Enbioquímica odinucleótido de flavina e adenina ouflavín adenín dinucleótido, abreviado comoFAD (forma oxidada) eFADH2 (forma reducida), é uncoencima que intervén comocofactor en reaccións deoxidación-redución moi importante nometabolismo. Pode existir en dúas diferentes formas redox, nas que se reconverte ao aceptar ou ceder electróns. A forma oxidada é o FAD (neutra), e a forma reducida captou dous hidróxenos é o FADH2 (os dous H están unidos á molécula e ningún se desprende como H+, como sucedía no coencima similar NADH).
A molécula está formada por:
En realidade a riboflavina non é tecnicamente un nucleótido, polo que o nomeflavín adenín dinucleótido (oudinucleótido de flavina e adenina) pode considerarse pouco exacto, aínda que é o usado correntemente.[1]
O FAD (a forma totalmente oxidada ou formaquinona) pode aceptar dous electróns e dous protóns (dous átomos de hidróxeno completos) doutras moléculas (as cales se oxidarán) pasando el á súa forma reducida FADH2. Os hidróxenos cedidos ou captados únense a dous nitróxenos dos aneis de isoaloxazina. O FAD ten un sistema de aneisaromático, pero o FADH2, ao recibir os dous H e redistribuírense os dobres enlaces nos aneis, non ten xa un anel de tipo aromático. Isto significa que o FADH2 ten significativamente unha enerxía maior, ao non presentar a estabilización que lle dá a estrutura aromática ao FAD. O FADH2 é unha molécula que transporta enerxía, porque, cando se oxida, recupera aaromaticidade e libera enerxía.
A principal función do FADH2 eneucariotas é transportar electróns de alta enerxía ácadea de transporte de electróns para que contribúan á formación de enerxía nafosforilación oxidativa. O FAD é ungrupo prostético docomplexo encimáticosuccinato deshidroxenase (complexo II), que intervén nociclo de Krebs e na cesión de electróns á cadea respiratoria, e que oxida osuccinato afumarato na oitava reacción do ciclo de Krebs.
Ao oxidarse o succinato, o FAD recolle os dous electróns de alta enerxía e dous protóns e pasa a FADH2, o cal os cede á cadea de transporte electrónico e reverte a FAD. O FAD non cede os electróns ao inicio da cadea de transporte electrónico, senón aocoencima Q, polo que se salta un lugar de bombeo de protóns da cadea e, como resultado, produce nafosforilación oxidativa só unhas 1,5 moléculas deATP (ou dúas segundo outros) por cada FADH2[2] (oNADH produce máis porque entra ao principio da cadea).
Ademais do ciclo de Krebs, outra fonte metabólica importante do FADH2 é abeta-oxidación dosácidos graxos, na que o FAD serve de coencima para aacil-CoA deshidroxenase.
Asoxidorredutases que usan o FAD como transportador de electróns denomínanseflavoproteínas. Hai moitas flavoproteínas que forman parte de complexos encimáticos como a xa mencionadasuccinato deshidroxenase, ou aalfa-cetoglutarato deshidroxenase e un compoñente docomplexo da piruvato deshidroxenase. Algunhas flavoproteínas teñen o nucleótidoflavínico similarFMN.
