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Hélice-boucle-hélice

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Ne doit pas être confondu avecHélice-coude-hélice.

Domaine bHLH
Description de cette image, également commentée ci-après
Deuxhélices α (en bleu) sont reliées par une petite boucle (en rouge), ici de laprotéineARNT (en)[1] (PDB 1X0O)
Domaine protéique
PfamPF00010
InterProIPR001092
SMARTSM00353
PROSITEPDOC00038
SCOP1mdy
SUPERFAMILY1mdy
CDDcd00083

La structurehélice-boucle-hélice (basic helix-loop-helix en anglais, oubHLH) est unmotif structurel desprotéines caractéristique d'unefamille defacteurs de transcription[2],[3],[4]. Il ne doit pas être confondu avec le motifhélice-coude-hélice.

Le motif hélice-boucle-hélice est caractérisé par deuxhélices α reliées par une petite boucle. Les facteurs de transcription qui ont ce motif sont généralementdimériques, chaque monomère ayant une hélice formée derésidusbasiques facilitant la liaison avec l'ADN. En général, l'une des hélices est plus petite et permet la dimérisation en se repliant contre une autre hélice grâce à la flexibilité de la boucle. C'est généralement la plus grande des deux hélices qui se lie à l'ADN. Les protéines à motif bHLH se lient généralement à uneséquence consensus dite « boîte E (en) », de type CANNTG[5], où N représente unebase quelconque. La boîte E canonique est CACGTG (séquence palindromique), mais certains facteurs de transcription à bHLH, notamment ceux de la famille bHLH-PAS se lient à une séquence apparentée non palindromique, qui sont semblables à une boîte E.

Notes et références

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  1. (en)Paul B. Card, Paul J.A. Erbel et Kevin H. Gardner, « Structural Basis of ARNT PAS-B Dimerization: Use of a Common Beta-sheet Interface for Hetero- and Homodimerization »,Journal of Molecular Biology,vol. 353,no 3,‎,p. 664-677(PMID 16181639,DOI 10.1016/j.jmb.2005.08.043,lire en ligne)
  2. (en)Cornelis Murre, Gretchen Bain, Marc A. van Dijk, Isaac Engel, Beth A. Furnari, Mark E. Massari, James R. Matthews, Melanie W. Quong, Richard R. Rivera et Maarten H. Stuiver, « Structure and function of helix-loop-helix proteins »,Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Gene Structure and Expression,vol. 1218,no 2,‎,p. 129-135(PMID 8018712,DOI 10.1016/0167-4781(94)90001-9,lire en ligne)
  3. (en)T. D. Littlewood et G. I. Evan, « Transcription factors 2: helix-loop-helix »,Protein Profile,vol. 2,no 6,‎,p. 621-702(PMID 7553065)
  4. (en)Mark Eben Massari et Cornelis Murre, « Helix-Loop-Helix Proteins: Regulators of Transcription in Eucaryotic Organisms »,Molecular and Cellular Biology,vol. 20,no 2,‎,p. 429-440(PMID 10611221,PMCID 85097,DOI 10.1128/MCB.20.2.429-440.2000,lire en ligne)
  5. (en)Jaideep Chaudhary et Michael K. Skinner, « Basic Helix-Loop-Helix Proteins Can Act at the E-Box within the Serum Response Element of the c-fos Promoter to Influence Hormone-Induced Promoter Activation in Sertoli Cells »,Molecular Endocrinology,vol. 13,no 5,‎,p. 774-786(PMID 10319327,DOI 10.1210/mend.13.5.0271,lire en ligne)
v ·m
Structure secondaire des protéines
Hélice
Feuillet
Super structure secondaire
(motif structurel)
Acides aminés majoritairement dans :
les hélices
les feuillets
les parties désordonnées
sans préférence
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