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Tryptophane

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Tryptophane

L ouS(–)-tryptophane (haut)
D ouR(+)-tryptophane
Identification
Nom UICPAacide 2-amino-3-(1H-indol-3-yl)propanoïque
Synonymes

W, Trp

No CAS54-12-6 (racémique)
73-22-3 (L) ouS(–)
153-94-6 (D) ouR(+)
NoECHA100.000.723
No CE200-795-6 (L)
Code ATCN06AX02
SMILES
c12c(C[C@@H](C(=O)O)N)c[nH]c1cccc2
PubChem,vue 3D
InChI
InChI :vue 3D
InChI=1/C11H12N2O2/c12-9(11(14)15)5-7-6-13-10-4-2-1-3-8(7)10/h1-4,6,9,13H,5,12H2,(H,14,15)/t9-/m0/s1
Propriétés chimiques
FormuleC11H12N2O2  [Isomères]
Masse molaire[1]204,225 2 ± 0,010 6 g/mol
C 64,69 %, H 5,92 %, N 13,72 %, O 15,67 %,
Propriétés physiques
T° fusion290,5 °C (décomposition)
Solubilité13.1 g.L−1 dans l'eau à 25 °C[2]
Propriétés biochimiques
CodonsUGG
pH isoélectrique5,89[3]
Acide aminé essentieloui
Occurrence chez lesvertébrés1,3 %[4]

Unités duSI etCNTP, sauf indication contraire.
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Letryptophane (abréviationsIUPAC-IUBMB :Trp etW) est unacideα-aminé dont l'énantiomèreL est l'un des22 acides aminés protéinogènes et l'un des9 acides aminés essentiels pour l'humain. Il estencodé sur lesARN messagers par lecodon UGG. C'est l'acide aminé protéinogène le plus rare composant uniquement 1,3 % des acides aminés totaux des vertébrés et 1,1% de ceux des protéines.

Il se métabolise enscatol, qui produit l'odeur caractéristique de l'excrément.

Propriétés

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Il estaromatique,apolaire ethydrophobe (comme laphénylalanine). Très fragile, il est détruit par lesacides minéraux et ne peut être isolé dans les hydrolysats acides desprotéines. C'est unacide aminé contenant unhétérocycleindole qui lui confère des propriétés spectroscopiques d'absorption dans l'UV à 280 nm et defluorescence. En dehors de son utilisation dans labiosynthèse des protéines, c'est le précurseur d'autres composés importants comme lasérotonine, lamélatonine ou encore labufoténine.

Biosynthèse et production

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Seuls lesmicroorganismes et lesplantes sont capables de synthétiser le tryptophane. Cette voie debiosynthèse utilise lechorismate ou l'anthranilate comme point de départ. Celui-ci est condensé sur duphosphoribosyl pyrophosphate (PRPP). Le cyclefuranose de ce dernier est ensuite ouvert. Après décarboxylation réductive, il se forme de l'indole-3-glycérol-phosphate. Ce dernier est alors transformé en deux étapes : d'abord enindole, puis en tryptophane par latryptophane synthase. Cette enzyme sert également dans le cadre de procédés industriels pour labiotransformation de l'indole en tryptophane.

Dans l'organisme humain

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Dans lecorps humain, le tryptophane est indispensable et représente environ 1 % desacides aminés présents dans lesprotéines (le plus rare des 20acides aminés).

Il est requis pour la synthèse de lasérotonine et de lamélatonine, ainsi que pour la production d'une variété demétabolites appelés collectivement leskynurénines.

Biosynthèse de sérotonine

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Biochimie

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Dans le cerveau, le tryptophane esthydroxylé par uneenzyme, latryptophane hydroxylase et transformé en5-hydroxytryptophane. Ce 5-HTP estdécarboxylé (en présence devitamine B6) pour donner lasérotonine. Des suppléments de tryptophane et de son métabolite, le 5-hydroxytryptophane ou 5-HTP, favorisent la sécrétion desérotonine.

Seulement, le R-tryptophane possède une action de baisse de sensibilité auxrécepteurs à la sérotonine5-HT1A,5-HT2B,5-HT2C et5-HT5A. Rendant les aliments contenant du tryptophane sous forme de mélangeracémique nuisible auxrécepteurs à la sérotonine.

C'est le chercheur américain Richard Wurtman qui découvrit la forme L-tryptophane dans des travaux qui le conduisirent ensuite à des développements dans le domaine desfenfluramines[5].

Nutrition

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Laproduction de lasérotonine dans lecerveau varie directement en fonction du transport du tryptophane dans lecerveau (au travers de labarrière hémato-encéphalique). Le taux de transport est lui-même inversement proportionnel aux concentrations des autres grandsacides aminés neutres (leucine,isoleucine,valine,tyrosine,phénylalanine) qui lui font compétition à l'entrée ducerveau. Les concentrations de ces derniers, enfin, varient en fonction de la proportion englucides et enprotéines consommées.

C'est ainsi que la consommation desucre ou de repas sucrés aura pour effet d'augmenter indirectement les concentrations de tryptophane dans lecerveau, tandis qu'un aliment très protéiné (qui, paradoxalement, contient plus de tous lesacides aminés, y compris le tryptophane), aura pour effet de diminuer les concentrations cérébrales de tryptophane et, probablement, desérotonine[6].

Psychologie

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Certains constituants alimentaires facilitent à notre organisme la synthèse desérotonine,neuromédiateur qui régule notre humeur, notre comportement alimentaire et nous prépare ausommeil.

Certaines situations physiologiques comme unrégime hypocalorique par exemple, peuvent entraîner une baisse de sécrétion de lasérotonine, souvent responsable destress, de fatigue psychique, de troubles dusommeil. Certains aliments sont riches en tryptophane :œufs,noix de coco,lactosérum ; d'autres en sont pauvres :maïs,carottes,chou.

Plusieurs études ont établi leur intérêt dans le traitement de ladépression.

Cas d'empoisonnement

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En 1989, la compagnie japonaiseShowa Denko commercialisait auxÉtats-Unis du tryptophane comme supplément alimentaire produit par manipulation génétique d'une bactérie. On assista alors à une épidémie d’une nouvelle et mystérieusemaladie, lesyndrome éosinophilie–myalgie qui causait des douleurs musculaires[7]. Par la suite, on relia cette maladie à la consommation du tryptophane transgénique, imputable à une mauvaise filtration qui laissait passer un contaminant[8]. Ce tryptophane tua 37 personnes et en rendit 1500 autres infirmes. Il s'agit d'une véritablecatastrophe industrielle liée à un produit obtenu par manipulation génétique commercialisé. L'utilisation de bactéries génétiquement modifiées pour produire de grandes quantités de tryptophane a mené à une production également importante d'impuretés[9].

Sources alimentaires de tryptophane

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Notes et références

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  1. Masse molaire calculée d’après« Atomic weights of the elements 2007 », surwww.chem.qmul.ac.uk.
  2. (en)David R. Lide,Handbook of chemistry and physics,,89e éd.,chap. 8 (« Aqueous Solubility and Henry’s Law Constants of Organic Compounds »),p. 115
  3. (en) Francis A. Carey, « Table of pKa and pI values », surDépartement de chimie de l'université de Calgary,(consulté le).
  4. (en) M. Beals, L. Gross, S. Harrell, « Amino Acid Frequency », surThe Institute for Environmental Modeling (TIEM) à l'université du Tennessee(consulté le).
  5. « PULMONARY HYPERTENSION - Fen-Phen », surantidepressantsfacts.com(consulté le).
  6. (en) Wurtman RJ, Wurtman JJ, Regan MM, McDermott JM, Tsay RH, Breu JJ, « Effects of normal meals rich in carbohydrates or proteins on plasma tryptophan and tyrosine ratios »,Am. J. Clin. Nutr.,vol. 77,no 1,‎,p. 128–32(PMID 12499331,lire en ligne)
  7. L-tryptophan implicated in human eosinophilia-myalgia syndrome causes fasciitis and perimyositis in the Lewis rat., L J Crofford et al.; J Clin Invest., 1990, Vol. 86(5),p. 1757–1763.DOI 10.1172/JCI114902.
  8. An Investigation of the Cause of the Eosinophilia-Myalgia Syndrome Associated with Tryptophan Use, Belongia et al.; The New England Journal of Medicine, 1990, Vol. 323(6),p. 357-365)
  9. (en) EABelongia, CWHedberg, GJGleich, KEWhite, ANMayeno, DALoegeringet al., « An investigation of the cause of the eosinophilia-myalgia syndrome associated with tryptophan use. »,N Engl J Med,vol. 323,no 6,‎,p. 357-65(PMID 2370887,DOI 10.1056/NEJM199008093230601)

Voir aussi

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Liens externes

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