Strukturformel
Allgemeines
Name	Pyridoxalphosphat
Andere Namen	(4-Formyl-5-hydroxy-6-methylpyridin-3-yl)methyldihydrogenphosphat (IUPAC) Codecarboxylase Pyridoxal-5-phosphat PYRIDOXAL 5-PHOSPHATE (INCI)[1]
Summenformel	C8H10NO6P
Kurzbeschreibung	hellgelber Feststoff[2]
Externe Identifikatoren/Datenbanken
CAS-Nummer 54-47-7 41468-25-1 (Monohydrat) 853645-22-4 (Hydrat) EG-Nummer 200-208-3 ECHA-InfoCard 100.000.190 PubChem 1051 ChemSpider 1022 DrugBank DB00114 Wikidata Q418957
Eigenschaften
Molare Masse	247,14 g·mol−1
Aggregatzustand	fest
Schmelzpunkt	140–143°C[2]
Sicherheitshinweise
GHS-Gefahrstoffkennzeichnung[2] Hydrat keine GHS-Piktogramme H- und P-Sätze H:keine H-Sätze P:keine P-Sätze[2]
Wenn nicht anders vermerkt, gelten die angegebenen Daten beiStandardbedingungen (0 °C, 1000 hPa).

Pyridoxalphosphat (kurz PLP oder auch PALP, P5P) ist einer der wichtigstenCofaktoren im tierischenOrganismus. Unter physiologischen Bedingungen liegt die Phosphatgruppe deprotoniert und zweifach negativ geladen vor. PLP ist an verschiedenenReaktionen derAminosäuren beteiligt:

• Transaminierung (katalysiert z. B. durch dieGABA-Transaminase)
• Decarboxylierung (katalysiert z. B. durch dieAromatische-L-Aminosäure-Decarboxylase,Histidindecarboxylase oderOrnithindecarboxylase)
• Dehydratisierung

sowie am Abbau desGlykogens.

Pyridoxalphosphat ist die metabolisch aktive Form derVitamin-B₆-Gruppe.

Bei derTransaminierung wird eineAminogruppe einer Aminosäurea auf eineKetosäureb übertragen. Die Aminogruppe wird praktisch ausgetauscht; es entsteht aus der Ketosäure eine Aminosäure und die „Spender-Aminosäure“ bleibt als Ketosäure zurück.

Pyridoxalphosphat übernimmt dabei die Rolle des „Boten“, transportiert also die Aminogruppe vona nachb. Dazu wird die Aminogruppe vorübergehend an PLP gebunden, das in dieser Form Pyridoxaminphosphat heißt. Es liegt dabei in einem Komplex, gebunden an das spezifischeEnzym, vor.

Während der Interaktion mit der Aminosäure bzw. mit der Ketosäure bildet PLP mit seinem Reaktionspartner eine sogenannteSchiff'sche Base (Aldimin). Sie wird durch eine positiv geladene Gruppe des Enzyms stabilisiert. Nun kommt es durch die N-Gruppe desPyridins zur intramolekularen Ladungsverschiebung und zur Ketiminformation. Hierbei wird eine Bindung je nach Operation am α-C-Atom der Aminosäure gelockert.

Es kommenTransaminierungen und α- bzw. β-Eliminierungen vor.

Hier bildet Pyridoxalphosphat zunächst auch eine Schiffsche Base mit der Aminogruppe einer Aminosäure wie z. B. Cystein. Eine Ladungsverschiebung führt hier zu einem Lösen der Bindung zwischen dem α-C-Atom und Wasserstoff. Die SH-Gruppe am α-C-Atom wird zusammen mit diesem Proton alsSchwefelwasserstoff abgespalten. Es kommt nun reaktiv zur Hydrolyse der Schiffschen Base zwischen Aminosäure und Pyridoxalphosphat. Die dabei abgespaltene Aminopropensäure lagert sich zur Iminopropansäure um und reagiert unter Freisetzung vonAmmoniak zurBrenztraubensäure.

Solche Eliminierungen finden fürCystein,Threonin undSerin statt. Ferner gibt es noch β,γ-Eliminierungen in Einzellern, dort anHomoserin undHomocystein.

Pyridoxalphosphat interagiert mitSteroidrezeptoren, zudem moduliert es durch Bindung anHämoglobin die Affinität der Sauerstoffbindung.^[3] Neben Pyridoxal bindet Pyridoxalphosphat auch anSichelzell-Hämoglobin, was einePolymerisation verhindert.

Die Biosynthese Pyridoxalphosphats wurde intensiv anhandE. coli undB. subtilis untersucht, hierbei wurden zwei verschiedeneStoffwechselwege identifiziert, von denen einer Deoxyxylulose-5-phosphat (DXP) benötigt.^[4]

• Beim DXP-abhängigen Weg wird DXP ausGlycerinaldehyd-3-phosphat undPyruvat durch eine DXP-Synthase erzeugt. Dieses kondensiert mit 3-Hydroxy-1-aminoacetonphosphat zu Pyridoxin-5'-phosphat, was dann zu Pyridoxalphosphat überführt wird. 3-Hydroxy-1-aminoacetonphosphat selbst wird nach mehreren Reaktionsschritten ausErythrose-4-phosphat gebildet.
• Im DXP-unabhängigen Weg kondensierenRibulose-5-phosphat mit Glycerinaldehyd-3-phosphat (und Ammonium ausGlutamin) durch eine PLP-Synthase zu Pyridoxalphosphat.

• Transaminierung
• Pyridoxin

• Jeremy M. Berg, John L. Tymoczko, Lubert Stryer:Biochemie. 5. Auflage. Spektrum Akademischer Verlag, Heidelberg 2003.ISBN 978-3-8274-1303-1
• Harry Auterhoff, Joachim Knabe, Hans-Dieter Höltje:Lehrbuch der Pharmazeutischen Chemie. 14. Auflage. Wissenschaftliche Verlagsgesellschaft, Stuttgart 1999.ISBN 978-3-8047-1645-2

Wikibooks: Biochemie und Pathobiochemie: Pyridoxalphosphat-Stoffwechsel – Lern- und Lehrmaterialien

1. ↑Eintrag zuPYRIDOXAL 5-PHOSPHATE in derCosIng-Datenbank der EU-Kommission, abgerufen am 6. Juli 2020.
2. ↑^abcdDatenblattPyridoxal 5′-phosphate hydrate beiSigma-Aldrich, abgerufen am 16. Juni 2011 (PDF).
3. ↑Klaus Pietrzik, Ines Golly, Dieter Loew:Handbuch Vitamine: Für Prophylaxe, Therapie und Beratung. 1. Auflage.Urban & Fischer, München 2007,ISBN 978-3-437-59162-4,S. 75. 
4. ↑Teresa B. Fitzpatrick et al.:Two independent routes of de novo vitamin B6 biosynthesis: not that different after all. In:Biochemical Journal.Band 407,Nr. 1, 12. September 2007,S. 1–13,doi:10.1042/BJ20070765. 

• Phosphorsäureester
• Aromatischer Aldehyd
• Hydroxyaromat
• Alkylpyridin