Elastina | |
| Identificadores | |
| Símbolo | ELN |
| Entrez | 2006 |
| HUGO | 3327 |
| OMIM | |
| RefSeq | NM_001081752 |
| UniProt | Q6ZWJ6 |
| Outros datos | |
| Locus | Cr. 7q11.1-21.1 |
Aelastina é unhaproteína con funcións estruturais que lle dá elasticidade aostecidos conectivos, a diferenza docoláxeno que lles proporciona resistencia. Está situada namatriz extracelular. A elastina permite que os tecidos do corpo recuperen a súa forma despois de que se estiren ou contraian; por exemplo, axuda a que a pel volva á súa posición orixinal se é beliscada ou apertada, ou que as arterias se contraian e expandan en cada latexo cardíaco.A elastina é un polímero insoluble formado por tropoelastina soluble.[1] A tropoelastina é unha proteína duns 70kDa codificada nos humanos poloxene ELN docromosoma 7.[2] A elastina está presente en todos osvertebrados.[3]
Nosmamíferos (e nos vertebrados en xeral), pódese encontrar predominantemente alí onde o tecido sofre repetidos ciclos de extensión-relaxación. Exemplos típicos son asarterias,ligamentos,pulmóns,pel,vexiga urinaria ecartilaxe elástica. A elastina supón entre o 58 e o 75% do peso das arterias caninas secas e desgraxadas.[4]
Presenta unhas sorprendentes cualidades elásticas, quizais a máis evidente sexa a súa alta resistencia áfatiga. As fibras elásticas das arterias humanas (especialmente doarco aórtico) funcionan toda a vida dunha persoa, soportando miles de millóns de ciclos de extensión-relaxación.
Está formada por unha cadea deaminoácidos con dúas rexións: unhahidrofóbica constituída polos aminoácidos apolaresvalina,prolina eglicina, e outrahidrófila cos aminoácidoslisina ealanina, formando estruturas de tipohélice alfa. Esta última rexión é a que confiere a elasticidade característica á elastina. Hai moitos enlaces cruzados entre residuos de lisina.[5] Encontrouse que no xene da elastina se forman múltiples variantes de transcrición, que codifican diferentes isoformas.[5] A desorde conformacional que se observa na elastina é unha característica distintiva da súa estrutura e función.[6]
Delecións emutacións no xene ELN están asociados coaestenose aórtica supravalvular e a enfermidadeautosómicadominantecutis laxa.[5] Outros defectos da elastina están asociados coasíndrome de Marfan e oenfisema causado pola deficiencia enα1-antitripsina.
As fibras elásticas están compostas de elastina efibrilina.[7] Abiosíntese da elastina segue a mesma ruta celular ca ocoláxeno; vai desde oretículo endoplasmático, diríxese aoaparato de Golgi e desde alí sae envesículas secretoras. Non sofre tantasmodificacións postraducionais coma o coláxeno, porén, namatriz extracelular dáse un cambio importante. A elastina fórmase unindo moitas moléculas solubles detropoelastina. Na matriz é captada polasmicrofibrilas (constituídas porfibrilina 1 e fibrilina 2 basicamente) que se encontran asociadas álisil oxidase (ou lisil hidroxilase). Esteencima encárgase de hidroxilar alisina (utilizandovitamina C como cosubstrato) permitindo así o enlace entre os dominios alfa da proteína (un proceso similar aoentrecruzamento do coláxeno). Isto orixina unha matriz proteica masiva e insoluble, con enlaces cruzados duradeiros entre as lisinas. As redes de fibras de elastina están inicialmente nun estado "caótico". A tendencia a aumentar aentropía fará que, ao aplicarse forza sobre elas, se produza un ordenamento de ditas fibras que atinguen un bo grao de compactación.
Aproximadamente o 90% dos seus aminoácidos son decadea lateral apolar e existen certas secuencias que se encontran repetidas como VPG, VPGG, GVGVP, IPGVG, VAPGVG. A máis común é a secuencia GVGVP, que aparece en fragmentos que conteñen ata 11 pentapéptidos consecutivos (VPGVG)11.[8]
Baseados nas secuencias que se encontran repetidas na elastina natural fórmanse ospolímeros tipo-elastina (ELP), dos cales o de maior sona é o poli-(VPGVG).[9]
Uns tipos de enlaces que se forman na tropoelastina son os que establecen adesmosina e aisodesmosina, que sonaminoácidos exclusivos da elastina. Deste modo, a elastina forma matrices entrelazadas.
