Enbiochimie, uncofacteur est uncomposé chimique non protéique mais qui est nécessaire à l'activité biologique d'uneprotéine, le plus souvent uneenzyme. Les cofacteurs interviennent fréquemment dans la réactioncatalytique et peuvent être considérés comme des « molécules d'assistance » aidant aux transformations biochimiques.
Les cofacteurs peuvent être classés en deux catégories :
les ions métalliques et les clusters métalliques[1]. Ces derniers peuvent participer à des réactions d'oxydoréduction et de transfert d'électron, contribuer à la stabilité de la protéine et/ou intervenir dans l'activation de molécules d'eau[2] ;
lescoenzymes qui sont des molécules organiques pouvant contenir des ions métalliques. Elles sont indispensables à l'activité d'enzymes et peuvent être classées selon leur mode de liaison à l'enzyme :
Certaines sources limitent l'usage du terme « cofacteur » aux substances inorganiques[3],[4]. Le rôle des ions métalliques est d'interprétation délicate : certains semblent peu importants (Mg2+ dans l'ATP), d'autres sont essentiels et centraux à laréaction enzymatique (Fe2+ ou Fe3+ dans les oxydoréductases) rendant la notion de cofacteur discutable.
Une enzyme inactive, sans cofacteur, est appeléeapoenzyme ; alors que l'enzyme « complète », avec cofacteur, est appeléeholoenzyme[réf. nécessaire].
Les cofacteurs organiques sont souvent desvitamines ou des dérivés de vitamines. Beaucoup contiennent lenucléotideadénosine monophosphate (AMP) dans leur structure, comme l'ATP, lecoenzyme A, laFAD etNAD+. Cette structure commune peut refléter une origine évolutive commune en tant qu'élément deribozymes dans une anciennebiologie basée sur l'ARN[réf. nécessaire]. L'hypothèse a été faite que la partie AMP de lamolécule pourrait être considérée comme une sorte de « poignée » par laquelle l'enzyme peut « saisir » le coenzyme et le faire basculer entre les différents centres catalytiques[6].