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Peplomer

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(Weitergeleitet vonSpike-Protein)
Modell einesSARS-CoV-2-Virions mit rot eingefärbten Peplomeren.

EinPeplomer (vonaltgriechischπέπλοςpeplos, deutsch‚Gewand‘, ‚Decke‘ undaltgriechischμέροςmeros, deutsch‚Teil‘), S-Glykoprotein (S fürenglischspikes) oderSpike-Protein[1] ist eine nach außen ragendeProteinstruktur einerVirushülle. Spike-Proteine werden auf einerelektronenmikroskopischen Abbildung sichtbar. Sie haben eine Funktion bei derBindung an die Wirtszelle.

Begriff

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Siehe auch:Spike-Glykoprotein von SARS-CoV-2

Heute wird der BegriffPeplomer nur noch bei wenigen Virengruppen verwendet, bei denen die Hüllproteine besonders große und charakteristische Strukturen ausbilden, z. B. bei denOrthomyxoviridae. Beim Virion vonSARS-CoV-2 ist stattPeplomer der BegriffSpikeprotein (englischspike‚Dorn‘, ‚Stachel‘) üblich: Dieser lässt jedoch eine spitze Struktur vermuten, was bei den genannten Hüllstrukturen nicht gegeben ist; sie sind außen rund, abgeflacht oder knopfförmig. Beide Begriffe, Peplomer und Spikes, beschreiben jedoch nur einemorphologisch sichtbare Struktur und sind nicht identisch mit den BegriffenMembranprotein oderHüllprotein; viele Viren bilden keine prominenten Strukturen aus.

Aufbau

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Peplomere sind aus viralenMembranproteinen aufgebaut, die mit einerProteindomäne in derLipidmembran verankert sind (Transmembranäre Domäne). Eine weitere Domäne ragt nach außen und ist meistens durch die Anbindung verschiedener Zuckerresteglykosyliert. Diese äußere Domäne der Peplomere vermittelt die Bindung an die Oberflächenrezeptoren der Zielzelle und damit den Eintritt des Virus in die Zelle. Ebenfalls definieren die äußerenEpitope der Peplomere dieserologischen Eigenschaften des Virus und die Interaktion mitAntikörpern desWirtes. Ein Peplomer kann aus einzelnen oder zuDimeren oderTrimeren zusammengelagerten Membranproteinen zusammengesetzt sein, wobei die Untereinheiten identisch (Homomer) oder verschieden (Heteromer) sein können. Die Zusammensetzung eines Peplomers kann formalisiert dargestellt werden, beispielsweise ein einfaches Homodimer aus zwei verschiedenen Hüllproteinen E1 und E2 schreibt man als [E1, E2], treten diese Dimer wiederum zu größeren Gruppen zusammen, z. B. Trimeren, so ist dies formalisiert: [E1, E2]3. Eine Peplomer mit der Formel [E1, E2, E3]2 stünde für zwei zusammengelagerte Trimere aus drei verschiedenen Hüllproteinen, die zusammen einHexamer bilden.

Literatur

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  • F. Fenner et al.:The Biology of Animal Viruses. 2. Auflage. New York/London 1968,ISBN 0-12-253040-3,S. 5 f. (englisch). 
  • D. J. Garwes et al.:Identification of epitopes of immunological importance on the peplomer of porcine transmissible gastroenteritis virus. In:Adv Exp Med Biol.Band 218, 1987,S. 509–515,PMID 2449047 (englisch). 
  • H. G. Niesters et al.:The peplomer protein sequence of the M41 strain of coronavirus IBV and its comparison with Beaudette strains. In:Virus Res.Band 5,Nr. 2–3, 1986,S. 253–263,PMID 2429473 (englisch). 

Einzelnachweise

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  1. SARS-CoV-2: Virologische Basisdaten sowie Virusvarianten. (Stand: 11. Dezember 2020). In: Website des Robert Koch-Instituts:[1]. Robert Koch-Institut, 25. Januar 2021, abgerufen am 7. Februar 2021 (Siehe z. B. Absatz 2). 
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