Nazwy zwyczajowe enzymów zakończone na -aza mają często historyczne odniesienie; mówią o katalizowanej reakcji i/lub o substracie biorącym w niej udział, np. dehydrogenaza alkoholowa katalizuje reakcję utlenienia alkoholu do aldehydu. Charakter katalizowanej reakcji stał się podstawą podziału enzymów na 6 głównych klas, w których obrębie wydzielono kaskadowo kolejne podklasy; każda niższa grupa opisuje bardziej szczegółową reakcję enzymatyczną. Systemetyka wprowadzona 1961 przez Międzynarodową Unię Biochemiczną dzieli enzymy na: 1.oksydoreduktazy (zmiana stopnia utlenienia reagentów), 2.transferazy (przeniesienie grup chemicznych między 2 reagentami), 3.hydrolazy (rozpad wiązań w cząsteczkach substratów zachodzący z udziałem wody), 4.liazy (rozpad wiązań w cząsteczkach substratów zachodzący bez udziału wody), 5.izomerazy (przegrupowania wewnątrzcząsteczkowe) i 6.ligazy (wytwarzanie wiązań w wyniku rozpadu nukleozydotrifosforanów); określenie cyfrą każdej klasy, podklasy i podpodklasy pozwala przypisać enzymom numer, np. nazwa systematyczna dehydrogenazy alkoholowej to oksydoreduktaza alkohol: NAD⁺ nr katalogowy E.C. 1.1.1.1.

Enzymy katalizują reakcje termodynamicznie możliwe, zmniejszając jedynieenergię aktywacji cząsteczek substratu, czyli energię niezbędną do przebiegu reakcji; przyspieszają dzięki temu osiągnięcie stanu równowagi reakcji. W czasie katalizy enzymatycznej cząsteczka substratu jest wiązana w określonym obszarze cząsteczki enzymu w tzw.centrum aktywnym, w którym w enzymach złożonych znajduje się grupa prostetyczna; tworzy się wówczas kompleks enzym–substrat. Dzięki swoistemu układowi grup chemicznych w centrum, enzym oddziałuje na grupy chemiczne substratu rozluźniając określone wiązanie chemiczne. Po powstaniu produktów reakcji cząsteczka enzymu uwalnia się z kompleksu i po powrocie do formy pierwotnej (w enzymach złożonych po przyłączeniu przenoszonych grup do innego związku) tworzy nowy kompleks z następną cząsteczką substratu itd. Szybkość procesu enzymatycznego zależy od łatwości tworzenia kompleksu enzymu z substratem (powinowactwo enzymu do substratu). Zależność tę przedstawia równanie matematyczne L. Michaelisa i M.L. Menten, zawierające tzw. stałąMichaelisa charakterystyczną dla danego enzymu. Szybkość reakcji zależy nie tylko od stężenia enzymu i substratu, lecz także od temperatury (optimum działania enzymu zwykle mieści się w granicach 30–40°C), stężenia jonów wodorowych (optymalne pH reakcji jest różne dla różnych enzymów, np. dla pepsyny wynosi 1, dla arginazy — 10) oraz od obecnościenzymatycznych aktywatorów i enzymatycznych inhibitorów. Pomiar szybkości reakcji, czyli ilości przekształconego substratu lub wytworzonego produktu w jednostce czasu, jest podstawą oznaczaniaenzymatycznej aktywności. Międzynarodowa jednostka enzymu (U) jest to taka ilość enzymu, która katalizuje przekształcenie 1 mikromola substratu w ciągu 1 min w temperaturze 30°C przy nasyceniu enzymu substratem i przy optymalnym pH dla jego aktywności.

Enzymy wykazują rozmaitą swoistość katalitycznego oddziaływania na substraty; niektóre reagują tylko z jednym związkiem, inne są mniej swoiste i działają na określoną grupę związków; swoistość enzymu zależy od budowy substratu, który musi zawierać wiązanie ulegające atakowi danego enzymu oraz grupę funkcyjną (lub grupy funkcyjne) umożliwiającą odpowiednie połączenie się enzymu z substratem i zapoczątkowanie katalizowanej reakcji; enzymy wykazują także swoistość przestrzenną: działają tylko na jeden z możliwych stereoizomerów i syntetyzują asymetrycznie (np. tylkol-aminokwasy czy tylkoβ-glikozydy).

Genetycznie uwarunkowany brak lub nieprawidłowa budowa enzymu może być przyczyną wielu chorób, np.fenyloketonurii; określenie poziomu i aktywności enzymów jest ważnym testem klinicznym, m.in. umożliwia oznaczenie enzymów, które zostały uwolnione do krwi z uszkodzonych tkanek; bardzo czułymi metodami diagnostycznymi i badawczymi są enzymatyczne oznaczenia zawartości metabolitów np. glukozy, cholesterolu oraz testy immunoenzymatyczne, w których stosuje się enzymy sprzęgnięte ze specyficznymi przeciwciałami. Niektóre enzymy są stosowane jako leki, np. asparaginaza jest wykorzystywana w leczeniu białaczek. Enzymy restrykcyjne umożliwiają precyzyjne cięcie DNA, co czyni je podstawowym narzędziembiologii molekularnej. Na skalę przemysłową enzymy są wykorzystywane w różnego rodzajufermentacjach, przy produkcji środków piorących i w oczyszczalniach ścieków.