Laasparagina (abreviada comoAsn oN) es uno de los 20aminoácidos codificados en elcódigo genético. Tiene un grupocarboxamida como sucadena lateral ogrupo funcional. En el ser humano no es unaminoácido esencial. Loscodones que la codifican son AAU y AAC.[2]
Una reacción entre la asparagina y unazúcar reductor ocarbonilo reactivo produceacrilamida (amida acrílica) en los alimentos cuando se calientan a temperatura suficientemente alta. Estos productos están presentes en frituras, como patatas paja, hojuelas, y café tostado.
La asparagina se aisló por primera vez en 1805 por el químico francésPierre Robiquet, quien la analizó en 1806 junto conLouis-Nicolas Vauquelin, a partir del jugo delespárrago, en el que abunda, convirtiéndose en el primer aminoácido en ser aislado. El olor característico de laorina de los individuos después del consumo deespárrago es atribuido a varios subproductos metabólicos de la asparagina.
El nombre asparagina proviene del griego (ἀσπάραγος) + -īn(a) quím. 'sustancia'.[3]
Función estructural en las proteínas
[editar]Dado que la cadena lateral de asparagina puede formar enlaces de hidrógeno con el esqueleto delpéptido, los residuos de asparagina suelen encontrarse al principio y al final de laestructura dehélice alfa, y en vueltas o asas en láminas beta. Se cree que su rol es acaparar las interacciones de enlace de hidrógeno que de otro modo estarían satisfechas por el esqueleto del polipéptido. Laglutamina, con un grupometileno extra, tiene mayor entropía conformacional y en consecuencia es menos útil en este sentido.
La asparagina también provee sitios clave para la N-glicosilación, una modificación de la cadena de proteína con la adición de cadenas de carbohidratos.
La asparagina no es unaminoácido esencial, lo que significa que puede sintetizarse a partir de intermediarios deruta metabólica principal en humanos y no se requiere en la dieta. La asparagina se encuentra en:
- Fuentes animales: productos lácteos y suero lácteo, carne de ternera, aves de corral, huevos, pescado y marisco.
- Fuentes vegetales: espárragos, patatas, legumbres (incluida la soja), frutos secos y semillas.
El precursor de la asparagina es eloxalacetato. El oxalacetato se convierte aaspartato gracias a una enzimatransaminasa. La enzima transfiere el grupo amino delglutamato al oxalacetato, produciendoα-cetoglutarato y aspartato. La enzimaasparagina sintetasa produce asparagina,AMP, glutamato ypirofosfato a partir de aspartato,glutamina, yATP. En la reacción de la sintetasa de la asparagina, el ATP se usa para activar el aspartato, formando β-aspartil-AMP. Laglutamina dona un grupo amonio, que reacciona con β-aspartil-AMP para formar asparagina y tres AMP.
El aspartato es un aminoácidoglucogénico. LaL-asparaginasa hidroliza al grupoamida para formar aspartato y amonio. Una transaminasa convierte el aspartato a oxalacetato, que puede luego metabolizarse en elciclo del ácido cítrico o en lagluconeogénesis.
Su carencia puede ocasionar una serie de trastornos en el organismo, entre ellos alteraciones en el sistema nervioso, alteraciones metabólicas y alteraciones en las funciones cerebrales.
