Se non se indica outra cousa, os datos están tomados en condicións estándar de 25 °C e 100 kPa.
Oretinal, tamén chamadoretinaldehido, é unha forma devitamina A. Orixinalmente chamouseretineno,[2] e foi renomeado[3] despois de que se descubriu que era oaldehido davitamina A.[4][5] O retinal é unha das moitas formas da vitamina A (cuxo número varía coa especie). Pode encontrarse nas formas11-cis-retinal etodo-trans-retinal. O retinal é uncromóforopolieno, que está unido a proteínas chamadasopsinas, e nel está baseada a química da visión animal. Ademais, o retinal permite que certos microorganismos convertan a luz en enerxía metabólica.
Os animais vertebrados inxiren retinal directamente da carne, ou prodúceno a partir decarotenoides, tanto a partir dun ou douscarotenos (α-caroteno,β-caroteno) coma a partir deβ-criptoxantina, un tipo dexantofila. Á súa vez, estescarotenoides deben obterse de plantas e outros organimosfotosintéticos. Ningún outro carotenoide pode ser convertido polos animais en retinal, e algúns carnívoros non poden converter ningún carotenoide en absoluto. As outras formas principais de vitamina A son oretinol e unha forma parcialmente activa, oácido retinoico, que poden ambos ser producidos a partir de retinal.
Invertebrados como os insectos e luras usan formas hidroxiladas do retinal nos seus sistemas visuais, que derivan da conversión doutras xantofilas.
catalizado por unhabeta-caroteno 15,15'-monooxixenase[7]ou unha beta-caroteno 15,15'-dioxixenase.[8]Igual que os carotenoides son os precursores do retinal, o retinal é o precursor doutras formas devitamina A. O retinal é interconvertible coretinol (ROL), a forma de almacenamento e transporte da vitamina A.
O retinal é uncromóforo conxugado. Noollo humano, o retinal empeza tendo a configuración de 11-cis-retinal, a cal, ao capturar unfotón da lonxitude de onda correcta, se endereita adoptando a configuración todo-trans-retinal. Este cambio configuracional empúrrao contra a proteínaopsina naretina, o cal orixina unha fervenza de sinalizacións químicas que pode causar a percepción da luz ou de imaxes no cerebro humano. O espectro de absorbancia do cromóforo depende das súas interaccións coa proteína opsina á cal está unido, polo que diferentes complexos retinal-opsina absorben fotóns de diferentes lonxitudes de onda (cores da luz).
Unha proteína opsina rodea unha molécula de retinal, esperando a detección dun fotón. Unha vez que o retinal captura un fotón, o cambio configuracional do retinal empúrrao contra a proteína opsina que o rodea. A opsina pode enviar un sinal químico ao cerebro humano indicando que se detectou luz. O retinal é despois recargado na súa configuración 11-cis polafosforilación porATP e o ciclo comeza de novo.Arodopsina GPCR animal (coas cores do arco da vella) incrustada nunhabicapa lipídica (cabezas vermella e colas azuis) coatransducina baixo ela. A Gtα está coloreada de vermello, a Gtβ de azul e a Gtγ de amarelo. Hai unha molécula unida deGDP na subunidade Gtα e unretinal unido (negro) na rodopsina. O extremoN-terminal da rodopsina é vermello e oC-terminal azul. A ancoraxe da transducina á membrana foi debuxada en negro.
As proteínasopsinas son os pirgmentos visuais que se unen ao retinal atopados nascélulas fotorreceptoras daretina. Unha opsina está formada por un feixe de setehélices alfa transmembrana conectadas por seis bucles. Nosbastóns as moléculas de opsina están incrustadas nas membranas de discos que están completamente dentro da célula. A cabeza N-terminal da molécula esténdese ao interior do disco, e a cola C-terminal esténdese ao citoplasma da célula. En célulascono os discos son definidos polamembrana plasmática da célula, polo que a cabeza N-terminal esténdese fora da célula. O retinal únese covalentemente a unhalisina na hélice transmembrana máis próxima ao C-terminal da proteína por medio dun enlace debase de Schiff. A formación do enlace de base de Schiff implica a eliminación do átomo de oxíxeno do retinal e dous átomos de hidróxeno do grupoamino libre da lisina, orixinando H2O. O retinilideno é o grupo divalente formado ao quitar o átomo de oxíxeno do retinal, e por iso as opsinas foron chamadasproteínas retinilideno.
Aínda que os mamíferos usan o retinal exclusivamente como ocromóforo da opsina, outros grupos de animais utilizan adicionalmente catro cromóforos estreitamente relacionados ao retinal. Son o 3,4-dideshidrorretinal (vitamina A2), o (3R)-3-hidroxirretinal, (3S)-3-hidroxirretinal (ambos vitamina A3) e o (4R)-4-hidroxirretinal (vitamina A4). Moitos peixes e anfibios usan o 3,4-dideshidrorretinal, tamén chamadodeshidrorretinal. Coa excepción da suborde dedípterosCyclorrhapha, todos os insectos examinados usan oenantiómeroR do 3-hidroxirretinal. O enantiómeroR é o esperado se o 3-hidroxirretinal se produce directamente a partir dexantofilas. Os Cyclorrhapha, comoDrosophila, usan o (3S)-3-hidroxirretinal.[15][16] A luraWatasenia scintillans utiliza o (4R)-4-hidroxirretinal.
O ciclo visual é unhavía encimática circular, da que depende a fototransdución. Xera 11-cis-retinal. Por exemplo, o ciclo visual dos bastóns de mamíferos é o seguinte:
Os pasos 3, 4, 5 e 6 teñen lugar nos segmentos externos dos bastóns, e os pasos 1, 2 e 7 prodúcense nas células doepitelio pigmentario retiniano.
As RPE65 isomerohidrolases sonhomólogas das beta-caroteno monooxixenases;[6] o encima homólogo ninaB enDrosophila ten actividade de carotenoide-oxixenase formadora de retinal e actividade de isomerase de todo-trans a 11-cis.[19]
O todo-trans-retinal é tamén un compoñente esencial de opsinas microbiansas como abacteriorrodopsina, acanlerrodopsina e ahalorrodopsina. Nestas moléculas, a luz causa que o todo-trans-retinal se converta en 13-cis-retinal, que despois cicla de novo a todo-trans-retinal no estado escuro. Estas proteínas non están relacionadas evolutivamente coas opsinas animais e non sonGPCRs; o feito de que ambas utilicen o retinal é o resultado dunhaevolución converxente.[20]
↑BALL, S; GOODWIN, TW; MORTON, RA (1946). "Retinene1-vitamin A aldehyde.".The Biochemical Journal40 (5–6): lix.PMID20341217.
↑6,06,1von Lintig, Johannes; Vogt, Klaus (2000). "Filling the Gap in Vitamin A Research: Molecular Identification of An Enzyme Cleaving Beta-carotene to Retinal".Journal of Biological Chemistry275 (16): 11915–11920.PMID10766819.doi:10.1074/jbc.275.16.11915.
↑Woggon, Wolf-D. (2002). "Oxidative cleavage of carotenoids catalyzed by enzyme models and beta-carotene 15,15´-monooxygenase".Pure and Applied Chemistry74 (8): 1397–1408.doi:10.1351/pac200274081397.
↑Lidén, Martin; Eriksson, Ulf (2006). "Understanding Retinol Metabolism: Structure and Function of Retinol Dehydrogenases".Journal of Biological Chemistry281 (19): 13001–13004.PMID16428379.doi:10.1074/jbc.R500027200.
↑Lin, Min; Zhang, Min; Abraham, Michael; Smith, Susan M.; Napoli, Joseph L. (2003). "Mouse Retinal Dehydrogenase 4 (RALDH4), Molecular Cloning, Cellular Expression, and Activity in 9-cis-Retinoic Acid Biosynthesis in Intact Cells".Journal of Biological Chemistry278 (11): 9856–9861.PMID12519776.doi:10.1074/jbc.M211417200.
↑Seki, Takaharu; Isono, Kunio; Ito, Masayoshi; Katsuta, Yuko (1994). "Flies in the Group Cyclorrhapha Use (3S)-3-Hydroxyretinal as a Unique Visual Pigment Chromophore".European Journal of Biochemistry226 (2): 691–696.PMID8001586.doi:10.1111/j.1432-1033.1994.tb20097.x.
↑Seki, Takaharu; Isono, Kunio; Ozaki, Kaoru; Tsukahara, Yasuo; Shibata-Katsuta, Yuko; Ito, Masayoshi; Irie, Toshiaki; Katagiri, Masanao (1998). "The metabolic pathway of visual pigment chromophore formation in Drosophila melanogaster: All-trans (3S)-3-hydroxyretinal is formed from all-trans retinal via (3R)-3-hydroxyretinal in the dark".European Journal of Biochemistry257 (2): 522–527.PMID9826202.doi:10.1046/j.1432-1327.1998.2570522.x.
Barlow, H.B.; Levick, W.R.; Yoon, M. (1971). "Responses to single quanta of light in retinal ganglion cells of the cat".Vision Research11 (Supplement 3): 87–101.PMID5293890.doi:10.1016/0042-6989(71)90033-2.
Send, Robert; Sundholm, Dage (2007). "Stairway to the conical intersection: A computational study of retinal isomerization".Journal of Physical Chemistry A111 (36): 8766–8773.Bibcode:2007JPCA..111.8766S.PMID17713894.doi:10.1021/jp073908l.
