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Molibdopterina

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Molibdopterinas
General
Otros nombresMPT
Fórmula estructuralImagen de la estructura
Fórmula molecularC
10
H
10
Mo
1
N
5
O
6
P
1
S
2
+ radicales R
Identificadores
Número CAS73508-07-3[1]
ChEBI35203
DrugBankDB02137
PubChem25202532
Propiedades físicas
Masa molar394,33g/mol
Valores en elSI y encondiciones estándar
(25 y 1atm), salvo que se indique lo contrario.
Algunos de los pasos biosintéticos que conducen a la formación de molibdopterina.

Lasmolibdopterinas son una clase decofactores hallados en casi todas las enzimas que contienenmolibdeno y en todas las que contienentungsteno. Algunos sinónimos de la molibdopterina son MPT ypiranopterin-ditiolato. La nomenclatura para estos compuestos puede resultar confusa, ya que la molibdopterina de hecho no contiene molibdeno, sino que es el nombre delligando que luego se unirá al metal activo. Luego de que finalmente la molibdopterina se acompleja con molibdeno, elcompuesto de coordinación resultante se denomina habitualmente comocofactor de molibdeno.

La molibdopterina de hecho es un derivado de piranopterina, unheterociclo complejo que presenta unpirano unido a un anillopterina. Adicionalmente el anillo pirano puede presentar dostiolatos, los cuales sirven comoligandos en las enzimas con molibdeno y tungsteno. En algunos casos, el grupo alquilfosfato se reemplaza por unnucleótido alquildifosfato. Algunas enzimas que contienen al cofactor de molibdeno son laxantina oxidasa,DMSO reductasa,sulfito oxidasa ynitrato reductasa.

Las únicas enzimas que contienen nitrógeno que no presentan molibdopterinas como cofactores son lasnitrogenasas (enzimas quefijan nitrógeno). Estas últimas contienen un centro hierro-azufre de un tipo muy diferente, el cual usualmente contiene además molibdeno. Sin embargo, si el molibdeno está presente, se une directamente a otro átomo metálico.[2]

Biosíntesis

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Labiosíntesis de la molibdopterina comienza con laguanosina trifosfato. Dos reacciones enzimáticas convierten a este trifosfato en el fosfato cíclico de la piranopterina. Una de estas enzimas hace uso de un mecanismo deradical SAM, a menudo asociado con reacciones de formación de enlaces de tipo C-X. Esta piranopterina intermediaria, luego es convertida a molibdopterina por la acción de tres enzimas adicionales. En esta conversión, se forma el eneditiolato, aunque los sustituyentes unidos a los azufres permanecen siendo desconocidos. Elazufre es transportado desde cisteinil persulfuro, en una forma que recuerda a la biosíntesis de lasproteínas hierro-azufre. A continuación el monofosfato es adenilado (unido aADP) en un paso que causa la activación del cofactor para permitirle unirMo oTu. Estos metales son transportados desde sus respectivos oxianionesmolibdato ytungstato. Finalmente, el Mo o W se inserta en el anillo para producir el cofactor de molibdeno. En algunas enzimas, tales como laxantino oxidasa, el metal se encuentra unido a una molécula de molibdopterina, mientras que en otras enzimas, por ejemplo en laDMSO reductasa, el metal se encuentra unido a dos cofactores molibdopterina.[3]

Los modelos de sitio activo para las enzimas que contienen molibdopterina, se encuentran basados en una clase de ligandos conocidos comoditiolenos.[4]

Derivados de tungsteno

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Algunas oxidorreductasas hacen uso deltungsteno en una forma similar almolibdeno, utilizando un complejo tungstenopterina con una molibdopterina. Por lo tanto, las molibdopterinas pueden formar complejos tanto con molibdeno como con tungsteno, por ejemplo, en las bacterias. Las enzimas que hacen uso del tungsteno por lo general reducen ácidos carboxílicos libres a aldehídos.[5]

La primera enzima que hace uso del tungsteno descubierta, requiere también deselenio, aunque la forma precisa todavía permanece desconocida. En este caso, se ha especulado que el apareamiento selenio-tungsteno funcionaría en forma similar al apareamiento azufre-molibdeno de algunas enzimas que requieren delcofactor de molibdeno.[6]​ Aunque se ha encontrado una xantina deshidrogenasa bacteriana que contiene un complejo tungsteno-molibdopterina, y también selenio no unido a proteína (descartando la posibilidad de que el selenio perteneciera a unaselenocisteína oselenometionina), todavía no se ha dilucidado totalmente el complejo tungsteno-selenio.[7]

Enzimas que utilizan la molibdopterina

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A continuación se listan algunas proteínas que utilizan la molibdopterina como cofactor ogrupo prostético:

Referencias

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  1. Número CAS
  2. Structure, synthesis, empirical formula for the di-sulfhydryl.Archivado el 4 de junio de 2016 enWayback Machine. Accessed Nov. 16, 2009.
  3. Schwarz, G. and Mendel, R. R. (2006). «Molybdenum cofactor biosynthesis and molybdenum enzymes».Annu. Rev. Plant Biol.:)57: 623-647.PMID 16669776.doi:10.1146/annurev.arplant.57.032905.105437. 
  4. Kisker, C.; Schindelin, H.; Baas, D.; Rétey, J.; Meckenstock, R.U.; Kroneck, P.M.H. (1999). «A structural comparison of molybdenum cofactor-containing enzymes».FEMS Microbiol. Rev.22 (5): 503-521.PMID 9990727.doi:10.1111/j.1574-6976.1998.tb00384.x. 
  5. Lassner, Erik (1999).Tungsten: Properties, Chemistry, Technology of the Element, Alloys and Chemical Compounds. Springer. pp. 409-411.ISBN 0-306-45053-4. 
  6. Stiefel, E. I. (1998).«Transition metal sulfur chemistry and its relevance to molybdenum and tungsten enzymes».Pure & Appl. Chem.70 (4): 889-896.doi:10.1351/pac199870040889. 
  7. Schräder T, Rienhöfer A, Andreesen JR (septiembre de 1999).«Selenium-containing xanthine dehydrogenase fromEubacterium barkeri».Eur. J. Biochem.264 (3): 862-71.PMID 10491134.doi:10.1046/j.1432-1327.1999.00678.x. 


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