Osteonectin
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| Osteonectin | ||
|---|---|---|
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| Bändermodell eines verkürzten Osteonectin-Trimers (Aminosäuren 71-303), nachPDB 1BMO | ||
| Eigenschaften des menschlichen Proteins | ||
| Masse/LängePrimärstruktur | 286 Aminosäuren | |
| Kofaktor | Ca2+ | |
| Bezeichner | ||
| Gen-Namen | SPARC, BM-40, ON | |
| Externe IDs | ||
| Vorkommen | ||
| Homologie-Familie | Hovergen | |
| ÜbergeordnetesTaxon | mehrzellige Tiere[1] | |
| Orthologe | ||
| Mensch | Hausmaus | |
| Entrez | 6678 | 20692 |
| Ensembl | ENSG00000113140 | ENSMUSG00000018593 |
| UniProt | P09486 | P07214 |
| Refseq (mRNA) | NM_001309443 | NM_001290817 |
| Refseq (Protein) | NP_001296372 | NP_001277746 |
| Genlocus | Chr 5: 151.66 – 151.69 Mb | Chr 11: 55.39 – 55.42 Mb |
| PubMed-Suche | 6678 | 20692 |
Osteonectin (auch englischSecreted protein acidic and rich in cysteine und kurzSPARC genannt) ist einGlykoprotein, das von tierischen Zellen abgesondert (sezerniert) wird. Es wird in derextrazellulären Matrix in nahezu allenGeweben während Umbau- und Entwicklungsvorgängen sowie Krankheitenexprimiert. Es ist in der Lage, mehrereCalcium-Ionen aufzunehmen und bindet an nahezu alle Matrixproteine,Wachstumsfaktoren,Serumalbumin und anZellen. Es reguliert Zell-Matrix-Wechselwirkungen und moduliert Zellwanderungen (Zellmigration) und ist damit unter anderem in der Wundheilung und im Knochenstoffwechsel von Bedeutung.
Literatur
[Bearbeiten |Quelltext bearbeiten]- Thomas Kreis, Ronald Vale:Guidebook to the extracellular matrix, anchor, and adhesion proteins; Oxford University Press; 2. Auflage 1999;ISBN 9780198599586; Seite 480