Modell av hemoglobinets tredimensionella struktur. Två avsubenheterna visas som gula och två som röda, medanhemgrupperna är gröna.
Hemoglobin, ofta förkortatHb, iblandHgb, är ettprotein som finns iröda blodkroppar hos människan och många djur. Hemoglobinet står försyrgastransporten iblodet. I äldre litteratur stavas det iblandhämoglobin. Hemoglobinet transporterar syrgas frånlungorna ut till kroppens övrigavävnader, exempelvismusklerna ochhjärnan. Där lämnar hemoglobinet sitt syre och plockar upp avfallsproduktenkoldioxid för att frakta den tillbaka till lungorna, där den lämnar kroppen.
Namnetshem kommer från hemoglobinets järninnehållandehemgrupp, som binder syrgasmolekylen och ger blodet dess röda färg, ochglobin syftar på själva proteinet som liksom övrigaproteiner i blodet ärglobulärt, det vill säga mer eller mindre runt till formen. Halten av hemoglobin i blodet kan ses som ett mått på blodets förmåga till syrgastransport, och kallasblodvärde.
En funktionell hemoglobinmolekyl består av fyrasubenheter, fyra separatapolypeptidkedjor som binder till varandra. Var och en av dessa har enhemgrupp, enorganisk molekyl som inte är ett protein, bunden till sig.
Hemgruppen består av en järnjon bunden i mitten av en struktur avkolväte, ett nätverk som kallasporfyrin. Järnjonen binder till fyra kväven i porfyrinet, som ligger i ett och samma plan och binder järnet mellan sig. Varje hemgrupp kan binda en syrgasmolekyl, så en hemoglobinmolekyl kan totalt sett binda fyra molekyler syrgas.
Det finns några olika typer av subenheter. Vuxna människor har mest det hemoglobin som kallas hemoglobin A, och består av två α- och β-subenheter. α- och β-subenheterna har liknande struktur och ungefär samma storlek, ungefär 16 000dalton. Hela hemoglobinmolekylen väger alltså ungefär 64 000 dalton. De fyra subenheterna binder till varandra genomvätebindningar ochhydrofob interaktion.
Foster har istället fetalt hemoglobin, hemoglobin F, där β-subenheterna är utbytta mot γ-subenheter. Denna typ av hemoglobin binder syre hårdare till sig än hemoglobin A och är viktigt då fostret måste ta sitt syre från modern.
Konformationsändring hos hemoglobin, som växlar mellan oxi-form (med syrgas bundet) och deoxi-form (utan syrgas bundet). Notera den rödahistidinsidokedjan, den femkantiga ringen, och hur dess position i förhållande till den likaledes röda hemgruppen med sin syreatom i mitten förändras vid konformationsändring.
Hemoglobinet binder syrgasmolekyler i lungorna därpH är högt, alltsåbasiskt, och halten av koldioxid är låg, det kallas då föroxihemoglobin. Det släpper sedan syret ute i vävnaderna, där situationen är omvänd och kallas då fördeoxihemoglobin. Den huvudsakliga mekanismen bakom detta är enkonformationsförändring i globinet, alltså den del av hemoglobinet som är protein. Vid sura förhållanden blir aminosyranhistidinpositivt laddad. En sådan histidin ligger nära hemgruppen, och denna förändring gör att syrgasmolekylen lossnar från hemgruppen.
När syrgasmolekyler binder till normalt hemoglobin underlättar detta för flera syrgasmolekyler att binda - hemoglobinetsaffinitet för syrgas ökar. När syrgas binder, sker en konformationsändring hos hemoglobinet - proteinet ändrar form. De övriga av de fyra subenheterna kan då lättare binda en syrgasmolekyl till sig. Detta är orsaken till formen på den klassiska sigmoidala kurva som är resultatet om man plottarmättnadsgrad mot syrgashalt.
Hemoglobinets s-formade dissociationskurva (bindningskurva). Högre syrgastryck ökar molekylens förmåga att binda syrgas, upp till en viss punkt.
Kolmonoxid (CO) minskar hemoglobinets affinitet för syrgas, då kolmonoxid binder på samma plats på hemoglobinet men kolmonoxiden binder starkare; hemoglobinet har 200–250 gånger större affinitet för kolmonoxid än för syrgas. Hemoglobin som bundit kolmonoxid kallaskarboxihemoglobin och är ljusrött till färgen. Hemoglobinets stora affinitet för kolmonoxid är orsaken till att kolmonoxid ärgiftigt fördäggdjur. Extremt höga halter kan leda till döden genomkvävning, men även små halter kolmonoxid i exempelvis cigarettrök försämrar kroppens förmåga till syrgasupptag väsentligt.
Inandningsluft som innehåller så lite som 0,02 % kolmonoxid orsakarhuvudvärk ochyrsel, ochmedvetslöshet inträffar vid ungefär 0,1 %. Hos människor som röker mycket kan upp till 20 % av de aktiva bindningsställena för syrgas vara blockerade av kolmonoxid.
Koldioxiden (CO2) däremot binder på annan plats på hemoglobinkomplexet.
För att kunna binda syrgas måste järnjonen vara tvåvärd, (Fe2+).Kvävedioxid ochkväveoxid kan ändra järnjonensoxidationstal så att den blir trevärd, Fe3+. Ett sådant hemoglobin kallasmethemoglobin och kan inte binda syrgas.
Det oföddafostret har en annan typ av hemoglobin, som kallasfetalt hemoglobin (Hb F, α2γ2). Fetalt hemoglobin binder starkare till syrgas än vad vanligt hemoglobin gör, vilket är viktigt för att det växande fostret ska kunna överta tillräckligt med syrgas från mammans blod.
När enröd blodkropp nått slutet på sin livstid förstörs hemoglobinmolekylen och järnjonen återanvänds. Porfyrinet bryts ner i en lång kedja av reaktioner där molekylerna i de olika mellanstegen har olika färg. Den slutgiltiga avfallsprodukten heterbilirubin, och utsöndras tillgallan avlevern.
Hemoglobinkoncentrationen kan mätas med ettblodprov, som vanligtvis tas från finger eller armveck. Faktorer som påverkar hemoglobinkoncentrationen i blodet är bland annat vätskenivån i blodomloppet då ca 50–60 % av blodet i en människa består av plasma, bestående av ca 90 % vatten.
Män: 13.8 till 18.0 g/dL (138 till 180 g/L, eller 8.56 till 11.17 mmol/L)
Kvinnor: 12.1 till 15.1 g/dL (121 till 151 g/L, eller 7.51 to 9.37 mmol/L)
Barn: 11 till 16 g/dL (111 till 160 g/L, eller 6.83 to 9.93 mmol/L)
Gravida: 11 till 14 g/dL (110 till 140 g/L, eller 6.83 till 8.69 mmol/L)[1][2]
