Myoglobiinin 3D-rakenne, jossa on eri väreillä kuvattuα-heliksit. Tämän proteiinin rakenne saatiin selvilleröntgenkristallografian avulla.
Proteiini elivalkuaisaine onaminohappoketjusta koostuvaorgaaninen yhdiste tai usein monen toisiinsa liittyneen aminohappoketjun muodostama kompleksi. Proteiinit kuuluvat perusravintoaineisiinrasvojen jahiilihydraattien kanssa. Lähes kaikilla tunnetuilla eliöillä proteiineja muodostavat samat 20 aminohappoa. Aminohapot ovat sitoutuneet toisiinsapeptidisidoksin. Aminohappoketjuja kutsutaan myös polypeptideiksi. Muutaman aminohapon ketju on oligopeptidi. Aminohappoketjujen katsotaan aina alkavan siitä päästä, jossa on vapaa aminoryhmä (nk. N-pää taiN-terminaali) ja loppuvan päähän, jossa on vapaa karboksyyliryhmä (nk. C-pää taiC-terminaali).
Proteiinit ovat kaikkiensolujen rakennusaineita. Niitä on useimpien solujen kuivamassasta yli 50 prosenttia.[1] Rakennusaineina olemisen lisäksi proteiinit suorittavat lähes kaikki solun toiminnot ja ovat siten välttämättömiä elintoiminnoille.[2] Proteiineja tarvitaan elimistössä sen typen, nesteen, hapon, emäksen sekäkaliumin janatriumin tasapainon ylläpitämiseen. Proteiinit mahdollistavat solujen liikkumisen, yhteenliittämisen, signaalivälityksen jaimmuunipuolustuksen. Ne myös säätelevät geenejä eli toimivattranskriptiotekijöinä. Jotkin proteiinit toimivatentsyymeinä.
Solukalvoissa sijaitsevat proteiinit toimivat kanavina ja pumppuina, joiden avulla säädellään pienten molekyylien kulkua solusta ulos ja sisään soluun, sekä reseptoreina, jotka välittävät viestejä solun ulkopuolelta solun sisälle. Proteiinit voivat olla ikään kuin molekulaarisia koneita: Solunsisäiset moottoriproteiinit, esimerkiksikinesiini, huolehtivat molekyylien kuljetuksestasytoplasmassa jatopoisomeraasit kykenevät muuttamaanDNA:n rakennetta. Proteiinit voivat erikoistua moniin vaihteleviin tehtäviin:Vasta-aineiksi mahdollistamaan elimistölle vieraiden kappaleiden ja solujen, esimerkiksi bakteerien ja virusten, tuhoamisen,toksiineiksi,hormoneiksi, kuten insuliini ja glukagoni, jäätymisenestoproteiineiksi, soluväliaineenelastisiksi säikeiksi tailuminesenssin lähteiksi. Proteiineja muodostuu elimistössä DNA:n koodaamina aminohapoistatranslaatiossa.[2]
Proteiineja voidaan luokitella eri tavoin, ja monet proteiinit kuuluvat useampaan kuin yhteen alla esitellyistä luokista. Näille luokille voi olla myös omat alaluokkansa.
Muotoon ja liukoisuuten perustuen proteiinit voidaan jakaa
kuitumaisiin proteiineihin. Näistä monet eivät ole vesiliukoisia, tai liukene muihinkaan liuottimiin, kuten orgaanisiin liuottimiin, laimeisiin happoihin ja emäksiin. Nämä ovat usein rakenneproteiineja, ja voivat ollaelastisia. Esimerkkejä:kollageenit,elastiinit,keratiinit jafibroiinit.[3]
globulaarisiin proteiineihin. Nämä ovat pallomaisia. Näistä monet ovat vesiliukoisia ja ovat myös entsyymeitä. Esimerkkejä:sytokromi C jahemoglobiini.[3]
kalvoproteiineihin. Nämä ovat solujen kalvoihin kiinnittyneitä proteiineja, joiden liukoisuus vaihtelee tyypin mukaan. Esim. kalvoon löyhästi kiinnittyneet eli perifeeriset proteiinit ovat vesiliukoisia. Kalvoon upottautuneissa proteiineissa taas on selkeitä rasvaliukoisia osia kalvon läpäisevissä kohdissa.[4]
Kemiallisen rakenteen perusteella proteiinit voidaan jakaa
yksinkertaisiin proteiineihin. Näissä ei ole kuinaminohappoja. Esimerkkejä: albumiinit, globuliinit, gluteliinit,prolamiinit (kuten gliadiini) ja protamiinit.[3]
heteroproteiineihin eli kompleksiproteiineihin eli konjugoituihin proteiineihin. Näiden rakenteessa on muitakin aineita, kuin aminohappoja. Heteroproteiinit voidaan jakaa edelleen mm. (lista ei ole täydellinen)
kuljetin- eli transportteriproteiineihin. Nämä kuljettavat erilaisia aineita eliöissä. Esimerkki:hemoglobiini (kuljettaa veren happea ja hiilidioksia).[3]
puolustusproteiineihin. Nämä suojaavat eliötä vaurioilta ja muilta eliöiltä. Esimerkkejä:vasta-aineet (ovat osa immuunipuolustusta),fibrinogeeni jatrombiini (2 jälkimmäistä osallistuvat veren hyytymiseen).[3]
Proteiineja luokitellaan monin eri tavoin niiden kolmiulotteisen muodon eli laskostumistavan mukaan. Nämä luokittelumenetelmät ovat osin subjektiivisia. Yksi tällainen hyvin yleinen menetelmä onSCOP-tietokannan (Arkistoitu – Internet Archive) (eng.Structural Classification of Proteins) käyttämä tapa, jossa luokittelu suoritetaan osin manuaalisesti ja se vaatii asiantuntijuutta. SCOP-luokittelussa proteiinit jaetaan "taksoneihin" rakenteen perusteella. Taksonit ovat ylimmästä alimpaan: luokka, laskos, superperhe ja perhe. Luokka-taksonin luokkia ovat mm. vainα-kierteitä sisältävät proteiinit ja vainβ-levyjä sisältävät proteiinit.[5]
Entsyymien kohdalla yleinen ja yleispätevä luokittelutapa ovat niiden katalysoiman reaktion tyyppiin perustuvatEC-numerot.[6]
Proteiineja luokitellaan myös niiden evoluutiohistorian perusteella. Tätä kehityshistoriaa tutkiifylogenetiikka, jossa eräs proteiinien kehityshistorian esitystapa ovat proteiinien "sukupuut" eli fylogeneettiset puut.[7]
Proteiinit ovat tärkeitäravintoaineita, joita ihmisen täytyy saada ruokavaliosta solujen rakennusaineiksi, lihasmassan ylläpitämiseksi sekä proteiinin aiheuttamien puutostilasairauksien välttämiseksi[8]. Urheilua harrastavat ja raskaana olevat tarvitsevat tavanomaista enemmän proteiinia[9].
Ihmisillä ja lukemattomilla eri eläinlajeilla tehdyissä tutkimuksissa on havaittu, että elimistö osaa säädellä syödyn ravinnon määrää saadakseen sopivan määrän proteiinia. Tällä on suuri vaikutus painonhallinnassa. Jos syötävän ruoka-aineen proteiinipitoisuus on pieni, kylläisyys saavutetaan vasta, kun ruoka-ainetta on syöty niin paljon, että proteiinia on tullut tarpeeksi, mikä aiheuttaa lihomista. Jos taas ruoka-aineessa on liikaa proteiinia, sitä syödään niin vähän, että eläimet laihtuvat lopulta liikaa. Tämä vältetään siten, että pedot syövät saaliistaan toisinaan pelkkää rasvakudosta.[10] Myöskään luonnonkansojen ruokavalio ei sisällä koskaan yli 45:tä energiaprosenttia proteiinia[11].
Proteiinien tarve vaihtelee yksilöllisesti esimerkiksi iän ja fyysisen aktiivisuuden asteen mukaan[12]. Ihmisten on havaittu nauttivan aiempaa enemmän proteiinia esimerkiksi siirtyessään fyysisesti kuormittaviin työtehtäviin[13]. Myös urheilijoiden proteiinin tarve on tavallista suurempi[14]. Raskaus ja imetys lisäävät huomattavan paljon proteiinin tarvetta[15].
Ihmisen keskimääräisestä proteiinintarpeesta annetut arviot vaihtelevat. Vuonna 2003 julkaistun tieteellisen tutkimusyhteenvedon mukaan 18–65-vuotiaiden keskimääräinen proteiinintarve olisi 0,65 grammaa painokiloa kohti vuorokaudessa[16]. Tämä luku näyttäisi olevan linjassa sen kanssa, että vuonna 2021 julkaistun yhdysvaltalaistutkimuksen mukaan kuolleisuus on muita suurempaa sillä väestönosalla, joka nauttii proteiinia alle 0,6 grammaa painokiloa kohden[17].
WHO suositti vuonna 1974 eläinperäisen proteiininsaannin turvalliseksi tasoksi miehille 0,57 grammaa proteiinia/painokilo ja naisille 0,52 g/kg. Suositus perustui muun muassa typpitasapainosta laadittuihin tutkimuksiin. Kyseisiä määriä pidettiin tuolloin riittävänä turvaamaan "lähes kaikkien" miesten ja naisten fysiologinen proteiinintarve.[13] WHO:n asettama kansainvälinen asiantuntijapaneeli korotti riittävän saannin arvoa 0,83 grammaan vuonna 2007. Uusi arvo laskettiin sen mukaan, että se riittää kattamaan aikuisväestön proteiinintarpeen lähes 98 prosentissa tapauksia. Raskaana olevien ja imettävien naisten proteiinintarve on kuitenkin vielä suurempi.[15]
Yhdysvaltain kansallisen lääketieteellisen akatemian mukaan 0,8 grammaa proteiinia painokiloa kohti päivässä riittää yleensä terveille ihmisille.[18] Sama taho on määritellyt, että proteiinia voidaan nauttia 10–35 energiaprosenttia[12], joka vastaa 71,5 kiloa painavalla vähän liikkuvalla keski-ikäisellä miehellä 263–920 kilokalorin proteiiniannosta eli 66–230 grammaa proteiinia (esimerkiksi 350–1200 grammaa keskimääräistä sianlihaa).[19] Kuusikymmentäneljä kiloa painavalla naisella vastaavat luvut olisivat 53–184 grammaa proteiinia ja 280–974 grammaa sianlihaa.[20]
Ranskan terveysviranomaisten vuonna 2007 julkaiseman selvityksen mukaan alle 60-vuotiaiden, ei-ylipainoisten, liikuntaa harrastamattomien, terveet munuaiset ja keskivertoenergiankulutuksen omaavien ihmisten proteiinintarve vaihtelisi välillä 0,83–2,2 grammaa/painokilo, joka vastaa 10–27 energiaprosenttia.[21]. Suomalaistenravitsemussuositusten mukaan proteiinin osuuden työikäisen väestön energiansaannista tulisi olla 10–20 energiaprosenttia[22] eli 63–125 g proteiinia ravinnon 2 500 kcal:a kohden.[23] Vanhusten proteiininsaanniksi suositellaan 1,1–1,3 grammaa painokiloa kohden[24] eli noin 80–100 grammaa päivässä.[25]
Urheilijoille suositellaan proteiinia 1,2–2,0 g/kg päivässä. Proteiinin saanti on hyvä jakaa pitkin päivää. Sopiva kerta-annos proteiinia urheilijalle on tavallisesti 20–40 g välillä.[26][27][28]
Proteiinien osuus työikäisten suomalaisten energiansaannista on nykyisin 17 energiaprosenttia[19]. Suomalaisnaiset saavat ravinnostaan proteiinia keskimäärin 67 grammaa päivässä ja miehet 89 grammaa[25]. Keskimäärin kaksi kolmasosaa Finravinto 2017 -tutkimukseen osallistuneiden nauttimasta proteiinista tuli eläinkunnan tuotteista. Liha ja lihajalosteet olivat miehillä ylivoimaisesti suurin yksittäinen proteiininlähde, ja naisetkin saivat lihasta lähes yhtä paljon proteiinia kuin maitotuotteista.[29]
FAO:n julkaisemien estimaattien mukaan vuonna 2022 Suomessa saatiin asukasta kohden 3 378 kcal energiaa, josta 15 prosenttia eli 125 grammaa tuli proteiinista.[30] FAO:n tilastot perustuvatLuonnonvarakeskuksenravintotaseeseen, eikä niissä ole huomioitu hävikkiä.[31]
Nuorten yhdysvaltalaisten aikuisten proteiininsaanti oli 2000-luvun alussa keskimäärin 91 grammaa päivässä vaihteluvälin ollessa 69–113 grammaa. Vanhemmat ikäryhmät kuluttivat keskimärin 66 grammaa päivässä vaihteluvälin ollessa 49–83 grammaa.[32]
Köyhien maiden asukkaiden pitäisi voida kasvattaa lihankulutustaan tutkija Anthony McMichaelin mukaan kohti 90 gramman päiväannosta riittävän proteiininsaannin turvaamiseksi[33].
Metsästäjä-keräilijä-heimojen jäsenten perinteiseen ravintoon kuuluu yleensä länsimaista ruokavaliota enemmän proteiineja etenkin, jos he asuvat pohjoisessa. Proteiinit saattavat muodostaa tällöin jopa 35–40 energiaprosenttia ruokavalion kaloreista loppujen tullessa lähinnä rasvasta.[34]
Vuonna 2021 julkaistussa italialaistutkimuksessa havaittiin, että enemmän eläinproteiinia nauttivilla vanhuksilla oli pienempi kokonaiskuolleisuus ja sydänkuolleisuus kuin vähemmän nauttivilla. Sen sijaan nautitun kasviproteiinin määrän ei havaittu olevan yhteydessä kuolleisuuteen.[35] Vuonna 2014 julkaistussa japanilaistutkimuksessa havaittiin, että niukasti proteiinia nauttineiden ikääntyvien miesten kyky toimia älyllisesti, sosiaalisesti sekä arkipäivän askareissa heikkeni 40 prosenttia nopeammin kuin eniten proteiinia nauttivilla. Naisilla ei vastaavia eroja kuitenkaan havaittu.[36]
Pähkinöissä sekäsoijassa ja muissa palkokasveissa on runsaasti tai runsaahkosti kasviproteiinia. Myös viljasta valmistetut tuotteet, kutenleipä japasta, sisältävät jonkin verran tai runsaahkosti proteiinia.[38] Hedelmien ja vihannesten proteiinipitoisuus on yleensä hyvin pieni.[39]
Proteiinien biologinen hyödynnettävvyys riippuu toisaalta siitä, kuinka tasaisesti ne jakautuvat päivän aterioille[69][70] sekä myös niiden ravitsemuksellisesta laadusta. Proteiinien ravitsemuksellinen laatu määritellään sen mukaan, kuinka hyvin ne sulavat ja imeytyvät elimistöön ja missä suhteessa ne sisältävät ihmisellevälttämättömiä aminohappoja. Hyvälaatuinen proteiini sisältää kaikkia välttämättömiä aminohappoja ja sen sulamista ja imeytyvyyttä kuvaava DIAAS-arvo on suurempi kuin yksi.[70]
Eläinperäiset proteiinit ovat hyvälaatuisia. Lisäksi esimerkiksi kalan ja lihan sisältämäkreatiini edistää lihasten kasvua ja voimantuottoa[71][72].
Ihmisen elimistö voi hyödyntää vain 20–40 grammaa proteiinia kerrallaan. Se ei kykene myöskään varastoimaan proteiineja hyvin.[71][9] Ylimääräisen proteiinin hiiltä sisältävät osat poltetaan energiaksi ja typpeä sisältävät osat poistuvat virtsan mukana.[73] Jos ihminen nauttii aminohappoja epäihanteellisessa suhteessa, niiden hajotessa syntyvä ylimääräinen typpi poistuu sulamattoman proteiinin tavoin ulosteen mukana. Myös aineenvaihdunnan yhteydessä syntyy typpeä, joka poistuu samalla tavalla. Ihmisen uloste sisältää typpeä ja sulamatonta proteiinia suolistobakteeriperäisen proteiinin lisäksi arviolta 2–25 prosenttia. Paljon proteiinia syövien uloste voi sisältää jopa kaksi kertaa enemmän nitriittiä kuin vähän syövien.[69] Länsimaista ravintoa nauttivien suolistobakteerit hajottavat ravinnon sisältämiä proteiineja ennen kaikkea distaalisessa paksusuolen osassa, jolloin syntyy ammoniumin, amiinien, fenoleiden ja sulfidien kaltaisia haitallisia aineenvaihduntatuotteita.[74]
Eläinkunnan proteiinit sisältävätliivatetta lukuun ottamatta kaikkia proteiinisynteesille välttämätöntä yhdeksää aminohappoa, joita ihmisen tulee saada päivittäisestä ravinnostaan. Kasvikunnan tuotteista lähinnä vainsoijapavuissa, nyhtökauran tapaisissalihankorvikkeissa,perunassa,tattarissa,kvinoassa, amarantissa ja spiruliinassa katsotaan olevan niin paljon kaikkia välttämättömiä aminohappoja, että ne lasketaan kokonaisiksi proteiinin lähteiksi.[75][76]
Muista pavuista kuin soijapavuista puuttuvat metioniini- ja tryptofaani-nimiset aminohapot, minkä vuoksi on tärkeää syödä saman vuorokauden aikana riittävästiviljaa esimerkiksi leivän tai riisin muodossa[77]. Soija sisältää kuitenkin eläinproteiinia vähemmän rikkipitoisia aminohappoja, kun viljoista taas puuttuu etenkin lysiiniä. Soijan täydentäminen viljalla lisää siten siitä rakentuvan proteiinin määrää[78].
Yhdysvaltalainen lääkäri John McDougall huomautti tiedelehti Circulationin vuonna 2002 julkaisemassa artikkelissa, että myös esimerkiksi pelkän riisin, maissin, perunoiden tai papujen yhdistäminen vihanneksiin ja hedelmiin takasi 1950-luvulla suositellun vähimmäismäärän välttämättömiä aminohappoja.[79] McDougallin omistamalle ruokavaliopalveluja markkinoivalle yhtiölle työskentelevä ravintoterapeutti Jeff Novick esitti vuonna 2013, että ihminen saisi 1950-luvulla suositellun määrän välttämättömiä aminohappoja, vaikka päivittäinen kaloritarve tyydytettäisiin pelkästään yhden vapaasti valitun prosessoimattoman kasvikunnan tuotteen avulla, kunhan kyseessä ei ole hedelmä. Kyseinen aminohapposuositus perustui 1950-luvulla tehtyyn tutkimukseen, jossa William Rosen tutkimusryhmä mittasi ihmisten päivittäin tarvitsemia aminohappomääriä, jonka jälkeen eniten aminohappoja tarvinneen koehenkilön tarve kerrottiin kahdella.[80] Rose esitti tutkimusraportissaan, että yhteensä 12,7 grammaa välttämättömiä aminohappoja paivässä olisi riittävä taso nuorten miesten kohdalla. Tämän lisäksi piti nauttia vielä mitä tahansa typpeä sisältävää ruoka-ainetta, josta elimistö saattoi syntetisoida tarvitsemansa ei-välttämättömät aminohapot.[81]
Kasviproteiini imeytyy kuitenkin eläinproteiinia huonommin. Esimerkiksi papujen sisältämästä proteiinista vain 72–86 prosenttia hajoaa ruoansulatuskanavassa samalla kun lihan vastaava luku on 94 ja kanamunan 97 prosenttia. Papujen ravintoarvoa heikentää lisäksi entisestään se, että vain 0-75 prosenttia papujen yksittäisistä aminohapoista imeytyy elimistöön. Lisäksi on saatu viitteitä siitä, että kasviproteiinit imeytyvät vanhoilla ihmisillä erityisen huonosti.[70]
Myös lihankorvikkeiden sisältämistä kasviproteiineista pilkkoutuneet peptidit liukenevat huonommin veteen, eivätkä imeydy soluihin yhtä hyvin kuin koostumukseltaan ja rakenteeltaan samanlaiset eläinperäiset peptidit[82]. Monet viljat ja palkokasvit sisältävät lisäksi trypsiini-inhibiittoreiden, fytaattien ja tanniinien kaltaisia proteiinin ja aminohappojen sulavuutta heikentäviä antiravinteita[70].
Proteiinin liian vähäisestä saannista johtuva aliravitsemus on yleistä sekä lasten että aikuisten Keskuudessa. Arviolta 30 % etelä-asialaisista ja keski-afrikkalaisista lapsista kärsii proteiinialiravitsemuksesta. Kehittyneissä maissa proteiinialiravitsemus on taas yleisintä ikääntyneiden ja etenkin laitoshoidossa olevien vanhusten keskuudessa. Vuonna 2011 julkaistussa tutkimuksessa havaittiin, että lähes puolet pääkaupunkiseudulla sijaitsevien palvelutalojen asukkaista saattaa kärsiä liian niukasta proteiinin saannista.[70]
Liian vähäinen proteiinin saanti saattaa johtaa hidastuneeseen kasvuun, lihaskudoksen menetykseen ja verenkiertoelimistön häiriöihin). Proteiinin puute heikentää myös immuunivastetta altistaen tarttuville taudeille. Koska eräät proteiinit toimivat myös ruoansulatusentsyymeinä ja ravintoaineiden kuljetuksessa ja hapetuksessa, saattaa proteiininpuute johtaa esimerkiksi A-vitamiinin, raudan ja folaatin puutokseen sekä hyperglykemian ja dyslipidemioiden kaltaisten aineenvaihdunnallisten häiriötilojen kehittymiseen.[70]Eläinperäisen proteiinin liian pieni määrä saattaa aiheuttaa muun muassa pienikasvuisuutta ja kognitiivisen kehityksen häiriöitä[83]. Kehitysmaissa yleinenkvašiorkor on pienillä lapsilla esiintyvä proteiinin puutteellisesta saannista aiheutuva vakava sairaus. Toinen tunnettu proteiininpuutostautimarasmi johtuu riittämättömästä energian ja proteiinin saannista. Oireina ovat lihasten heikkeneminen, kasvun pysähtyminen sekä kehon kyvyttömyys säilyttää lämpöä.
Ravinnon sisältämä proteiini alkaa tuottaa terveillä ihmisiä haittoja yleensä vasta silloin, kun sitä nautitaan yli 4 grammaa painokiloa kohti[71]. Munuaisten vajaatoimintaa sairastavien kohdalla kuolleisuus alkaa kuitenkin nousta jo silloin, kun proteiininsaanti ylittää tason 1,4 grammaa/painokilo[17].
Ihmisen ruokavaliossa ei saa olla niin paljon proteiinia, etteivät munuaiset kykene poistamaan elimistöstä kaikkea sen sisältämää sisältämää typpeä[84]. Liiallinen proteiinien syönti lisää myös myös janoa ja virtsaneritystä, mikä saattaa aiheuttaa kehon kuivumista tai rasittaamunuaisia. Runsas proteiinien saanti lisää myös jonkin verrankalsiumin erittymistä virtsaan.[85]
Vuonna 2022 julkaistussa tieteellisten tutkimusten yhteenvedossa havaittiin että Aasian maiden asukkailla on havaittavissa korrelaatiota runsaan proteiininsaannin ja tulehduksellisten suolistosairauksien välillä. Muiden maiden väestöillä ei kuitenkaan näyttäisi olevan samanlaista yhteyttä, minkä vuoksi tutkijat epäilevät, että myös aasialaisilla havaittu yhteys selittyisi sittenkin jollain muulla tekijällä kuin proteiinin määrällä.[86]
Vuonna 2020 julkaistussa yhdysvaltalaistutkimuksessa havaittiin, että siltä viidenneksellä, joka nautti eniten etenkin lihassa ja maidossa esiintyvien metioniinin ja kysteiinin kaltaisia rikkipitoisia aminohappoja, löytyi enemmän sydän ja verisuonitautiriskistä kieliviä biomarkkereita. Heidän paastoveren sokeri- ja insuliinipitoisuutensa oli 22 prosenttia ja tulehduksesta kertova CRP-arvo 9 prosenttia suurempi kuin vähiten em. aminohappoja saavalla väestöviidenneksellä. Tutkimuksessa ei kyetty kuitenkaan huomioimaan sitä, että ensin mainitulla ryhmällä oli myös epäterveellisempi ruokavalio.[87]
Proteiinisynteesi käynnistyy kun jokin geeni aktivoituu sen säätelyalueeseen kiinnittyneiden proteiinimolekyylien avulla. RNA-polymeraasientsyymi rakentaa lähetti-RNA:n tumassa transkriptiossa (RNA-synteesissä). Eli entsyymit aukaisevat DNA:n kaksoiskierteen ja nukleotidien vetysidokset katkeavat hetkellisesti. Geenin luenta alkaa, kun RNA-polymeraasientsyymi kiinnittyy geenin promoottoriosaan. RNA-polymeraasi etenee emäspariperiaatteen mukaisesti nukleotidi kerrallaan. Lähetti-RNA:n valmistuessa DNA sulkeutuu taas kaksoiskierteeksi. Näin valmistuu esiaste-RNA, jossa ovat mukana myöskin geenin intronialueet.
Silmukoinnissa esiaste-RNA:sta tehdään lähetti-RNA:ta. Intronialueet ”silmukoidaan” pois entsyymeillä ja valmis lähetti-RNA (yleensä 1 000–1 500 nukleotidia) lähetetään tumahuokosten kautta solulimaan.
Solulimassa lähetti-RNA kulkeutuu ribosomin pinnalle ja kulkeutuu sen pinnalla kunnes kohtaa aloituskolmikon, joka on AUG. Lähetin sisältämä ohje tulkitaan 3 emäksen joukkoina emäspariperiaatteen mukaisesti. DNA:ssa on neljä erilaista aminohappoa, joten emäskolmikkoja on mahdollista rakentua 64 erilaista. Aloituskolmikon jälkeen: järjestyksessä jokaista kolmikkoa vastaava siirtäjä-RNA (toisessa päässä vastinemäskolmikko ja toisessa sitä vastaava aminohappo) kiinnittyy kolmikkoon ja alkaa näin rakentamaan aminohappojen järjestystä. Oikea aminohappo kiinnittyy peptidisidoksella aminohappoketjuun. Lähetti-RNA liikkuu ribosomia pitkin kunnes saavuttaa lopetuskolmikon ja irtoaa ribosomista. Aminohappoketju eli polypeptidi on noin 100–1 000 aminohappoa. Lopuksi entsyymit pilkkovat lähetti RNA:n nukleotideiksi ja aminohappoketju saa sen primaari- ,sekundaari- ,tertiaari- ja kvartaarirakenteensa.
Proteiinien rakennetta luokitellaan neljällä tasolla:[88]
Primaarirakenne on aminohappojen järjestys polypeptidiketjussa. Aminohapot liittyvät toisiinsapeptidisidoksin.
Sekundaarirakenteella viitataan muun muassa proteiinin muotoon vaikuttaviinrikkisiltoihin javetysidoksiin, joilla on vaikutusta atomien järjestykseen polypeptidiketjun selkärangassa. Tunnetuimmat sekundaarirakenteet ovatα-kierteet eli α-heliksit jaβ-laskokset eli β-levyt (lamellit). α-heliksi on yleinen rakenne globulaarisilla proteiineilla.
Tertiaarirakenne tarkoittaa proteiinin avaruudellista rakennetta kokonaisuudessaan. Tertiaarirakenteen muodostumiselle tärkeitä ovat etenkin vetysidokset ja rikkisillat. Proteiinindenaturoituessa lämpötilan tai kemikaalin vaikutuksesta sen tertiaarirakenne hajoaa.
Kvartaarirakenne tarkoittaa usean aminohappoketjun ryhmittymää. Esimerkiksihemoglobiini on neljän yhteenliittyneen proteiinin muodostama tetrameeri.
Edellä mainittujen rakenteiden lisäksi löyhempänä rakenteena voidaan pitää erilaisia proteiinien muodostamia toiminnallisia komplekseja, kuten DNA:n replikaatiosta vastaava kompleksi. Kompleksin osat ovat erillisiä proteiineja.
Proteiinit ovat niin pieniä, ettei niiden rakennetta voida tutkia tavallisella valomikroskoopilla. Proteiinien tai proteiinikompleksien karkea rakenne voidaan selvittääelektronikryomikroskopialla. Proteiinien atomitason rakenne saadaan selvilleröntgenkristallografialla taiydinmagneettisella resonanssispektroskopialla (NMR-spektroskopia). Proteiinien röntgenkristallografista tutkimusta varten proteiini on kiteytettävä, mikä on usein työlästä ja vaikeaa. Kiteytetyn proteiinin muoto voi lisäksi olla erilainen kuin luonnollisessa tilassa. NMR-tekniikassa proteiinit ovat vapaita liikkumaan toisin kuin kiteessä, mutta sillä saadaan selville vain pienten proteiinien tai peptidien rakenne tarkasti. Rakennetta voidaan myös estimoida erilaisten ohjelmien avulla, kun aminohapposekvenssi tunnetaan.
Proteiinien kolmiulotteiset rakenteet tallennetaanProtein Data Bank -tietokantaan.
Proteiinit menettävät rakenteensa elidenaturoituvat, jos ne joutuvat niille epäsuotuisiin oloihin, esimerkiksi kuumaan lämpötilaan tai hyvin happamiin tai emäksisiin olosuhteisiin. Myös alkoholit ja suuri suolapitoisuus voivat denaturoida proteiineja. Proteiinien denaturoituessa ne menettävät funktionsa ja toimintakykynsä. Denaturaatio voi olla pysyvää tai väliaikaista. Ihmisen proteiinit voivat denaturoitua, jos elimistön lämpötila nousee yli 42 asteeseen. Denaturaation vastareaktio onrenaturaatio, jossa proteiinit saavat takaisin rakenteensa. Yli 42 asteen kuume aiheuttaa ihmiskehon proteiinien denaturoitumista, kuume harvoin kohoaa näin korkeaksi, mutta sellaisessa tapauksessa potilasta täytyy jäähdyttää esimerkiksi asettamalla hänet kylmävetiseen kylpyammeeseen. Aivojen proteiinien denaturoituminen vaikuttaa pysyvästi ihmisen aivotoimintaan.
Denaturaatiota käytetään hyväksi ruoan, muun muassa juustojen, lihan ja kananmunien, valmistuksessa.
Gerardus Johannes Mulder oli huomattava proteiinien varhainen tutkija.
Tarkemmin proteiineja tutki 1800-luvulla hollantilainen kemistiGerardus Mulder[90] Hän selvitti monien yleisten proteiinien alkuainekoostumuksen ja totesi, että melkein kaikilla proteiineilla oli samaempiirinen kaava, C400H620N100O120P1S1.[91] Tästä hän päätteli, että kaikki proteiinit koostuisivat samanlaisista, hyvin suurista molekyyleistä. Mulder tunnisti myös joukon proteiinien hajotessa syntyviä aineita kutenaminohappoleusiinin, jolle hän esitti lähes oikean molekyylipainon 131atomimassayksikköä.[91]
Nimenproteiini näille aineille antoi Mulderin työtoverina toiminut ruotsalainen kemistiJöns Jacob Berzelius vuonna 1838.[92] Sana on johdettukreikan kielen sanasta πρώτειος (proteios), joka merkitsee "ensisijaista",[93] "johtavaa" tai "edellä seisovaa".[94] Aikaisemmin näistä aineista oli käytetty muun muassa nimiä "albumiinit" tai "alnumiiniset materiaalit", saksaksiEiweisskörper ("munanvalkuaisaineet"),[94] mistä myös suomenkielinen nimitysvalkuaisaineet on peräisin.
Useimpia proteiineja on vaikea eristää puhtaina suuria määriä, minkä vuoksi varhaisten biokemistien oli vaikea tutkia niitä. Siksi varhainen tutkimus keskittyikin niihin proteiineihin, joita on muita helpompi eristää puhtaina ja joita on muun muassaveressä,munanvalkuaisessa, erilaisissatoksiineissa ja ruoansulatusentsyymeissä, joita oli saatavissateurastamoista.Armour Hot Dog Co. eristi 1950-luvulla kilogramman verran puhdasta naudanhaimasta saatuaribonukleaasi A:ta ja tarjosi sitä tutkijoille vapaasti saatavaksi. Tämän vuoksi ribonukleaasi A:sta tulikin seuraaviksi vuosikymmeniksi keskeinen biokemiallisten tutkimusten kohde.[91]
Ensimmäinen proteiini, jonka aminohappojärjestys selvitettiin, oliinsuliini, jonka osalta asian selvittiFrederick Sanger vuonna 1949. Selvittäessään aminohappojen järjestyksen hän osoitti myös lopullisesti, että proteiinimolekyylit ovat aminohappojen lineaarisia polymeerejä, eivät haarautuneita ketjuja,kolloideja taisykloleja[103] Tästä saavutuksestaan hän sai vuonna 1958Nobelin kemianpalkinnon.[104]
↑Happonen, Holopainen, Sotkas, Tenhunen, Tihtarinen-Ulmanen, Venäläinen: Bios 2 – Solu ja perinnöllisyys, s. 51. Helsinki: WSOY, 2008. ISBN 978-951-0-34308-1
↑abAlberts Bet al.: ”Chapter 3 Proteins”, Molecular Biology of The Cell 4th edition. New York: Garland Science, 2002. ISBN 0-8153-3218-1
↑abcdefghijklmnopqJL Jain, S Jain, N Jain: Fundamentals of biochemistry, s. 204–213. (6. painos) S. Chand & Co., Ltd, 2005. ISBN 9788121924535
↑D Voet, JG Voet, CW Pratt: Fundamentals of biochemistry: life at the molecular level, s. 262–268. (5. painos) John Wiley & Sons, Inc., 2016. ISBN 9781118-918401
↑abRobert R Wolfe, Amy M Cifelli, Georgia Kostas, Il-Young Kim: Optimizing Protein Intake in Adults: Interpretation and Application of the Recommended Dietary Allowance Compared with the Acceptable Macronutrient Distribution Range123. Advances in Nutrition, 10.3.2017, nro 2, s. 266–275. PubMed:28298271doi:10.3945/an.116.013821ISSN 2161-8313Artikkelin verkkoversio.
↑D. Travis Thomas, Kelly Anne Erdman, Louise M. Burke: Position of the Academy of Nutrition and Dietetics, Dietitians of Canada, and the American College of Sports Medicine: Nutrition and Athletic Performance. Journal of the Academy of Nutrition and Dietetics, 2016-03, nro 3, s. 501–528. PubMed:26920240doi:10.1016/j.jand.2015.12.006ISSN 2212-2672Artikkelin verkkoversio.
↑Meta-analysis of nitrogen balance studies for estimating protein requirements in healthy adults.https://tinyurl.com/r2va57ha
↑abYoko Narasaki, Yusuke Okuda, Linda W Moore, Amy S You, Ekamol Tantisattamo, Jula K Inrig: Dietary protein intake, kidney function, and survival in a nationally representative cohort. The American Journal of Clinical Nutrition, 19.3.2021, nro nqab011. doi:10.1093/ajcn/nqab011ISSN 0002-9165Artikkelin verkkoversio.
↑Prévost Jantchou, Sophie Morois, Françoise Clavel-Chapelon, Marie-Christine Boutron-Ruault, Franck Carbonnel: Animal protein intake and risk of inflammatory bowel disease: The E3N prospective study. The American Journal of Gastroenterology, 2010-10, nro 10, s. 2195–2201. PubMed:20461067doi:10.1038/ajg.2010.192ISSN 1572-0241Artikkelin verkkoversio.
↑Apport en protéines: consommation, qualité, besoins et recommandations (Proteiineista: kulutus, laatu, tarve ja suositukset) Agence francaise de sécurité sanitaire des aliments (Ranskan ravitsemusturvallisuusvirasto) 2007. Sivu 215.https://www.anses.fr/fr/system/files/NUT-Ra-Proteines.pdf
↑Masoud Isanejad, Joonas Sirola, Toni Rikkonen, Jaakko Mursu, Heikki Kröger, Sarang Latif Qazi: Higher protein intake is associated with a lower likelihood of frailty among older women, Kuopio OSTPRE-Fracture Prevention Study. European Journal of Nutrition, 1.4.2020, nro 59, s. 1181–1189. PubMed:31065844doi:10.1007/s00394-019-01978-7ISSN 1436-6215Artikkelin verkkoversio. (englanniksi)
↑Brad Jon Schoenfeld, Alan Albert Aragon: How much protein can the body use in a single meal for muscle-building? Implications for daily protein distribution. Journal of the International Society of Sports Nutrition, 2018, nro 15, s. 10. PubMed:29497353doi:10.1186/s12970-018-0215-1ISSN 1550-2783Artikkelin verkkoversio.
↑Jeukendrup & Gleeson: Sport nutrition. Human kinetics, 2019.
↑Tomás Meroño, Raúl Zamora-Ros, Nicole Hidalgo-Liberona, Montserrat Rabassa, Stefania Bandinelli, Luigi Ferrucci: Animal protein intake is inversely associated with mortality in older adults: the InCHIANTI study. The Journals of Gerontology: Series A, 27.11.2021, nro glab334. doi:10.1093/gerona/glab334ISSN 1079-5006Artikkelin verkkoversio.
↑Campbell M Ket al.: Biochemistry, 2nd Edition. Part II: The three-dimensional structure of proteins. Saunders College Publishing, USA, 1991. ISBN 0-03-001872-2
↑Gerardus Mulder: Sur la composition de quelques substances animales. Bulletin des Sciences Physiques et Naturelles en Néerlande, 1938.
↑abcD. Perrett: From 'protein' to the beginnings of clinical proteomics. Proteomics: Clinical Applications, Elokuu 2007, 1. vsk, nro 8, s. 720–738. PubMed:21136729doi:10.1002/prca.200700525
↑abJ. A. Reynolds, C. Tanford: Nature's Robots: A History of Proteins, s. 15. New York: Oxford University Press, 2003. ISBN 978-0-19-860694-9
↑T. L. Bischoff, Carl von Voit: Die Gesetze der Ernaehrung des Pflanzenfressers durch neue Untersuchungen festgestellt. Leipzig, Heidelberg. Määritä julkaisija!
↑James B. Sumner: The isolation and crystallization of the enzyme urease. Preliminary paper. Journal of Biological Chemistry, 1926, 69. vsk, nro 2, s. 435–441. Artikkelin verkkoversio.
↑W. Kauzmann: Structural factors in protein denaturation. Journal of Cellular Physiology, Toukokuu 1956, nro 47 (Suppl. 1), s. 113–131. PubMed:13332017doi:10.1002/jcp.1030470410
↑S. M. Kalman, K. Linderstrøm-Lang, M. Ottsen, F. M. Richards: Degradation of ribonuclease by subtilisin. Biochimica et Biophysica Acta, Helmikuu 1955, 16. vsk, nro 2, s. 297–299. PubMed:14363272doi:10.1016/0006-3002(55)90224-9
↑H. Muirhead, M. F. Perutz: Structure of hemoglobin. A three-dimensional fourier synthesis of reduced human hemoglobin at 5.5 Å resolution. Nature, 1963, 199. vsk, nro 4894, s. 633–638. PubMed:14074546doi:10.1038/199633a0Bibcode:1963Natur.199..633M
↑J. C. Kendrew, G: Bodo, H. M. Dintzis, R. G. Parrish, H. Wydhoff, D C. Phillips: A three-dimensional model of the myoglobin molecule obtained by x-ray analysis. Nature, 1963, 181. vsk, nro 4610, s. 662–666. doi:10.1038/181662a0Bibcode:1958Natur.181..662K
↑O. Keskun, N. Tuncbag, A. Gursoy: Characterization and prediction of protein interfaces to infer protein-protein interaction networks. Current Pharmaceutical Biotechnology, Huhtikuu 2008, 9. vsk, nro 2, s. 67–76. PubMed:18393863
