula.[5]
Aktinski filamenti, uzintermedijarne filamente imikrotubule, jedni su odcitoskeletnih polimera. Kod ameboidnih i životinjskih stanica pružaju mehaničku strukturu i pokretljivost, a kod stanicagljiva ibiljaka održavaju oblike staničnih odjeljaka.[6]
Gotovo sve eukariotske stanice koriste miozinske molekularne motore za transport organela putem aktinskih filamenata tijekom reorganizacije stanice ilidiobe.[6] Na sličan način, nakupine aktinskih filamenata mijenjaju oblik stanice i uzrokuju protruzije koje djeluju kao početan korak u pokretljivosti stanica, tijekom koje miozinski motori stupaju u interakciju s aktinom.
Aktin također sudjeluje u procesimacitokineze,endocitoze te kao repovi za pokretanje nekih vrsta bakterija.[6]
Identificirano je oko 160 različitihproteina koji stupaju u interakciju s aktinom. Većina sudjeluje u organizaciji staničnog aktina ili održavanju supramolekularnog F-aktina i njegove povezanosti s drugim staničnim komponentama. tek je nekoliko proteina na čijuenzimatsku aktivnost utječe aktin, primjer jeDNaza 1.[5]
Mutacije aktina su asocirane s heterogenim bolestima pod nazivom kongenitalne miopatije.[7] Karakterizira ih slabost ili ukočenost skeletnih mišića što otežava aktivnosti kao što su disanje i gutanje. Mutacije koje uzrokuju ovaj tip bolesti se događaju na genimaACTA1 inebulin.[8] Prilikom razvoja miopatija, u područjusarkomere skeletnog mišićna dolazi do stvaranja homogenih nakupina aktina koji uzrokuju postupnu degeneraciju mišića.
Trenutno ne postoji lijek za kongenitalne miopatije te sufizioterapija,umjetno disanje i hranjenje putemnazogastrične intubacije jedina dostupna medicinska pomoć.[7]
Mađarski fiziologAlbert Szent-Györgyi 1938. je godine kad je istraživaobiofiziku mišića otkrio damišići sadrže aktin koji u kombinaciji sproteinommiozinom i izvorom energije (ATPom) kontrahira mišićna vlakna.
