| Quimosina | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 | |||||||||
| Estrutura cristalina do complexo da quimosina bovina coinhibidor CP-113972.[1] | |||||||||
| Identificadores | |||||||||
| Número EC | 3.4.23.4 | ||||||||
| Número CAS | 9001-98-3 | ||||||||
| Bases de datos | |||||||||
| IntEnz | vista de IntEnz | ||||||||
| BRENDA | entrada de BRENDA | ||||||||
| ExPASy | vista de NiceZyme | ||||||||
| KEGG | entrada de KEGG | ||||||||
| MetaCyc | vía metabólica | ||||||||
| PRIAM | perfil | ||||||||
| EstruturasPDB | RCSB PDBPDBePDBjPDBsum | ||||||||
| Gene Ontology | AmiGO /EGO | ||||||||
| |||||||||
Aquimosina é unencima do tipo dasproteases aspárticas que se encontra nocallo dosruminantes, co númeroEC 3.4.23.4. Ás veces chámaselle taménrennina ourenina gástrica, pero é distinta darenina renal. Prodúcena fundamentalmente os animais ruminantes nas células das paredes internas doabomaso ou calleiro. Tamén se identificou enmamíferos non ruminantes como porcos, gatos ou focas neonatos,[2] pero é moi controvertida a súa existencia nos nenos lactantes humanos, nos cales esta proteína funcional non foi claramente identificada (pero si outras proteases dixestivas como aquimotripsina, que poden dixerir leite[3]).[4][5] O que si se identificou nos humanos foi unpseudoxene non funcional nocromosoma 1 análogo ao xene da quimosina, pero non produce unha protease neonatal humana funcional.[6][7][8]
A quimosina utilízase na industria láctea para fabricarqueixo[9]. Tradicionalmente extraíase do estómago de tenreiras, pero actualmente a quimosina bovina prodúcese pola técnica doADN recombinante con microorganismos modificados no laboratorio das especiesE. coli,Aspergillus niger var awamori, eKluyveromyces lactis. No queixo final poden quedar trazas de quimosina.
O encima sintetízase polas células da mucosa docalleiro das tenreiras como un precursor inactivo de 381aminoácidos chamado preproquimosina. No proceso desecreción, a preproquimosina é procesada pola sinal peptidase orixinando a proquimosina de 365 aminoácidos, tamén inactiva. ApHs baixos a proquimosina sofre unha clivaxe autocatalítica dos 42 aminoácidosN-terminais, orixinando a quimosina activa.[10]
A quimosina causa a clivaxe porhidrólise de enlaces específicos, concretamente a doenlace peptídico entre os aminoácidos en posición 105 e 106,fenilalanina emetionina, daK-caseína, que é osubstrato nativo do encima.[11] Ao realizar a clivaxe desigual da kappa-caseína, as cargas de signo oposto do substrato poden interaccionar co encima; ashistidinas da kappa-caseína son atraídas polosglutamatos easpartatos da quimosina.[11] Cando a quimosina non está unida ao substrato, unhaforquita beta, ás veces chamada "o flap," pode establecerpontes de hidróxeno cositio activo do encima, polo que cobre dito sitio activo e non permite a unión dosubstrato.[1]Se esta reacción se aplica ao leite, a clivaxe desestabiliza a natureza coloidal dasmicelas de caseína presentes no leite e fai que se desestabilicen e se agreguen en presenza de ións calcio, coagulando.[12] O produto resultante é ofosfocaseinato cálcico. Debido a esta reacción, a quimosina utilízase para producir a precipitación masiva e a formación dacallada na fabricación doqueixo.
Debaixo hai información sobre oxeneCym[13] de ruminante e o correspondentepseudoxene humano:
|
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Debido ás imperfeccións e escaseza de quimosina animal ou microbiana, esta está sendo substituída por quimosina producida por enxeñaría xenética. O xene deste encima foi extraído do animal e inserido en células de certas bacterias ou lévedos, para que sexan eles os que fabriquen oproduto do xene, que despois é extraído e purificado e que será idéntico ao natural e utilizable na industria láctea.[15][16][17] Esta quimosina está no mercado desde 1990 e hoxe é un encima ideal para callar o leite na industria láctea.[17][18][19] Actualmente este tipo de quimosina prodúcena fundamentalmente os fungosAspergillus niger[20] ouKluyveromyces lactis.[21]
A quimosina obtida por enxeñaría xenética contén só quimosina B, e ten un alto grao de pureza comparada coa rennina animal, e un maior rendemento na produción na industria, dálle mellor textura á callada láctea e menor amargor.[18]
