Il a essayé de développer l'idée que tous les anticorps ont la même structure de base, mais que leurs variations les rendent efficaces contre un agent pathogène particulier.Lesanticorps monoclonaux, produits en phase expérimentale avaient peu d'applications médicales car ils étaient désactivés par le système immunitaire.Winter est parvenu à contrer en partie ce phénomène, par le procédé d'humanisation des anticorps (1986)[4] (comprenant moins de 10% de protéines d'originemurine), ouvrant la voie à leur utilisation médicale. Ce procédé a servi en particulier dans l'élaboration de l'Alemtuzumab, un anticorps monoclonal utilisé pour le traitement desleucémies lymphoïde chroniques ou duPembrolizumab (traitement anticancéreux).
Ultérieurement il a mis au point, en collaboration avecJohn McCafferty(en), l'humanisation complète des anticorps à partir de la technique desPhage display, dont il a appliqué la découverte initiale[5] deGeorge Smith (chimiste) pour la recherche d'anticorps (scFv antibody fragment phage display)[6]. Ceci lui a valu en 2018 le prix Nobel de Chimie, avecGeorge Smith etFrances Arnold[7],[8] (le travail de cette dernière portait toutefois sur lesenzymes).
Il a cofondé en 1989Cambridge Antibody Technology(en)[9],[10], puis Bicycle Therapeutics[11],[12]. C'est dans ce cadre, qu'a été mis au point l'HUMIRA (adalimumab), médicament qui neutralise la protéine,TNF-alpha, impliquée dans le déclenchement de l’inflammation de nombreuses maladies auto-immunes.
(en)Faits saillants sur le site de lafondation Nobel (le bandeau sur la page comprend plusieurs liens relatifs à la remise du prix, dont un document rédigé par la personne lauréate — leNobel Lecture — qui détaille ses apports)