| Pfam | PF01333 |
|---|---|
| ClanPfam | CL0105 |
| InterPro | IPR002325 |
| PROSITE | PDOC00169 |
| SCOP | 1ctm |
| SUPERFAMILY | 1ctm |
| TCDB | 3.D.3 |
| FamilleOPM | 345 |
| ProtéineOPM | 3h1j |
Lecytochromef (cytf) est la plus grosse sous-unité ducomplexecytochromeb6f (EC1.10.9.1), ce dernier étant fonctionnellement et structurellement apparenté aucomplexecytochromebc1 desmitochondries ; lecytochromef y joue un rôle analogue à celui ducytochromec1 bien qu'ils aient une structure différente[2].
La structure tridimensionnelle du cytochromef dunavet (Brassica rapa) a été déterminée[3]. Le segment côtélumen présente deux domaines structurels : un plus petit sur un plus gros lui-même placé sur le segment faisant le lien avec le domainemembranaire. Le domaine le plus gros consiste en un sandwich bêta antiparallèle et un court peptide de liaison à l'hème. Le domaine le plus petit est unfeuillet bêta inséré entre les brins bêta F et G du domaine le plus grand. L'hème s'insère entre deux petites hélices et l'extrémitéN-terminale ducytochromef.
Au sein de la deuxième hélice, laséquenceCys–Xaa–Xaa–Cys–His (résidus 21 à 25) contient lesacides aminés liés parcovalence à l'hème parliaisonthioester avec lacystéine-21 et lacystéine-24.L'histidine-25 est le5eligand ducation defer de l'hème, le6e ligand étant legroupeamine de latyrosine-1 de la première hélice.
Le cytochromef contient un réseau interne demolécules d'eau qui pourraient jouer le rôle de canal àprotons ; cette structure semble être conservée dans les différentscytochromesf étudiés.
Hémoprotéines et transporteurs d'oxygène | |||||||||||||||||||||||||||
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| Hémoprotéines |
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| Transporteurs d'oxygène nonhéminiques | |||||||||||||||||||||||||||
