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ICAM-1

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ICAM1
Structures disponibles
PDBRecherche d'orthologue :PDBeRCSB
Identifiants PDB

1D3E,1D3I,1D3L,1IAM,1IC1,1MQ8,1P53,1Z7Z,2OZ4,3TCX

Identifiants
AliasICAM1
IDs externesOMIM:147840MGI:96392HomoloGene:168GeneCards:ICAM1
Position du gène (humain)
Chromosome 19 humain
Chr.Chromosome 19 humain[1]
Chromosome 19 humain
Localisation génomique pour ICAM1
Localisation génomique pour ICAM1
Locus19p13.2Début10,271,093bp[1]
Fin10,286,615bp[1]
Position du gène (souris)
Chromosome 9 (souris)
Chr.Chromosome 9 (souris)[2]
Chromosome 9 (souris)
Localisation génomique pour ICAM1
Localisation génomique pour ICAM1
Locus9 A3|9 7.69 cMDébut20,927,281bp[2]
Fin20,940,113bp[2]
Expression génique
Bgee
HumainSouris (orthologue)
Fortement exprimé dans
  • veine cave

  • upper lobe of left lung

  • cartilage tissue

  • poumon droit

  • cellule bêta

  • vésicule biliaire

  • lobe inférieur du poumon

  • rate

  • monocyte

  • ganglion lymphatique
Fortement exprimé dans
  • lobe pulmonaire droit

  • poumon gauche

  • left lung lobe

  • ganglion mésentérique

  • Caduque basale

  • rate

  • articulation talo-crurale

  • gastrula

  • thymus

  • valve aortique
Plus de données d'expression de référence
BioGPS




Plus de données d'expression de référence
Gene Ontology
Fonction moléculaire
Composant cellulaire
Processus biologique
Sources:Amigo /QuickGO
Orthologues
EspècesHommeSouris
Entrez

3383

15894

Ensembl

ENSG00000090339

ENSMUSG00000037405

UniProt

P05362

P13597

RefSeq (mRNA)

NM_000201

NM_010493

RefSeq (protéine)

NP_000192

NP_034623

Localisation (UCSC)Chr 19: 10.27 – 10.29 MbChr 9: 20.93 – 20.94 Mb
PublicationPubMed[3][4]
Wikidata
Voir/Editer HumainVoir/Editer Souris

ICAM-1 (de l'anglais :InterCellular Adhesion Molecule) ouCD54 est une protéine codée par le gèneICAM1 chez l'humain situé sur lechromosome 19 humain. Elle est présente à la surface descellules endothéliales et deslymphocytes. Elle peut servir de récepteur aux virus du genrerhinovirus.

Structure

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ICAM-1 appartient à la superfamille desimmunoglobulines, qui comprend lesanticorps, lesrécepteurs des cellules B (BCR) et lesrécepteurs des cellules T (TCR). ICAM-1 est une glycoprotéine transmembranaire possédant un seul domaine transmembranaire. Sa structure est caractérisée par une forte glycosylation et un domaine extracellulaire composé de nombreuses boucles créées par lesponts disulfure de la protéine. La structure secondaire dominante de la protéine est le feuillet bêta, ce qui conduit les chercheurs à émettre l'hypothèse de la présence de domaines de dimérisation au sein de l'ICAM-1.

Fonction

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La protéine codée par ce gène est un type de molécule d'adhésion intercellulaire continu présente en faible concentration dans les membranes des leucocytes et les cellules endothéliales . Lors de la stimulation des cytokines, les concentrations augmentent considérablement.Lorsqu'il est activé, les leucocytes se lient aux cellules endothéliales via ICAM-1 / LFA-1, puis transmigrent dans les tissus.

Cible thérapeutique

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Lelifitegrast est un antagoniste duLFA-1 empêchant son interaction avec l'ICAM-1 et en cours de test dans lasécheresse oculaire.

Interactions

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Il a été montré qu'ICAM-1interagit avec :

Notes et références

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  1. ab etcGRCh38: Ensembl release 89: ENSG00000090339 -Ensembl, May 2017
  2. ab etcGRCm38: Ensembl release 89: ENSMUSG00000037405 -Ensembl, May 2017
  3. « Publications PubMed pour l'Homme », surNational Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine
  4. « Publications PubMed pour la Souris », surNational Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine
  5. a etbLu C, Takagi J, Springer TA, « Association of the membrane proximal regions of the alpha and beta subunit cytoplasmic domains constrains an integrin in the inactive state »,The Journal of Biological Chemistry,vol. 276,no 18,‎,p. 14642–48(PMID 11279101,DOI 10.1074/jbc.M100600200)
  6. Shimaoka M, Xiao T, Liu JH, Yang Y, Dong Y, Jun CD, McCormack A, Zhang R, Joachimiak A, Takagi J, Wang JH, Springer TA, « Structures of the alpha L I domain and its complex with ICAM-1 reveal a shape-shifting pathway for integrin regulation »,Cell,vol. 112,no 1,‎,p. 99–111(PMID 12526797,DOI 10.1016/S0092-8674(02)01257-6)
  7. Yusuf-Makagiansar H, Makagiansar IT, Hu Y, Siahaan TJ, « Synergistic inhibitory activity of alpha- and beta-LFA-1 peptides on LFA-1/ICAM-1 interaction »,Peptides,vol. 22,no 12,‎,p. 1955–62(PMID 11786177,DOI 10.1016/S0196-9781(01)00546-0)
  8. Heiska L, Alfthan K, Grönholm M, Vilja P, Vaheri A, Carpén O, « Association of ezrin with intercellular adhesion molecule-1 and -2 (ICAM-1 and ICAM-2). Regulation by phosphatidylinositol 4, 5-bisphosphate »,The Journal of Biological Chemistry,vol. 273,no 34,‎,p. 21893–900(PMID 9705328,DOI 10.1074/jbc.273.34.21893)
  9. Kotovuori A, Pessa-Morikawa T, Kotovuori P, Nortamo P, Gahmberg CG, « ICAM-2 and a peptide from its binding domain are efficient activators of leukocyte adhesion and integrin affinity »,Journal of Immunology,vol. 162,no 11,‎,p. 6613–20(PMID 10352278)
  10. Huang C, Springer TA, « A binding interface on the I domain of lymphocyte function-associated antigen-1 (LFA-1) required for specific interaction with intercellular adhesion molecule 1 (ICAM-1) »,The Journal of Biological Chemistry,vol. 270,no 32,‎,p. 19008–16(PMID 7642561,DOI 10.1074/jbc.270.32.19008)

Voir aussi

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