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Siglec

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Enbiologie moléculaire,Siglec, de l'anglais :Sialic acid-bindingimmunoglobulin-typelectin[N 1], désigne desprotéines de surface detype immunoglobuline[N 2] qui se lient à l'acide sialique (une molécule qui joue un rôle important dans les interactionsinter-cellulaires), elles sont principalement exprimées sur lescellules immunitaires[1], notamment lescellules hématopoïétiques.

Historique

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Dans les années 1990, les biologistes moléculaires ont mis en évidence de nombreuses protéines detype immunoglobuline qui pouvaient se lier auxglycanes, elles ont été nommées « lectinesI »[N 3]. Parmi celles-ci, certaines pouvaient constituer un sous-groupe spécifique, il s'agissait de récepteurs fixés sur la membrane cellulaire qui pouvaient se lier à l'acide sialique et qui présentaient des similarités structurelles et fonctionnelles. En 1998, un groupe de19 chercheurs de différents pays proposa de nommer cette famille par le nom de « Siglec »[2], à l'époque on connaissait quatre Siglecs.

Description

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Les Siglecs sont desrécepteurstransmembranaires comprenant undomaine V-set de type immunoglobuline[N 4]N-terminal extracellulaire, suivi par un nombre variable de domaines C2-set[N 5] de type immunoglobuline (de 1 pour CD33 jusqu'à 16 pour la sialoadhésine)[3].

Classification

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En 2021, on connaît 15 Siglecs chez les humains et/ou les grands singes et 9 chez les souris. Les Siglecs des humains et des grands singes sont désignés par Siglec-1 à Siglec-15[4].

Liste des Siglecs humaines[5],[6] :

  • Siglec-1 : sialoadhésine ou CD169, une molécule d'adhésion cellulaire trouvé à la surface demacrophages.
  • Siglec-2 :CD22, une molécule de régulation qui empêche la suractivation du système immunitaire et le développement desmaladies auto-immunes.
  • Siglec-3 ; CD33, un récepteur transmembranaire exprimé sur des cellules de lignéemyéloïde.
  • Siglec-4 : glycoprotéine associée à lamyéline (MAG).
  • Siglec-5 : CD170 ou OB-BP1 (enanglais :Human OB binding protein-2[N 6]), présent dans lesmonocytes, lesgranulocytes et leslymphocytes B.
  • Siglec-6 : OB-BP1 ou CDw327, présent dans leslymphocytes B et dans leplacenta.
  • Siglec-7 : AIRM1 ou CDw328, présent dans les monocytes, leslymphocytes NK et les granulocytes. Cette protéine a été identifiée en 1999 et son gène est située sur lechromosome 9, elle possède trois domaines de type immunoglobuline[7]
  • Siglec-8 : exprimé principalement dans lesgranulocytes éosinophiles, lesmastocytes et dans une moindre mesure lesgranulocytes basophiles.
  • Siglec-9 : un inhibiteur récepteur qui atténue le fonctionnement deslymphocytes T et les lymphocytes NK.
  • Siglec-10 : exprimé en surface des macrophages, sa fixation surCD24 en surface d'une cellule fait office de signal inhibant la phagocytose de cette cellule.
  • Siglec-11 : exprimé par les cellules de lamicroglie dans le cerveau, ce qui n'est pas le cas pour la protéine équivalente chez les autres espèces y compris les grands singes.
  • Siglec-12 : outre les macrophages cette protéine est exprimée à la surface decellules épithéliales.
  • Siglec-13 : exprimé dans les monocytes chez les grands singes, absent chez les humains.
  • Siglec-14 : exprimé dans lesneutrophiles, les monocytes et les macrophages.
  • Siglec-15 : exprimé dans lesostéoclastes et les macrophages.

Notes et références

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Notes

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  1. En français :Lectine detype immunoglobuline se liant à l'acide sialique
  2. Une protéine de type immunoglobuline est une protéine qui fait partie de la superfamille des immunoglobulines, les immunoglobulines (ou anticorps) font partie de cette superfamille comme beaucoup d'autres protéines qui ne sont pas des immunoglobulines
  3. En anglais, les protéines pouvant se lier aux glycanes sont désignées sous le terme plus général deGlycan Binding Protein ou GBP, les lectines I (ou lectines de type I) en font donc partie
  4. Il s'agit d'undomaine semblable au domaine variable « V » d'unanticorps
  5. Il s'agit d'un domaine semblable au domaine constant « C2 » d'un anticorps
  6. En français : Protéine-2 humaine se liant à OB (OB est laleptine, protéine produite par le gène OB, dit « gène de l'obésité »)

Références

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  1. (en) Paul R.Crocker, James C.Paulson et AjitVarki, « Siglecs and their roles in the immune system »,Nature Reviews Immunology,vol. 7,no 4,‎,p. 255–266(ISSN 1474-1741,DOI 10.1038/nri2056,lire en ligne, consulté le)
  2. (en) Paul R. Crockeret al., « Siglecs: a family sialic-acid binding lectins »,Glycobiology,Oxford University Press,vol. 8,no 2,‎1er février 1998,V.(DOI 10.1093/oxfordjournals.glycob.a018832)
  3. (en) Zhenbao Yu, Ching-Mei Lai, Meryem Maoui, Denis Banville, Shi-Hsiang Shen,Identification and Characterization of S2V, a Novel Putative Siglec That Contains Two V Set Ig-like Domains and Recruits Protein-tyrosine Phosphatases SHPs,Journal of Biological Chemistry,Mechanisms of Signal Transduction, volume 276, numéro 26, P23816-23824, juin 2001, doi :https://doi.org/10.1074/jbc.M102394200,[lire en ligne]
  4. (en) Amelia PilarRauter, Thisbe K.Lindhorst et YvesQueneau,Carbohydrate Chemistry: Chemical and Biological Approaches Volume 44,Royal Society of Chemistry,, 312 p.(ISBN 978-1-78801-368-0,lire en ligne),p. 37
  5. (en) Hans-JoachimGabius,The Sugar Code: Fundamentals of Glycosciences,John Wiley & Sons,(ISBN 978-3-527-64496-4,lire en ligne)
  6. (en) AnabelGonzalez-Gil et Ronald L.Schnaar, « Siglec Ligands »,Cells,vol. 10,no 5,‎,p. 1260(ISSN 2073-4409,DOI 10.3390/cells10051260,lire en ligne, consulté le)
  7. (en) MichelaFalco, RobertoBiassoni, CristinaBottino et MassimoVitale, « Identification and Molecular Cloning of P75/Airm1, a Novel Member of the Sialoadhesin Family That Functions as an Inhibitory Receptor in Human Natural Killer Cells »,Journal of Experimental Medicine,vol. 190,no 6,‎,p. 793–802(ISSN 0022-1007,PMID 10499918,PMCID PMC2195632,DOI 10.1084/jem.190.6.793,lire en ligne, consulté le)
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